معلومة

كيف سأشرح الخصائص المختلفة لنفس البروتين في الأنواع المختلفة؟

كيف سأشرح الخصائص المختلفة لنفس البروتين في الأنواع المختلفة؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

انتهيت مؤخرًا من تجربة حيث قمت بتحليل معدل التحلل المائي لـ ATP لبروتين الصدمة الحرارية 104 في ثلاثة أنواع من الفطريات. لقد أظهروا أن لديهم معدلات مختلفة من نشاط ATPase. كيف سأشرح هذه النتائج بناءً على البنية / تقارب ATP؟ تم إجراء التجربة في المختبر.

الأنواع قيد الدراسة: المبيضات البيضاء ، Saccharomyces cerevisiae ، Schizosaccharomyces pombe


نظرًا لعدم إجابة أحد على هذا السؤال الجيد ، سأذهب.

أولاً ، اسمحوا لي أن أصرح بأن لدي القليل من المعرفة أو لا أعرف شيئًا عن بروتينات الصدمة الحرارية. فيما يلي بعض الملاحظات والأفكار العامة.

  • لن يكون من غير المعتاد أن يكون لنفس الإنزيم من الأنواع المختلفة خصائص حركية مختلفة. على سبيل المثال ، نازع هيدروجينيز الخميرة وكبد الحصان (EC 1.1.1.1) يختلف اختلافًا كبيرًا في هذا الصدد (انظر أدناه).

  • هو - هي يكون من المتوقع أن نفس البروتين من الأنواع المختلفة سيكون له تسلسلات مختلفة من الأحماض الأمينية.

    حتى تسلسل السيتوكروم سي (~ 104 من الأحماض الأمينية) ، وهو أحد أكثر البروتينات المحفوظة ، يختلف بين الأنواع. هناك 44 اختلافًا في الأحماض الأمينية بين الإنسان وخميرة cyctochrome C ، على سبيل المثال (على الرغم من عدم وجود اختلاف في تسلسل الأحماض الأمينية بين البروتينات البشرية والشمبانزي) [انظر Creighton ، 1993 ، p116 ، مقتبس أدناه].

  • يمكن لهذه الحقيقة وحدها أن تفسر التباين الحركي ، ولكن قد يكون من الصعب للغاية (ويتطلب الكثير من العمل) تحديد الاختلافات في تسلسل الأحماض الأمينية (إن وجدت) التي تفسر الاختلافات الملحوظة في الثوابت الحركية.

  • في حالة hsp104 ، محاذاة سريعة (بدافع الفضول) لتسلسل الأحماض الأمينية خميرة الخميرة و المبيضات البيض أظهرت الإنزيمات عددًا كبيرًا من الاختلافات في الأحماض الأمينية بين هذه البروتينات المتجانسة بشكل واضح.

    لقد استخدمت خوارزمية محاذاة تسلسل TCoffee (إصدار جديد من ClustalW) في خادم xPASy. (لقد تلقيت درجة محاذاة 98).

    بالنسبة للسجل ، فإن أرقام الدخول المستخدمة هي كما يلي:

    hsp140 من خميرة الخميرة، 908 أحماض أمينية ، رقم المدخل AAA50477

    hsp140 من المبيضات البيض، 899 من الأحماض الأمينية، رقم المدخل AAK60625

  • بالطبع ، قد لا تكون الاختلافات الحركية الملحوظة ناتجة عن اختلافات في تسلسل الأحماض الأمينية على الإطلاق ، أو قد لا تكون كذلك فقط بسبب هذه الاختلافات. التعديل اللاحق للترجمة (مثل الفسفرة) والاختلافات في البنية الرباعية هي احتمالات أخرى.

    ألاحظ من هذا المرجع (Parsell وآخرون. ، 1994) هذا hsp104 من خميرة الخميرة تشكل أوليغومرات في وجود ATP ، وقد يكون هذا مهمًا جدًا في أي تفسير للاختلافات الحركية. (لا تتجاوز معرفتي الكاملة بـ hsp140 هذه الورقة الممتازة).

  • خميرة وكحول كبد الحصان ديهيدروجينيز (ADH) هي متجانسات وتحفز تفاعلًا متطابقًا. كلاهما يحتوي أيضًا على الزنك.

    ومع ذلك ، فإن إنزيم الخميرة هو tetramer ، في حين أن كبد الحصان ADH ثنائي الأبعاد.

    هناك اختلاف آخر يستحق الإشارة إليه وهو أن في الجسم الحي تعمل الخميرة ADH على أنها اختزال الألدهيد (صنع الإيثانول) ، بينما يعمل هرمون ADH في الكبد كمزيل هيدروجين الإيثانول (في التخلص من الكحول). [إنني أدرك أن هناك متوازنات أخرى للخميرة ADH ، والتي قد يكون لها وظائف مختلفة].

    كإيثانول ديهيدروجينيز، يحتوي إنزيم الخميرة على أ كقط قيمة 455 ثانية-1 (الرقم الهيدروجيني 7.05 ، 25اج ؛ Dickinson & Monger ، 1973) في حين أن إنزيم كبد الحصان لديه أ كقط قيمة (لنزع الهيدروجين من الإيثانول) 1.67 ثانية فقط-1 (الرقم الهيدروجيني 6.0 ، 25اج ؛ دالزيل ، 1962 ، 1963).

    في الاتجاه العكسي ، فإن ملف كقط ل تقليل الأسيتالديهيد هو 3850 ثانية-1 لأنزيم الخميرة (درجة الحموضة 7.05 ، 25اC ، Dickinson & Monger ، 1973) ، بينما هي 125 ثانية فقط-1 لأكسيدوروكتاز الكبد (درجة الحموضة 6.0 ، 25اج ؛ دالزيل ، 1962 ، 1963).

    كيف نفسر هذه الاختلافات الحركية من تحليل البنية؟ من وجهة نظري ، هذا سؤال صعب للغاية. قد يكون راجعا إلى بعض أو كل الاختلافات التي أبرزتها.

  • ربما يحتاج السؤال إلى إعادة صياغة على النحو التالي: هل هناك أي اختلاف جوهري ، على أي مستوى ، في الآلية التحفيزية ، أو في شكل الإنزيم في المحلول ، أو في تسلسل الأحماض الأمينية ، أو في البنية الثلاثية أو الرباعية ، يمكن أن يفسر بشكل معقول التباين الحركي الملحوظ؟

  • هل الاختلافات تستحق الشرح؟ ربما لا يحتاج المرء إلى الذهاب إلى أبعد من تسجيل التباين الفردي في ظل ظروف قابلة للتكرار محددة بدقة؟


قبل الإجابة على مثل هذه الأسئلة ، من المهم تحديد طبيعة الاختلافات الحركية الملحوظة. ما يلي هو مجرد بعض الإرشادات التي ربما تكون على دراية بمعظمها.

  • هل السرعة مقابل مخطط الإنزيم خطي في جميع الحالات عند تركيزات الركيزة العالية والمنخفضة؟ هذا هو ، في المصطلحات الحركية ، هو ν مقابل [إيا] خطي؟ نظرًا لأنه من المعروف أن الإنزيم يشكل أوليغومرات في وجود النيوكليوتيدات (انظر أعلاه) ، فقد يكون هذا عنصر تحكم مهم. هل مضاعفة تركيز الإنزيم يضاعف المعدل بالضبط ، وهل خفض تركيز الإنزيم إلى النصف بالضبط نصف المعدل (بتركيزات الركيزة العالية والمنخفضة)؟

    مثال على إنزيم حيث ν ضد [إيا] في كثير من الأحيان ليست خطية فسفوفركتوكيناز.

  • ألاحظ أنك تستخدم مقايسة مقترنة مع إنزيمين اقتران. ما هو تأثير مضاعفة كمية أحد هذين الإنزيمين و / أو كليهما على المعدل المرصود؟ لا ينبغي أن يكون، وإلا فإن الفحص غير صالح.

  • المحطة الفرعية هي ATP. من شبه المؤكد أن الركيزة "الحقيقية" للإنزيم هي MgATP2- (صححني إذا كنت مخطئًا بشأن بروتينات الصدمة الحرارية). كم ملغ++ هل لديك هناك

    عند تحديد المعلمات الحركية للإنزيمات التي تستخدم ATP ، يحتاج المرء إلى أن يكون على دراية بالتوازن الأيوني أثناء التصميم التجريبي. قد يؤدي عدم القيام بذلك إلى ظهور آثار حركية زائفة.

    محلول يحتوي على ATP و Mg++ سوف تحتوي على العديد من الأيونات ، ربما يكون واحد منها فقط هو الركيزة للإنزيم ، والتي تختلف نسبتها باختلاف التركيز. من الضروري أن يؤخذ هذا في الاعتبار. تم شرح المشكلة والحلول الممكنة بشكل جيد للغاية من قبل Cornish-Bowden (2003 ، ص 86-89) و Storer & Cornish-Bowden (1976).

    أحد التصميمات التجريبية هو الحفاظ على تركيز MgCl2 في فائض ثابت على إجمالي تركيز ATP (CB يوصي 5mM). هذا هو واحد مهم.

  • هل يتم إطاعة حركية ميكايليس-مينتين في جميع الحالات؟ هل هناك أي دليل على تثبيط الركيزة أو تنشيط الركيزة؟

    هل المؤامرات المزدوجة المتبادلة (مؤامرة هانيس ، مؤامرة Lineweaver-Burk ، مؤامرة Eadie-Hofstee) خطية في جميع الحالات؟. قد يكون اللاخطي مؤشرا على التعقيد الحركي ، أو سوء التصميم التجريبي.

    إذا قمت برسم البيانات الحركية لجميع الإنزيمات الثلاثة في مخطط واحد مزدوج متبادل ، فما نوع النمط الذي تحصل عليه؟ تنافسي؟ (لا توجد اختلافات في كقط، ولكن الاختلافات في ثوابت ميكايليس).

  • عند مقارنة المعلمات الحركية للإنزيم ، يتمتع ثابت ميكايليس بميزة كبيرة أنه مستقل عن تركيز الإنزيم. وبالتالي فإن أي اختلافات من المرجح أن تكون "حقيقية" وليس بسبب أخطاء ، على سبيل المثال ، في تركيز البروتين.

    لكن ماذا عن الخامسالأعلى؟ إذا حددت ، على سبيل المثال ، أن الحد الأقصى للسرعة يختلف بعامل 1.4 ، فهل يمكنك أن تكون متأكدًا من أنك لا تضيف عن غير قصد المزيد من الإنزيم في الحالة الأعلى ، وأن الثوابت المحفزة متطابقة في الواقع؟

  • كما قلت أعلاه ، هذه مجرد أفكار شخصية. معظم ربما كنت على علم بالفعل.


مراجع

  • كريتون ، تي. (1993) البروتينات. الدعامات والخصائص الجزيئية. 2اختصار الثاني إيدن. هل. فريمان وشركاه.
  • كورنيش بودين (2004) أساسيات حركية الإنزيم 3بحث وتطوير إيدن. مطبعة بورتلاند ، لندن.
  • Dalziel ، K. (1962) الدراسات الحركية لنزيف هيدروجينيز الكحول في الكبد. مجلة الكيمياء الحيوية, 84، 244-254. [pdf]
  • Dalziel، K (1963) دراسات حركية لنزعة هيدروجيناز الكحول في الكبد ودرجة الحموضة مع مستحضرات أنزيم ذات نقاوة عالية. J. بيول. تشيم., 238، 2850-2858. [بي دي إف]
  • ديكنسون ، ف. & مونجر ، جي بي. (1973) دراسة حركية وآلية نازعة هيدروجين الكحول الخميرة مع مجموعة متنوعة من الركائز. مجلة الكيمياء الحيوية, 131، 261-270. [بي دي إف]
  • بارسيل ، D.A. ، Kowal ، A.S & Lindquist ، S. (1994) خميرة الخميرة بروتين Hsp104. تنقية وتوصيف التغييرات الهيكلية التي يسببها ATP. J. بيول. تشيم., 269، 4480-4467. [بي دي إف]
  • Storer، AC & Cornish-Bowden، A. (1976) تركيز MgATP2- والأيونات الأخرى في الحل. حساب التركيزات الحقيقية للأنواع الموجودة في خليط من الأيونات المرتبطة. مجلة الكيمياء الحيوية 159، 1-5 [pdf]

شرح للخصائص الناشئة الموجودة في علم الأحياء

يمكن وصف الخصائص الناشئة على أنها تلك الخصائص التي تظهر في نظام معقد تختلف عن تلك الخاصة بالمكونات التي تصنع هذا النظام. يشرح BiologyWise الخصائص الناشئة الموجودة في علم الأحياء بمساعدة بعض الأمثلة.

يمكن وصف الخصائص الناشئة على أنها تلك الخصائص التي تظهر في نظام معقد تختلف عن تلك الخاصة بالمكونات التي تصنع هذا النظام. يشرح BiologyWise الخصائص الناشئة الموجودة في علم الأحياء بمساعدة بعض الأمثلة.

هل كنت تعلم؟

شرح الفيلسوف جون ستيوارت ميل مفهوم الظهور لأول مرة في عام 1843.
◆ المصطلح & # 8217emergent & # 8217 ، مع ذلك ، صاغه G.H. Lewes.

هل تود الكتابة لنا؟ حسنًا ، نحن نبحث عن كتاب جيدين يريدون نشر الكلمة. تواصل معنا وسنتحدث.

يمكن تقسيم أجسادنا إلى الرأس والجذع الأوسط والأطراف. يتكون رأسك من عينيك وأنفك وأذنيك وفمك وشعرك وما إلى ذلك. تساعدك عيناك على إدراك جميع الجوانب المرئية من حولك ، بينما تساعدك أذنيك على إدراك جميع الجوانب السمعية وما إلى ذلك. على الرغم من أن هذه الأعضاء الحسية تشكل وجهك ، يمكننا & # 8217t تسمية كل منها وجهك ، إنها مجموعة هذه الأعضاء التي تعمل كواحد ، مما يجعل وجهك ما هو عليه. نفس المفهوم ينطبق على شرح الخصائص الناشئة.

النشوء مفهوم له استخدام واسع ولكن جوهره يظل كما هو. في الفنون والعلوم والفلسفة ، يُعرَّف الظهور على أنه عملية تتحد فيها الكيانات والأنماط الأصغر معًا لتشكل كيانًا أكبر فريدًا من مكوناته.

يمكن تفسيرها على أنها خاصية قد تمتلكها مجموعة أو نظام معقد ، لكن الأعضاء الفرديين الذين يقومون بالمجموعة أو النظام المعقد ليس لديهم. نأمل ، لم نفقدك & # 8217t حتى الآن!

دعونا نشرح هذا المفهوم بمساعدة مثال بسيط. الملح الشائع مركب بلوري مكون من الصوديوم والكلوريد بالإضافة إلى ذلك ، له طعم مالح مميز وقابل للذوبان في الماء بسهولة. من ناحية أخرى ، فإن الكلور في شكله الأولي غازي بطبيعته ، ويتفاعل الصوديوم بعنف مع الماء ، وكلا هذين العنصرين سامان للأنظمة البيولوجية. لذا فإن حقيقة أن العناصر المكونة للمركب لها خصائص مختلفة عن المركب نفسه هي مثال على الظهور ، وتُعرف الخصائص المختلفة بالخصائص الناشئة.


الحديد في الجسم

الجسم كنظام كيميائي: العناصر الكيميائية التي يتكون منها الجسم

مم تتكون أجسادنا وكيف تعمل؟ هذه الأسئلة أساسية لدراسة الطب وللعديد من الكيميائيين وعلماء الأحياء والمهندسين. نحن نعلم أن أجسامنا مادة ، وبالتالي يجب أن تتكون من ذرات مرتبة خصيصًا لإنتاج الجزيئات والهياكل الأكبر التي تحافظ على حياتنا. نحن نعلم أن خصائص الذرة (على سبيل المثال ، الحجم ، والسلبية الكهربية ، وعدد إلكترونات التكافؤ) تحدد كيفية تفاعل تلك الذرة مع الذرات الأخرى علاوة على ذلك ، وتعتمد خصائص وتفاعلات الجزيئات على خصائص وتفاعلات الذرات في الجزيئات. ومن ثم ، لدراسة جسم الإنسان كتنظيم معقد من الجزيئات يخضع لمجموعة واسعة من التفاعلات الكيميائية المترابطة ، يجب أن نبدأ بطرح أحد الأسئلة الأساسية حول أي نظام من الجزيئات: ما نوع الذرات التي يحتوي عليها النظام؟ تتكون الإجابة الكاملة على هذا السؤال من جزأين رئيسيين: 1) ما هي العناصر التي تمثلها الذرات ، و 2) ما هي التفاعلات الموجودة بين الذرات (لأن خصائص ذرة معينة يمكن تغييرها من خلال التفاعلات مع الذرات الأخرى).

ومن ثم ، تبدأ مناقشتنا لجسم الإنسان كنظام كيميائي بالإجابة على السؤال ، "ما نوع الذرات التي يحتويها الجسم؟ & quot في جسم الإنسان. في الواقع ، يُعتقد أن 24 عنصرًا مختلفًا فقط ضرورية لجسم الإنسان. (توجد أحيانًا عناصر أخرى ، مثل الزئبق ، في الجسم ، ولكنها لا تؤدي أي وظيفة أساسية أو مفيدة معروفة). وأكبر مكونات الجسم ، من حيث الكتلة ، هي الأكسجين (65٪) ، والكربون (18٪). والهيدروجين (10٪) والنيتروجين (3٪). العناصر الأخرى في الجسم ، مثل الكالسيوم والفوسفور والحديد والنحاس ، يعرفها علماء الفسيولوجيا باسم العناصر المعدنية و أثر العناصر. على الرغم من أن هذه العناصر تشكل نسبة أقل بكثير من كتلة الجسم من الأكسجين والكربون والهيدروجين والنيتروجين ، فإن المعادن والعناصر النزرة ضرورية لعمل الجسم بشكل سليم. يجب أن تكون هذه العناصر موجودة في الجسم بكميات مناسبة ، ويجب أن تكون متاحة للتفاعل مع العناصر الأخرى لتكوين جزيئات حرجة والمشاركة في التفاعلات الكيميائية الهامة. في هذا البرنامج التعليمي ، سوف نصف أهمية عنصر تتبع أساسي واحد في الجسم ، حديد. على الرغم من أن الحديد يشكّل 0.008٪ فقط من كتلة الجسم (حوالي 6 جم للذكور البالغ وزنه 160 رطلاً (75 كجم)) ، لا يمكننا العيش بدون هذا العنصر المهم في أجسامنا.

الدور الحاسم للحديد في الجسم

لقد تعلمت من البرنامج التعليمي & quotHemoglobin و Heme Group: المجمعات المعدنية في الدم & quot أن الحديد ضروري لنقل الأكسجين في الدم. تذكر أن الحديد هو الذرة المركزية لـ الهيم المجموعة ، مركب معدني يربط الأكسجين الجزيئي (O2) في الرئتين وتحمله إلى جميع الخلايا الأخرى في الجسم (مثل العضلات) التي تحتاج إلى الأكسجين لأداء أنشطتها. بدون الحديد في مجموعة الهيم ، لن يكون هناك موقع لربط الأكسجين ، وبالتالي لن يتم توصيل الأكسجين إلى الخلايا (مما يؤدي إلى موت الخلايا). بالإضافة إلى الهيموغلوبين ، تشمل البروتينات المهمة الأخرى في الجسم التي تحتوي على مجموعات الهيم (وبالتالي تحتوي على الحديد) الميوغلوبين ، الذي يأخذ الأكسجين من الهيموجلوبين ويسمح للأكسجين بالانتشار في جميع أنحاء خلايا العضلات ، و السيتوكرومات ، التي تمد الجسم بعملة الطاقة الخاصة به. (سوف تتعلم المزيد عن السيتوكرومات في البرنامج التعليمي Chem 152 ، & quotE الطاقة للجسم: الفسفرة التأكسدية & quot.) تعتمد البروتينات الأخرى ، مثل تلك اللازمة لتخليق الحمض النووي وتقسيم الخلايا ، أيضًا على الحديد. علاوة على ذلك ، يستخدم الحديد للمساعدة في إنتاج الأنسجة الضامة في أجسامنا ، وبعض الناقلات العصبية في دماغنا ، والحفاظ على جهاز المناعة. وبالتالي ، فإن الحديد ضروري للسماح للخلايا التي تحتاج إلى الأكسجين بالحصول على O2لتزويد الجسم بمصدر موثوق للطاقة ، وللحفاظ على العديد من الهياكل والأنظمة الهامة الأخرى في الجسم.

اضطرابات الحديد

نظرًا لأن الحديد يلعب دورًا مهمًا في الجسم ، فمن المهم بالنسبة لنا الحفاظ على إمدادات كافية من الحديد لتكوين الهيموجلوبين والجزيئات الأخرى في الجسم التي تعتمد على الحديد لتعمل بشكل صحيح. ومع ذلك ، تفقد أجسامنا الحديد باستمرار (بكميات صغيرة) من خلال العمليات اليومية مثل التبول والتغوط والتعرق وتقشير خلايا الجلد. يساهم النزيف ، وخاصة نزيف الحيض عند النساء ، في زيادة فقدان الحديد من الجسم. للتعويض عن هذه الخسائر وللحفاظ على إمدادات كافية من الحديد ، يجب أن نستهلك ما يقرب من 18 ملغ من الحديد يوميًا. تؤدي بعض الحالات ، بما في ذلك النزيف الشديد والحمل ، إلى زيادة الحاجة إلى استهلاك الحديد. تشمل المصادر الغذائية الجيدة للحديد اللحوم الحمراء والكبد وصفار البيض والفاصوليا والمكسرات والحبوب المدعمة.

عندما يكون مخزون الجسم من الحديد منخفضًا جدًا ، تُعرف الحالة باسم نقص الحديد النتائج. لا يستطيع الأشخاص المصابون بنقص الحديد إنتاج كمية كافية من الهيموجلوبين لتلبية احتياجات نقل الأكسجين في أجسامهم. عندما يصبح النقص شديدًا (بحيث يكون هناك عدد قليل جدًا من خلايا الدم الحمراء المنتشرة أو يكون محتوى الهيموجلوبين في هذه الخلايا منخفضًا جدًا) ، يتم تشخيص الحالة على أنها فقر الدم الناجم عن نقص الحديد. أكثر أعراض فقر الدم الناجم عن نقص الحديد شيوعًا هي التعب والضعف (بسبب عدم كفاية إمداد خلايا الجسم بالأكسجين) وشحوب اليدين والجفون (بسبب انخفاض مستويات الهيموجلوبين المؤكسج باللون الأحمر). يمكن علاج فقر الدم الناجم عن نقص الحديد بمكملات الحديد ، وباعتماد استراتيجيات لتحسين امتصاص الجسم للحديد الموجود في المكملات (على سبيل المثال ، تناول الحديد مع فيتامين ج ، الذي يعزز الامتصاص ، ولكن ليس بالحليب ، مما يحد من الامتصاص).

من الممكن أيضًا أن يترسب الكثير من الحديد في أنسجة الجسم. تُعرف هذه الحالة باسم الحديد الزائد. إذا أصبح الحمل الزائد للحديد شديدًا (عادةً عندما يتجاوز إجمالي كمية الحديد في الجسم 15 جرامًا) ، يتم تشخيص الحالة على أنها داء ترسب الأصبغة الدموية. يمكن أن يؤدي داء ترسب الأصبغة الدموية إلى أضرار جسيمة في أنسجة الجسم ، بما في ذلك تليف الكبد وفشل القلب والسكري وآلام البطن والتهاب المفاصل. يمكن للطفرة الجينية المتنحية أن تعرض بعض الأشخاص (على سبيل المثال ، أولئك المنحدرون من أصل أيرلندي أو سلتيك) لخطر الإصابة بداء ترسب الأصبغة الدموية. يتكون علاج داء ترسب الأصبغة الدموية من سحب الدم من المريض لتقليل كمية الحديد في الجسم ، وعلاج الأعراض (مثل أمراض الكبد والسكري).


البروتينات

يمكن أن تظهر البروتينات المختلفة بشكل مختلف تمامًا وتؤدي وظائف متنوعة (على سبيل المثال ، الأجسام المضادة القابلة للذوبان في الماء والمشتركة في جهاز المناعة والكيراتين غير القابل للذوبان في الماء للشعر والحوافر والريش). على الرغم من هذا ، كل واحد مكون من حمض أميني الوحدات الفرعية.

هناك حوالي 20 نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة التي تحتوي جميعها على بنية كيميائية متشابهة ولكنها تتصرف بطرق مختلفة جدًا لأن لها مجموعات جانبية مختلفة. ومن ثم ، فإن توتيرها معًا في مجموعات مختلفة ينتج بروتينات مختلفة جدًا.

كل حمض أميني له المجموعة الأمينية (NH2) و أ مجموعة حمض الكربوكسيل (COOH). المجموعة R عبارة عن جزيء مختلف في الأحماض الأمينية المختلفة التي يمكن أن تجعلها متعادلة ، أو حمضية ، أو قلوية ، أو عطرية (لها هيكل حلقي) أو تحتوي على الكبريت.

عندما يتم ضم 2 من الأحماض الأمينية معًا (تركيز) تشكل المجموعة الأمينية من مجموعة والمجموعة الحمضية من أخرى رابطة تنتج جزيءًا واحدًا من الماء. الرابطة المتكونة تسمى السندات الببتيد.

التحلل المائي هو عكس التكثيف وهو كسر رابطة الببتيد باستخدام جزيء من الماء.

الهيكل الأساسي للبروتينات

بسبب الترابط والشكل والطبيعة الكيميائية للأحماض الأمينية المختلفة ، فإن شكل سلسلة كاملة من الأحماض الأمينية (بولي ببتيد أو بروتين) محدد.

سيؤثر ذلك على خصائص البروتين ، تمامًا كما يعتمد نوع القلادة على نوع الخرزات وكيفية ربطها معًا. لذلك ، يعتمد الهيكل الأساسي على ترتيب وعدد الأحماض الأمينية في بروتين معين.

على سبيل المثال:يتكون الهيموجلوبين من 4 سلاسل متعددة الببتيد ، وسلاسل 2 & # 945 ، وسلاسل 2 & # 946 ، كل منها متصلة بمجموعة هيم. يوجد 146 حمضًا أمينيًا في كل سلسلة. إذا كان أحد هذه المشكلات خاطئًا ، فقد تظهر مشكلات خطيرة (مثل فقر الدم المنجلي). تصبح خلايا الدم الحمراء مشوهة ، وتقل كمية الأكسجين التي يمكن أن تحملها ، ويمكن أن تنسد الشعيرات الدموية ، مما يؤدي إلى آلام حادة تسمى الأزمات.

التركيب الثانوي للبروتينات

هذا هو الشكل الأساسي الذي تتخذه سلسلة الأحماض الأمينية. الهيكلان الأكثر شيوعًا هما اللولب & # 945 والورقة المطوية & # 946.

هذا له هيكل ملفوف منتظم مثل الزنبرك ، حيث تشير مجموعات R نحو الخارج من اللولب. روابط الهيدروجين (H) ضعيفة نسبيًا ولكن نظرًا لوجود الكثير منها ، يكون تأثير الربط الكلي قويًا ومستقرًا. اللولب مرن ومرن.

يتكون هذا من سلاسل "جنبًا إلى جنب" متصلة بواسطة روابط H. تشارك جميع روابط الببتيد في الترابط H بين السلاسل بحيث يكون الهيكل مستقرًا للغاية.

البنية الثلاثية للبروتينات

هذا هو الهيكل العام ثلاثي الأبعاد للبروتين.

يتم تثبيت شكل البروتين معًا بواسطة روابط H بين بعض مجموعات R (سلاسل جانبية) والروابط الأيونية بين سلاسل جانبية موجبة وسالبة الشحنة. هذه تفاعلات ضعيفة ، لكنها تساعد معًا في إعطاء البروتين شكلاً مستقرًا. يمكن تقوية البروتين بواسطة روابط تساهمية قوية تسمى جسور ثاني كبريتيد والتي تتكون بين اثنين من الأحماض الأمينية مع مجموعات الكبريت على سلاسلها الجانبية.

قد تكون هذه التفاعلات عوامل جذب إلكتروستاتيكية بين المجموعات المشحونة ، على سبيل المثال. NH 3+ و O - أو قوات فان دير وال.

البروتينات الليفية مصنوعة من جزيئات طويلة مرتبة لتكوين ألياف (على سبيل المثال في الكيراتين). قد يتم لف عدة حلزونات حول بعضها البعض لتشكيل ألياف قوية جدًا. الكولاجين هو بروتين ليفي آخر يتمتع بقوة شد أكبر من الفولاذ لأنه يتكون من ثلاث سلاسل متعددة الببتيد ملفوفة حول بعضها البعض في حلزون ثلاثي. الكولاجين متماسك إلى حد كبير كما هو موجود في العظام والغضاريف والأوتار والأربطة.

بروتينات كروية مصنوعة من سلاسل مطوية في هيكل مضغوط. واحدة من أهم الفئات هي الانزيمات. على الرغم من أن هذه الطيات أقل انتظامًا مما هي عليه في الحلزون ، إلا أنها شديدة التحديد وسيتم طي بروتين معين دائمًا بنفس الطريقة. إذا تعطلت البنية ، يتوقف البروتين عن العمل بشكل صحيح ويقال إنه كذلك مشوه. ومن الأمثلة على ذلك الأنسولين ، وهو هرمون ينتجه البنكرياس ويشارك في تنظيم نسبة السكر في الدم.

بروتين كروي يعتمد في الغالب على & # 945-helix هو الهيموغلوبين.

بروتين كروي يعتمد في الغالب على ورقة مطوية # 946 هو المناعي جزيء الجسم المضاد.

التركيب الرباعي للبروتينات

إذا كان البروتين يتكون من عدة سلاسل متعددة الببتيد ، فإن الطريقة التي يتم ترتيبها بها تسمى هيكل رباعي. مرة أخرى ، كل بروتين يتكون له شكل دقيق ومحدد (على سبيل المثال الهيموغلوبين)

المجموعات التعويضية

يتم مساعدة غالبية البروتينات في وظائفها من قبل مجموعة الأطراف الاصطناعية. قد يكون هذا أيون معدني بسيط مثل الزنك في إنزيم carboxypeptidase ، أو قد يكون جزيءًا عضويًا معقدًا ، مثل مجموعة الدم في الهيموجلوبين.

وظائف البروتينات

  1. جميع الإنزيمات تقريبًا عبارة عن بروتينات.
  2. الهيكلي: على سبيل المثال الكولاجين والإيلاستين في النسيج الضام ، والكيراتين في الجلد والشعر والأظافر.
  3. بروتينات مقلصة: يسمح الأكتين والميوسين في العضلات بالتقلص وبالتالي الحركة.
  4. الهرمونات: تحتوي العديد من الهرمونات على بنية بروتينية (مثل الأنسولين والجلوكاجون وهرمون النمو).
  5. المواصلات: على سبيل المثال ، يسهل الهيموغلوبين نقل الأكسجين في جميع أنحاء الجسم ، وهو نوع من الألبومين في الدم ينقل الأحماض الدهنية.
  6. النقل داخل وخارج الخلايا: تنظم البروتينات الحاملة والقناة في غشاء الخلية الحركة عبرها.
  7. دفاع: الغلوبولينات المناعية (الأجسام المضادة) تحمي الجسم من الغزاة الأجانب. يعتبر الفيبرينوجين في الدم أمرًا حيويًا لعملية التخثر.

اختبار الكيمياء الحيوية:

يسمى الكاشف المستخدم لاختبار البروتينات كاشف بيوريت. يمكن استخدامه كحللين منفصلين من كبريتات النحاس والبوتاسيوم أو هيدروكسيد الصوديوم أو كمحلول بيوريت جاهز. في كلتا الحالتين ، يشير اللون الأرجواني إلى نتيجة إيجابية.


مراجعة علم الأحياء AQA

يمكنك كتابة مقال عن كل مقال ، ولكن هذا كثيرًا من الكتابة ، وربما لن يكون قادرًا على تمييزه من قبل الفاحص ، فقد يكون له استخدام محدود في كتابة المقالات بشكل متكرر لكل من هذه العناوين. قمت بعمل واحد يمكنك محاولة نشره في سجل الزوار ليقرأه الآخرون. أو يمكنك الخروج بموضوعات وأفكار يمكنك تضمينها في كل منها. على سبيل المثال & # 34 ، الطرق المختلفة التي تستخدم بها الكائنات ATP & # 34 ، قد ترغب في تضمين: التمثيل الضوئي (المعتمد / المستقل وربما العوامل المؤثرة) ، ما هي الكائنات الحية التي تستخدم الطاقة من أجل (التمثيل الغذائي للحرارة ، الحركة ، النقل النشط ، الانقسام ، إنتاج الأشياء ، والحفاظ على درجة حرارة الجسم) ومن ثم يمكن الخوض في مزيد من التفاصيل على سبيل المثال الأعصاب وخلق إمكانية الراحة ، وحركة الدم حول الجسم ، وحركة الكائن الحي بعيدًا عن الحيوانات المفترسة. وبالطبع التنفس ، بدءًا من تنشيط الجلوكوز لإنتاج الجلوكوز الفسفوري في تحلل السكر إلى كيفية إنتاج سلسلة نقل الإلكترون لـ ATP ، كما يتعين عليك أيضًا التمسك بالاعتماد القديم الموثوق به ATP + (H2O) ---- & # 62ADP + Pi + الطاقة . هناك أيضًا استخدام ATP كمرسل ثانٍ عندما يتم تحويله إلى AMP دوري بواسطة إنزيم منشط من الأدرينالين. ربما يجب أن يتضمن شيئًا ما على العضلات إذا كان كذلك ، شيئًا عن الميوسين الذي يعطي الرأس للأكتين ثم استخدام ATP لتحريكه ، نعم لقد قرأتني بشكل صحيح ، فلن تنسى ذلك بسرعة. واحد لأسفل 21 اليسار =)

& # 1601. كيف ترتبط بنية الخلايا بوظائفها؟


2. الطرق المختلفة التي تستخدم بها الكائنات ATP.
 

3. كيف تؤثر البكتيريا على حياة الإنسان؟


4. ما هي الأهمية البيولوجية للمياه؟


5. وصف انتقال الطاقة بين الكائنات الحية المختلفة وبين هذه الكائنات والبيئة.

6. ما هي الطرق التي تختلف بها الأنواع المختلفة من الكائنات الحية عن بعضها البعض ولماذا؟


7- ما هي ردود الفعل السلبية وما هي أهميتها في علم الأحياء؟


8. التكثيف والتحلل المائي وأهميتهما في علم الأحياء والجسم.


9. تشتمل الأيونات غير العضوية على الصوديوم والفوسفور والهيدروجين. صف كيفية استخدام هذه الأيونات وغيرها من الأيونات غير العضوية في الكائنات الحية.

10. البوليمرات لها هياكل مختلفة ، كما أن لها وظائف مختلفة. صف كيف ترتبط هياكل البوليمرات المختلفة بوظائفها.

11. وصف كيفية تناول المواد المحتوية على النيتروجين واستقلابها في الحيوانات والنباتات.

12. ثاني أكسيد الكربون في الكائنات الحية والنظم الإيكولوجية.

13. لماذا تبدو النسل التي ينتجها نفس الوالدين مختلفين في المظهر.

14. ما هي الدورات المهمة التي يجب أن يأخذها علماء الأحياء في الاعتبار عند النظر إلى الطبيعة ولماذا؟

15. وصف وشرح استخدامات الهندسة الوراثية في العلوم الطبية.

 
16. كيف ترتبط بنية البروتين بالوظيفة؟

17. كيف تنتقل المواد داخل الجسم ولماذا؟

18. هيكل ووظيفة الكربوهيدرات.

19. قد يؤثر ثاني أكسيد الكربون على الكائنات الحية بشكل مباشر أو غير مباشر. صف وشرح هذه
تأثيرات.

20- أسباب المرض عند الإنسان. & # 160

21- درجات الحرارة المتوسطة آخذة في الارتفاع في أجزاء كثيرة من العالم. قد يؤدي ارتفاع درجات الحرارة إلى تأثيرات فسيولوجية وبيئية على الكائنات الحية. وصف وشرح هذه التأثيرات.


كيف سأشرح الخصائص المختلفة لنفس البروتين في الأنواع المختلفة؟ - مادة الاحياء

البروتينات عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية. يوجد عشرين نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية بشكل طبيعي في البروتينات. تختلف البروتينات عن بعضها البعض وفقًا لنوع وعدد وتسلسل الأحماض الأمينية التي تشكل العمود الفقري متعدد الببتيد. نتيجة لذلك ، لديهم هياكل جزيئية مختلفة ، وصفات غذائية وخصائص فيزيوكيميائية. البروتينات هي مكونات مهمة للأغذية لعدد من الأسباب المختلفة. إنها مصدر رئيسي للطاقة ، بالإضافة إلى أنها تحتوي على أحماض أمينية أساسية ، مثل ليسين ، تريبتوفان ، ميثيونين ، ليسين ، إيزولوسين وفالين ، وهي ضرورية لصحة الإنسان ، لكن الجسم لا يستطيع تصنيعها. تعد البروتينات أيضًا المكونات الهيكلية الرئيسية للعديد من الأطعمة الطبيعية ، وغالبًا ما تحدد قوامها العام ، على سبيل المثال ، طراوة اللحوم أو منتجات الأسماك. غالبًا ما تستخدم البروتينات المعزولة في الأطعمة كمكونات بسبب خصائصها الوظيفية الفريدة ، أي قدرتها على توفير المظهر أو الملمس أو الثبات المرغوب فيه. عادة ، يتم استخدام البروتينات كعوامل هلامية ومستحلبات وعوامل رغوة ومكثفات. العديد من البروتينات الغذائية عبارة عن إنزيمات قادرة على تعزيز معدل تفاعلات كيميائية حيوية معينة. يمكن أن يكون لهذه التفاعلات تأثير إيجابي أو ضار على الخصائص العامة للأطعمة. يهتم محللو الأغذية بمعرفة التركيز الكلي والنوع والبنية الجزيئية والخصائص الوظيفية للبروتينات في الأطعمة.

6.2 تحديد تركيز البروتين الكلي

تم تطوير طريقة Kjeldahl في عام 1883 من قبل صانع الجعة المسمى Johann Kjeldahl. يتم هضم الطعام بحمض قوي بحيث يطلق النيتروجين الذي يمكن تحديده بتقنية معايرة مناسبة. ثم يتم حساب كمية البروتين الموجودة من تركيز النيتروجين في الطعام. لا يزال النهج الأساسي نفسه مستخدمًا حتى اليوم ، على الرغم من إجراء عدد من التحسينات لتسريع العملية والحصول على قياسات أكثر دقة. عادة ما تعتبر الطريقة القياسية لتحديد تركيز البروتين. نظرًا لأن طريقة Kjeldahl لا تقيس محتوى البروتين مباشرة ، فإن عامل التحويل (F) ضروري لتحويل تركيز النيتروجين المقاس إلى تركيز بروتين. يتم استخدام عامل تحويل قدره 6.25 (ما يعادل 0.16 جم نيتروجين لكل جرام من البروتين) للعديد من التطبيقات ، ومع ذلك ، فهذه ليست سوى قيمة متوسطة ، ولكل بروتين عامل تحويل مختلف اعتمادًا على تركيبته من الأحماض الأمينية. يمكن تقسيم طريقة Kjeldahl بسهولة إلى ثلاث خطوات: الهضم والتحييد والمعايرة.

يتم وزن عينة الطعام المراد تحليلها في دورق هضم ثم هضمها عن طريق تسخينها في وجود حامض الكبريتيك (عامل مؤكسد يهضم الطعام) وكبريتات الصوديوم اللامائية (لتسريع التفاعل عن طريق رفع درجة الغليان) و محفز ، مثل النحاس ، والسيلينيوم ، والتيتانيوم ، أو الزئبق (لتسريع التفاعل). يحول الهضم أي نيتروجين في الطعام (بخلاف ما هو في شكل نترات أو نيتريت) إلى أمونيا ، والمواد العضوية الأخرى إلى C02 و H2 0. ولا يتم تحرير غاز الأمونيا في محلول حمضي لأن الأمونيا في شكل أيون الأمونيوم (NH 4 +) الذي يرتبط بأيون الكبريتات (SO4 2-) وبالتالي يبقى في المحلول:

بعد الانتهاء من الهضم ، يتم توصيل دورق الهضم بقارورة استقبال بواسطة أنبوب. يتم بعد ذلك تحويل المحلول الموجود في دورق الهضم إلى قلوي بإضافة هيدروكسيد الصوديوم ، والذي يحول كبريتات الأمونيوم إلى غاز أمونيا:

& # 9 (NH 4) 2 SO 4 + 2 NaOH & reg 2NH 3 + 2H 2 O + Na 2 SO 4 & # 9 (2)

يتم تحرير غاز الأمونيا المتكون من المحلول وينتقل من دورق الهضم إلى دورق الاستقبال - الذي يحتوي على فائض من حمض البوريك. يحول الرقم الهيدروجيني المنخفض للمحلول في دورق الاستقبال غاز الأمونيا إلى أيون الأمونيوم ، وفي نفس الوقت يحول حمض البوريك إلى أيون البورات:

& # 9NH 3 + H 3 BO 3 (حمض البوريك) & Reg NH 4 + + H 2 BO 3 - (بورات أيون) (3)

ثم يتم تقدير محتوى النيتروجين عن طريق معايرة بورات الأمونيوم المتكونة من حمض الكبريتيك القياسي أو حمض الهيدروكلوريك ، باستخدام مؤشر مناسب لتحديد نقطة نهاية التفاعل.

& # 9H 2 BO 3 - + H + & reg H 3 BO 3 (4)

إن تركيز أيونات الهيدروجين (في المولات) المطلوب للوصول إلى نقطة النهاية يعادل تركيز النيتروجين الموجود في الطعام الأصلي (المعادلة 3). يمكن استخدام المعادلة التالية لتحديد تركيز النيتروجين لعينة تزن م جرام باستخدام محلول حمض حمض الهيدروكلوريك x M للمعايرة:

حيث تمثل vs و vb أحجام المعايرة للعينة والفارغة ، و 14 جم هي الوزن الجزيئي للنيتروجين N. عادةً ما يتم تشغيل عينة فارغة في نفس الوقت الذي يتم فيه تحليل المادة لمراعاة أي نيتروجين متبقي قد يكون في الكواشف المستخدمة لإجراء التحليل. بمجرد تحديد محتوى النيتروجين ، يتم تحويله إلى محتوى بروتين باستخدام عامل التحويل المناسب:٪ بروتين = F٪ ن.

6.2.1.4. المميزات والعيوب

& # 9 المزايا. تستخدم طريقة Kjeldahl على نطاق واسع دوليًا ولا تزال الطريقة القياسية للمقارنة مع جميع الطرق الأخرى. إن عالميتها ودقتها العالية وقابليتها للتكاثر الجيد جعلتها الطريقة الرئيسية لتقدير البروتين في الأطعمة.

& # 9 العيوب. لا يعطي مقياسًا للبروتين الحقيقي ، لأن كل النيتروجين في الأطعمة ليس في شكل بروتين. تحتاج البروتينات المختلفة إلى عوامل تصحيح مختلفة لأن لها تسلسلات مختلفة من الأحماض الأمينية. يشكل استخدام حامض الكبريتيك المركز في درجات حرارة عالية خطرًا كبيرًا ، كما هو الحال مع استخدام بعض المحفزات المحتملة. تستغرق التقنية وقتًا طويلاً لتنفيذها.

6.2.2. طريقة دوماس المحسنة

في الآونة الأخيرة ، تم تطوير تقنية آلية قادرة على قياس تركيز البروتين في عينات الطعام بسرعة. تعتمد هذه التقنية على طريقة وصفها لأول مرة عالم يُدعى دوما منذ أكثر من قرن ونصف. لقد بدأت منافسة طريقة كيلدال كطريقة معيارية لتحليل البروتينات لبعض المواد الغذائية بسبب سرعتها.

يتم حرق عينة من الكتلة المعروفة في غرفة ذات درجة حرارة عالية (حوالي 900 درجة مئوية) في وجود الأكسجين. هذا يؤدي إلى إطلاق CO 2 و H 2 O و N 2. تتم إزالة ثاني أكسيد الكربون وثاني أكسيد الكربون عن طريق تمرير الغازات فوق أعمدة خاصة تمتصها. ثم يتم قياس محتوى النيتروجين عن طريق تمرير الغازات المتبقية عبر عمود به كاشف للتوصيل الحراري في نهايته. يساعد العمود على فصل النيتروجين من أي ثاني أكسيد الكربون المتبقي و H 2 O التي قد تكون بقيت في تيار الغاز. تتم معايرة الأداة عن طريق تحليل مادة نقية ولها تركيز نيتروجين معروف ، مثل EDTA (= 9.59٪ N). وبالتالي يمكن تحويل الإشارة من كاشف الموصلية الحرارية إلى محتوى نيتروجين. كما هو الحال مع طريقة Kjeldahl ، من الضروري تحويل تركيز النيتروجين في العينة إلى محتوى البروتين ، باستخدام عوامل التحويل المناسبة التي تعتمد على التسلسل الدقيق للأحماض الأمينية للبروتين.

6.2.2.2. المميزات والعيوب

& # 9 المزايا: إنها أسرع بكثير من طريقة Kjeldahl (أقل من 4 دقائق لكل قياس ، مقارنة بساعتين إلى Kjeldahl). لا يحتاج إلى مواد كيميائية أو محفزات سامة. يمكن قياس العديد من العينات تلقائيًا. سهلة الاستخدام.

& # 9 العيوب: تكلفة أولية عالية. لا يعطي مقياسًا للبروتين الحقيقي ، لأن كل النيتروجين في الأطعمة ليس في شكل بروتين. تحتاج البروتينات المختلفة إلى عوامل تصحيح مختلفة لأن لها تسلسلات مختلفة من الأحماض الأمينية. حجم العينة الصغير يجعل من الصعب الحصول على عينة تمثيلية.

6.2.3. طرق استخدام التحليل الطيفي للأشعة فوق البنفسجية

تم ابتكار عدد من الطرق لقياس تركيز البروتين ، والتي تعتمد على التحليل الطيفي المرئي للأشعة فوق البنفسجية. تستخدم هذه الطرق إما القدرة الطبيعية للبروتينات على امتصاص (أو تشتيت) الضوء في المنطقة المرئية للأشعة فوق البنفسجية من الطيف الكهرومغناطيسي ، أو تقوم بتعديل البروتينات كيميائيًا أو فيزيائيًا لجعلها تمتص (أو تشتت) الضوء في هذه المنطقة. المبدأ الأساسي وراء كل من هذه الاختبارات مشابه. بادئ ذي بدء ، يتم تحضير منحنى معايرة الامتصاص (أو التعكر) مقابل تركيز البروتين باستخدام سلسلة من محاليل البروتين ذات التركيز المعروف. يتم قياس امتصاص (أو تعكر) المحلول الذي يتم تحليله بعد ذلك بنفس الطول الموجي ، ويتم تحديد تركيز البروتين من منحنى المعايرة. يتمثل الاختلاف الرئيسي بين الاختبارات في المجموعات الكيميائية المسؤولة عن امتصاص أو تشتت الإشعاع ، على سبيل المثال ، روابط الببتيد ، والمجموعات الجانبية العطرية ، والمجموعات الأساسية ، والبروتينات المجمعة.

& # 9 يتم تسليط الضوء أدناه على عدد من الطرق المرئية للأشعة فوق البنفسجية الأكثر استخدامًا لتحديد محتوى البروتين في الأطعمة:

قياس مباشر عند 280 نانومتر

يمتص التربتوفان والتيروزين الأشعة فوق البنفسجية بقوة عند 280 نانومتر. يظل محتوى التربتوفان والتيروزين في العديد من البروتينات ثابتًا إلى حد ما ، وبالتالي يمكن استخدام امتصاص محاليل البروتين عند 280 نانومتر لتحديد تركيزها. تتمثل مزايا هذه الطريقة في أن الإجراء سهل التنفيذ ، وغير مدمر ، ولا يلزم وجود كواشف خاصة. العيب الرئيسي هو أن الأحماض النووية تمتص بقوة أيضًا عند 280 نانومتر وبالتالي يمكن أن تتداخل مع قياس البروتين إذا كانت موجودة بتركيزات كافية. ومع ذلك ، فقد تم تطوير طرق للتغلب على هذه المشكلة ، على سبيل المثال ، عن طريق قياس الامتصاصية عند طولين موجيين مختلفين.

ينتج اللون البنفسجي الأرجواني عندما تتفاعل أيونات نحاسية (Cu 2+) مع روابط الببتيد في ظروف قلوية. يمكن شراء كاشف البيوريت ، الذي يحتوي على جميع المواد الكيميائية اللازمة لإجراء التحليل ، تجاريًا. يتم خلطه بمحلول بروتين ثم يُترك لمدة 15-30 دقيقة قبل قراءة الامتصاص عند 540 نانومتر. الميزة الرئيسية لهذه التقنية هي عدم وجود تداخل من المواد التي تمتص بأطوال موجية منخفضة ، والتقنية أقل حساسية لنوع البروتين لأنها تستخدم الامتصاص الذي يتضمن روابط الببتيد المشتركة لجميع البروتينات ، بدلاً من مجموعات جانبية محددة. ومع ذلك ، فهي ذات حساسية منخفضة نسبيًا مقارنة بالطرق الأخرى المرئية للأشعة فوق البنفسجية.

تجمع طريقة Lowry بين كاشف biuret وكاشف آخر (كاشف Folin-Ciocalteau phenol) الذي يتفاعل مع بقايا التيروزين والتربتوفان في البروتينات. هذا يعطي لونًا مزرقًا يمكن قراءته في مكان ما بين 500-750 نانومتر حسب الحساسية المطلوبة.هناك ذروة صغيرة حوالي 500 نانومتر يمكن استخدامها لتحديد تركيزات البروتين العالية وذروة كبيرة حوالي 750 نانومتر يمكن استخدامها لتحديد تركيزات البروتين المنخفضة. هذه الطريقة أكثر حساسية للتراكيز المنخفضة من البروتينات من طريقة البيوريت.

تتم إضافة فائض معروف من صبغة سالبة الشحنة (أنيوني) إلى محلول بروتين يتم تعديل الأس الهيدروجيني له بحيث يتم شحن البروتينات إيجابًا (أي & lt النقطة المتساوية الكهربية). تشكل البروتينات معقدًا غير قابل للذوبان مع الصبغة بسبب التجاذب الكهروستاتيكي بين الجزيئات ، لكن الصبغة غير المقيدة تظل قابلة للذوبان. ترتبط الصبغة الأنيونية بالمجموعات الموجبة لبقايا الأحماض الأمينية الأساسية (الهيستيدين والأرجانين والليسين) والمجموعات الطرفية الأمينية الحرة. يتم تحديد كمية الصبغة غير المقيدة المتبقية في المحلول بعد إزالة مركب صبغة البروتين غير القابل للذوبان (على سبيل المثال ، بالطرد المركزي) عن طريق قياس امتصاصه. تتناسب كمية البروتين الموجودة في المحلول الأصلي مع كمية الصبغة المرتبطة به: صبغة مرتبطة = صبغة أولية - خالية من الصبغة.

يمكن جعل جزيئات البروتين التي عادة ما تكون قابلة للذوبان في المحلول تترسب عن طريق إضافة مواد كيميائية معينة ، مثل حمض ثلاثي كلورو أسيتيك. يتسبب ترسيب البروتين في تعكر المحلول. وبالتالي يمكن تحديد تركيز البروتين عن طريق قياس درجة التعكر.

6.2.3.2. المميزات والعيوب

& # 9 المزايا: التقنيات المرئية للأشعة فوق البنفسجية سريعة وسهلة التنفيذ ، وحساسة لتركيزات البروتينات المنخفضة.

العيوب: بالنسبة لمعظم التقنيات المرئية للأشعة فوق البنفسجية ، من الضروري استخدام محاليل مخففة وشفافة ، والتي لا تحتوي على مواد ملوثة تمتص أو تشتت الضوء بنفس الطول الموجي للبروتين الذي يتم تحليله. تعني الحاجة إلى حلول شفافة أن معظم الأطعمة يجب أن تخضع لكميات كبيرة من تحضير العينات قبل أن يتم تحليلها ، على سبيل المثال ، التجانس ، واستخراج المذيبات ، والطرد المركزي ، والترشيح ، والتي يمكن أن تستغرق وقتًا طويلاً وشاقة. بالإضافة إلى ذلك ، يصعب أحيانًا استخراج البروتينات كميًا من أنواع معينة من الأطعمة ، خاصة بعد معالجتها بحيث تصبح البروتينات مجمعة أو مرتبطة تساهميًا بمواد أخرى. بالإضافة إلى أن الامتصاص يعتمد على نوع البروتين الذي تم تحليله (البروتينات المختلفة لها تسلسلات مختلفة من الأحماض الأمينية).

6.2.4. تقنيات الآلات الأخرى

هناك مجموعة متنوعة من الطرق المختلفة المتاحة لتحديد محتوى البروتين الكلي للمواد الغذائية. يمكن تقسيم هذه إلى ثلاث فئات مختلفة وفقًا لمبادئها الفيزيائية والكيميائية: (1) قياس الخصائص الفيزيائية السائبة ، (2) قياس امتصاص الإشعاع ، و (3) قياس تشتت الإشعاع. كل طريقة آلية لها مزاياها وعيوبها ، ومجموعة الأطعمة التي يمكن تطبيقها عليها.

قياس الخصائص الفيزيائية السائبة

  • الكثافة: كثافة البروتين أكبر من كثافة معظم مكونات الطعام الأخرى ، وبالتالي هناك زيادة في كثافة الطعام مع زيادة محتواه من البروتين. وبالتالي يمكن تحديد محتوى البروتين في الأطعمة عن طريق قياس كثافتها.
  • معامل الانكسار: يزداد معامل الانكسار لمحلول مائي مع زيادة تركيز البروتين ، وبالتالي يمكن استخدام قياسات RI لتحديد محتوى البروتين.

قياس امتزاز الإشعاع

  • الأشعة فوق البنفسجية المرئية: يمكن تحديد تركيز البروتينات عن طريق قياس امتصاص الأشعة فوق البنفسجية المرئية (انظر أعلاه).
  • الأشعة تحت الحمراء: يمكن استخدام تقنيات الأشعة تحت الحمراء لتحديد تركيز البروتينات في عينات الطعام. تمتص البروتينات الأشعة تحت الحمراء بشكل طبيعي بسبب الاهتزازات المميزة (التمدد والانحناء) لمجموعات كيميائية معينة على طول العمود الفقري متعدد الببتيد. وبالتالي يمكن استخدام قياسات امتصاص الإشعاع عند أطوال موجية معينة لتحديد تركيز البروتين في العينة. يعتبر IR مفيد بشكل خاص للتحليل السريع عبر الإنترنت لمحتوى البروتين. كما أنه يتطلب القليل من تحضير العينة وغير مدمر. عيوبه الرئيسية هي ارتفاع تكلفته الأولية والحاجة إلى معايرة واسعة النطاق.
  • الرنين المغناطيسي النووي: يمكن استخدام التحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي لتحديد تركيز البروتين الكلي في الأطعمة. يتم تحديد محتوى البروتين عن طريق قياس المنطقة الواقعة تحت الذروة في أطياف التحول الكيميائي بالرنين المغناطيسي النووي الذي يتوافق مع جزء البروتين.

قياس تشتت الإشعاع

  • تشتت الضوء: يمكن تحديد تركيز مجاميع البروتين في محلول مائي باستخدام تقنيات تشتت الضوء لأن تعكر المحلول يتناسب طرديًا مع تركيز الركام الموجود.
  • نثر الموجات فوق الصوتية: يمكن أيضًا تحديد تركيز مجاميع البروتين باستخدام تقنيات التشتت بالموجات فوق الصوتية لأن سرعة الموجات فوق الصوتية وامتصاصها مرتبطان بتركيز مجاميع البروتين الموجودة.

6.2.4.2. المميزات والعيوب

عدد من هذه الأساليب الآلية لها مزايا كبيرة مقارنة بالتقنيات الأخرى المذكورة أعلاه لأنها غير مدمرة ، وتتطلب القليل من التحضير للعينة أو لا تتطلب أي تحضير على الإطلاق ، كما أن القياسات سريعة ودقيقة. من العيوب الرئيسية للتقنيات التي تعتمد على قياسات الخصائص الفيزيائية للأطعمة أنه يجب تحضير منحنى معايرة بين الخاصية الفيزيائية ذات الأهمية ومحتوى البروتين الكلي ، وهذا قد يعتمد على نوع البروتين الموجود والغذاء المصفوفة الواردة بداخلها. بالإضافة إلى ذلك ، لا يمكن استخدام التقنيات القائمة على قياسات الخصائص الفيزيائية والكيميائية إلا لتحليل الأطعمة ذات التركيبات البسيطة نسبيًا. في الغذاء الذي يحتوي على العديد من المكونات المختلفة التي قد يختلف تركيزها ، من الصعب فصل مساهمة البروتين في القياس الكلي عن المكونات الأخرى.

6.2.5. مقارنة الأساليب

بصفتنا علماء أغذية ، قد نكون غالبًا في وضع يتعين علينا فيه اختيار تقنية معينة لقياس تركيز البروتين في الطعام. كيف نقرر أي تقنية هي الأنسب لتطبيقنا الخاص؟ أول شيء يجب تحديده هو الغرض من استخدام المعلومات. إذا تم إجراء التحليل لأغراض رسمية ، على سبيل المثال ، المتطلبات القانونية أو المتعلقة بوضع العلامات ، فمن المهم استخدام طريقة معترف بها رسميًا. تمت الموافقة رسميًا على طريقة Kjeldahl ، وبشكل متزايد طريقة Dumas ، لمجموعة واسعة من التطبيقات الغذائية. في المقابل ، لم يتم التعرف رسميًا إلا على عدد قليل من تطبيقات التحليل الطيفي المرئي للأشعة فوق البنفسجية.

& # 9 لأغراض مراقبة الجودة ، غالبًا ما يكون من المفيد الحصول على قياسات سريعة وبسيطة لمحتوى البروتين ، وبالتالي فإن تقنيات الأشعة تحت الحمراء هي الأنسب. بالنسبة للدراسات الأساسية في المختبر ، حيث يتم غالبًا تحليل البروتينات النقية ، غالبًا ما يُفضل استخدام تقنيات التحليل الطيفي المرئي للأشعة فوق البنفسجية لأنها تعطي قياسات سريعة وموثوقة ، وحساسة لتركيزات البروتين المنخفضة.

& # 9 العوامل الأخرى التي يجب أخذها في الاعتبار هي مقدار تحضير العينة المطلوب وحساسيتها وسرعتها. تتطلب طرق Kjeldahl و Dumas و IR القليل جدًا من تحضير العينات. بعد اختيار عينة تمثيلية من الطعام ، يمكن عادةً اختبارها مباشرةً. من ناحية أخرى ، تتطلب الطرق المختلفة المرئية للأشعة فوق البنفسجية تحضير عينة مكثف قبل التحليل. يجب استخلاص البروتين من الطعام إلى محلول شفاف مخفف ، والذي عادة ما يتضمن عملية التجانس التي تستغرق وقتًا طويلاً ، واستخراج المذيبات ، وإجراءات الترشيح والطرد المركزي. بالإضافة إلى ذلك ، قد يكون من الصعب عزل بعض البروتينات تمامًا عن الأطعمة لأنها مرتبطة بشدة بمكونات أخرى. التقنيات المختلفة لها أيضًا حساسيات مختلفة ، أي أقل تركيز للبروتين يمكن اكتشافه. تعتبر الطرق المرئية للأشعة فوق البنفسجية هي الأكثر حساسية ، فهي قادرة على اكتشاف تركيزات البروتين منخفضة مثل 0.001٪ بالوزن. تبلغ حساسية طرق Dumas و Kjeldahl و IR حوالي 0.1٪ بالوزن. يعد الوقت المطلوب لكل تحليل وعدد العينات التي يمكن تشغيلها في وقت واحد من العوامل المهمة التي يجب مراعاتها عند تحديد التقنية التحليلية التي يجب استخدامها. تقنيات الأشعة تحت الحمراء قادرة على التحليل السريع (دقيقة واحدة) لتركيز البروتين بمجرد معايرتها. طريقة Dumas الآلية الحديثة مؤتمتة بالكامل ويمكنها قياس تركيز البروتين لعينة في أقل من 5 دقائق ، مقارنة بطريقة Kjeldahl التي تستغرق ما بين 30 دقيقة وساعتين لتنفيذها. تتراوح الطرق المختلفة المرئية للأشعة فوق البنفسجية من دقيقتين إلى ساعة (اعتمادًا على نوع الصبغة المستخدمة والمدة التي يستغرقها التفاعل) ، على الرغم من أنها تتمتع بميزة إمكانية تشغيل العديد من العينات في وقت واحد. ومع ذلك ، فمن الضروري عادة إجراء تحضير مكثف للعينة قبل التحليل من أجل الحصول على حل شفاف. العوامل الأخرى التي قد تكون مهمة عند اختيار تقنية مناسبة هي: المعدات المتاحة ، سهولة التشغيل ، الدقة المطلوبة ، وما إذا كانت التقنية غير مدمرة أم لا.

6.3 فصل البروتين وتوصيفه

في المحاضرة السابقة ، تمت مناقشة التقنيات المستخدمة لتحديد التركيز الكلي للبروتين في الغذاء. غالبًا ما يهتم محللو الأغذية أيضًا بنوع البروتينات الموجودة في الطعام لأن كل بروتين له خصائص غذائية وكيميائية فيزيائية فريدة. عادةً ما يتم تحديد نوع البروتين عن طريق فصل البروتينات الفردية وعزلها عن خليط معقد من البروتينات ، بحيث يمكن التعرف عليها وتوصيفها لاحقًا. يتم فصل البروتينات على أساس الاختلافات في خواصها الفيزيائية والكيميائية ، مثل الحجم والشحنة وخصائص الامتزاز والذوبان والاستقرار الحراري. يعتمد اختيار تقنية الفصل المناسبة على عدد من العوامل ، بما في ذلك أسباب إجراء التحليل ، وكمية العينة المتاحة ، والنقاء المطلوب ، والمعدات المتاحة ، ونوع البروتينات الموجودة والتكلفة. تتوفر طرق واسعة النطاق للعزل الخام لكميات كبيرة من البروتينات ، في حين أن الطرق الصغيرة متاحة للبروتينات باهظة الثمن أو المتوفرة بكميات صغيرة فقط. أحد العوامل التي يجب مراعاتها أثناء إجراء الفصل هو إمكانية تغيير الهيكل الأصلي ثلاثي الأبعاد لجزيئات البروتين.

تعتبر المعرفة المسبقة بتأثيرات الظروف البيئية على بنية البروتين والتفاعلات مفيدة للغاية عند اختيار تقنية الفصل الأنسب. أولاً ، لأنه يساعد في تحديد أنسب الظروف لاستخدامها لعزل بروتين معين من مزيج من البروتينات (على سبيل المثال ، الأس الهيدروجيني والقوة الأيونية والمذيب ودرجة الحرارة وما إلى ذلك) ، وثانيًا ، لأنه قد يكون من المهم اختيار الظروف التي سوف لا تؤثر سلبًا على التركيب الجزيئي للبروتينات.

6.3.1. طرق تعتمد على خصائص الذوبان المختلفة

يمكن فصل البروتينات عن طريق استغلال الاختلافات في قابليتها للذوبان في المحاليل المائية. يتم تحديد قابلية ذوبان جزيء البروتين من خلال تسلسل الأحماض الأمينية لأن هذا يحدد حجمه وشكله ونفاذه للماء وشحنته الكهربائية. يمكن ترسيب البروتينات أو إذابتها بشكل انتقائي عن طريق تغيير درجة الحموضة أو القوة الأيونية أو ثابت العزل الكهربائي أو درجة حرارة المحلول. تعد تقنيات الفصل هذه أبسط طرق الاستخدام عند استخدام كميات كبيرة من العينة ، لأنها سريعة نسبيًا وغير مكلفة ولا تتأثر بشكل خاص بالمكونات الغذائية الأخرى. غالبًا ما يتم استخدامها كخطوة أولى في أي إجراء فصل لأنه يمكن إزالة غالبية المواد الملوثة بسهولة.

تترسب البروتينات من المحاليل المائية عندما يتجاوز تركيز الملح المستوى الحرج ، والذي يُعرف بالتمليح ، لأن كل الماء "مرتبط" بالأملاح ، وبالتالي لا يتوفر لترطيب البروتينات. تُستخدم كبريتات الأمونيوم [(NH 4) 2 SO 4] بشكل شائع لأنها تحتوي على قابلية عالية للذوبان في الماء ، على الرغم من أنه يمكن أيضًا استخدام أملاح متعادلة أخرى ، على سبيل المثال ، NaCl أو KCl. بشكل عام ، يتم استخدام إجراء من خطوتين لتعظيم كفاءة الفصل. في الخطوة الأولى ، يضاف الملح بتركيز أقل بقليل من الضروري لترسيب البروتين المطلوب. ثم يُطرد المحلول مركزيًا لإزالة أي بروتينات أقل قابلية للذوبان من البروتين محل الاهتمام. ثم يتم زيادة تركيز الملح إلى نقطة أعلى بقليل من المطلوب لإحداث ترسيب للبروتين. يؤدي هذا إلى ترسيب البروتين المطلوب (والذي يمكن فصله عن طريق الطرد المركزي) ، ولكنه يترك المزيد من البروتينات القابلة للذوبان في المحلول. المشكلة الرئيسية في هذه الطريقة هي أن التركيزات الكبيرة من الملح تلوث المحلول ، والذي يجب إزالته قبل أن يتم حل البروتين ، على سبيل المثال ، عن طريق غسيل الكلى أو الترشيح الفائق.

النقطة المتساوية الكهربية (pI) للبروتين هي الرقم الهيدروجيني حيث تكون الشحنة الصافية على البروتين صفراً. تميل البروتينات إلى التجمع والترسيب عند pI لأنه لا يوجد تنافر إلكتروستاتيكي يفصل بينها. تحتوي البروتينات على نقاط متساوية كهربية مختلفة بسبب تسلسلها الأحماض الأمينية المختلفة (أي الأعداد النسبية للمجموعات الأنيونية والكاتيونية) ، وبالتالي يمكن فصلها عن طريق ضبط درجة الحموضة في المحلول. عندما يتم تعديل الأس الهيدروجيني إلى pI لبروتين معين فإنه يترسب تاركًا البروتينات الأخرى في المحلول.

تعتمد قابلية ذوبان البروتين على ثابت العزل الكهربائي للمحلول المحيط به لأن هذا يغير حجم التفاعلات الكهروستاتيكية بين المجموعات المشحونة. نظرًا لأن ثابت العزل الكهربائي لمحلول ما يقلل من حجم التفاعلات الكهروستاتيكية بين الأنواع المشحونة. هذا يميل إلى تقليل قابلية ذوبان البروتينات في المحلول لأنها أقل تأينًا ، وبالتالي فإن التنافر الكهروستاتيكي بينهما لا يكفي لمنعها من التراكم. يمكن خفض ثابت العزل الكهربائي للمحاليل المائية عن طريق إضافة مذيبات عضوية قابلة للذوبان في الماء ، مثل الإيثانول أو الأسيتون. تعتمد كمية المذيب العضوي المطلوبة للتسبب في الترسيب على البروتين وبالتالي يمكن فصل البروتينات على هذا الأساس. تتراوح الكمية المثلى من المذيب العضوي المطلوب لترسيب البروتين من حوالي 5 إلى 60٪. عادة ما يتم إجراء تجزئة المذيبات عند 0 درجة مئوية أو أقل لمنع تمسخ البروتين الناتج عن الزيادات في درجات الحرارة التي تحدث عند خلط المذيبات العضوية مع الماء.

تمسخ البروتينات الملوثة

يتم تغيير طبيعة العديد من البروتينات وترسبها من المحلول عند تسخينها فوق درجة حرارة معينة أو عن طريق ضبط محلول على درجة عالية من الحموضة أو الأس الهيدروجيني القاعدية. يمكن بسهولة فصل البروتينات التي تكون مستقرة عند درجة حرارة عالية أو في أقصى درجات الحموضة بواسطة هذه التقنية لأن البروتينات الملوثة يمكن أن تترسب بينما يظل البروتين محل الاهتمام في المحلول.

6.3.2. الفصل بسبب خصائص الامتزاز المختلفة

يتضمن كروماتوغرافيا الامتزاز فصل المركبات عن طريق الامتزاز الانتقائي الامتزاز في مصفوفة صلبة موجودة داخل عمود يمر من خلاله الخليط. يعتمد الفصل على الصلات المختلفة للبروتينات المختلفة للمصفوفة الصلبة. كروماتوغرافيا التقارب والتبادل الأيوني هما النوعان الرئيسيان من كروماتوغرافيا الامتزاز المستخدمة عادة لفصل البروتينات. يمكن إجراء الفصل باستخدام إما عمود مفتوح أو كروماتوجرافيا سائل عالي الضغط.

كروماتوغرافيا التبادل الأيوني

يعتمد كروماتوغرافيا التبادل الأيوني على الامتزاز القابل للانعكاس وامتصاص الأيونات في المحلول إلى مصفوفة صلبة مشحونة أو شبكة بوليمر. هذه التقنية هي أكثر تقنية كروماتوغرافية استخدامًا لفصل البروتين. تسمى المصفوفة موجبة الشحنة مبادل الأنيون لأنها تربط الأيونات سالبة الشحنة (الأنيونات). تسمى المصفوفة سالبة الشحنة مبادل أيوني للقطط لأنها تربط أيونات موجبة الشحنة (كاتيونات). يتم ضبط ظروف المخزن المؤقت (الأس الهيدروجيني والقوة الأيونية) لصالح أقصى ارتباط للبروتين ذي الأهمية بعمود التبادل الأيوني. ترتبط البروتينات الملوثة بقوة أقل وبالتالي تمر بسرعة أكبر عبر العمود. يتم بعد ذلك التصفية من البروتين محل الاهتمام باستخدام محلول منظم آخر يفضل امتصاصه من العمود (على سبيل المثال ، درجة حموضة مختلفة أو قوة أيونية).

يستخدم كروماتوغرافيا الانجذاب طورًا ثابتًا يتكون من يجند مرتبط تساهميًا بدعامة صلبة. الليجند هو جزيء له تقارب عكسي خاص وفريد ​​من نوعه لبروتين معين. يتم تمرير العينة المراد تحليلها عبر العمود ويرتبط البروتين المعني بالرابط ، بينما تمر البروتينات الملوثة من خلاله مباشرة. يتم بعد ذلك التصفية من البروتين محل الاهتمام باستخدام محلول منظم يفضل امتصاصه من العمود. هذه التقنية هي الوسيلة الأكثر فاعلية لفصل البروتين الفردي عن مزيج البروتينات ، لكنها الأغلى تكلفة ، بسبب الحاجة إلى وجود أعمدة ذات روابط محددة مرتبطة بها.

يستخدم كل من التبادل الأيوني وكروماتوجرافيا التقارب بشكل شائع لفصل البروتينات والأحماض الأمينية في المختبر. يتم استخدامها بشكل أقل شيوعًا لعمليات الفصل التجارية لأنها غير مناسبة للفصل السريع للكميات الكبيرة وهي باهظة الثمن نسبيًا.

6.3.3. الفصل بسبب اختلاف الحجم

يمكن أيضًا فصل البروتينات حسب حجمها. عادة ، تختلف الأوزان الجزيئية للبروتينات من حوالي 10000 إلى 1000000 دالتون. من الناحية العملية ، يعتمد الفصل على نصف قطر ستوكس للبروتين ، وليس على وزنه الجزيئي بشكل مباشر. نصف قطر ستوكس هو متوسط ​​نصف قطر البروتين في المحلول ، ويعتمد على هيكله الجزيئي ثلاثي الأبعاد. بالنسبة للبروتينات التي لها نفس الوزن الجزيئي ، يزيد نصف قطر Stokes بالترتيب التالي: بروتين كروي مضغوط & lt مرن ملف عشوائي & lt بروتين شبيه بالقضيب.

يُستخدم غسيل الكلى لفصل الجزيئات في المحلول باستخدام أغشية شبه منفذة تسمح بمرور جزيئات أصغر من حجم معين من خلالها ، ولكنها تمنع مرور الجزيئات الأكبر حجمًا. يتم وضع محلول بروتيني في أنبوب غسيل الكلى والذي يتم غلقه ووضعه في كمية كبيرة من الماء أو المخزن المؤقت الذي يتم تحريكه ببطء. تتدفق المواد المذابة ذات الوزن الجزيئي المنخفض عبر الكيس ، لكن جزيئات البروتين ذات الوزن الجزيئي الكبير تبقى في الكيس. غسيل الكلى هو طريقة بطيئة نسبيًا ، ويستغرق إكمالها ما يصل إلى 12 ساعة. لذلك يتم استخدامه بشكل متكرر في المختبر. غالبًا ما يستخدم غسيل الكلى لإزالة الملح من محاليل البروتين بعد فصلها عن طريق التمليح وتغيير المحاليل.

يتم وضع محلول من البروتين في خلية تحتوي على غشاء نصف نافذ ، ويتم تطبيق الضغط.تمر الجزيئات الأصغر عبر الغشاء ، بينما تبقى الجزيئات الأكبر في المحلول. وبالتالي ، فإن مبدأ الفصل في هذه التقنية يشبه غسيل الكلى ، ولكن نظرًا لتطبيق الضغط ، يكون الفصل أسرع بكثير. تتوفر أغشية شبه منفذة بنقاط قطع بين حوالي 500 إلى 300000. يسمى هذا الجزء من المحلول الذي تحتفظ به الخلية (الجزيئات الكبيرة) بالترشيح الفائق ، في حين أن الجزء الذي يمر عبر الغشاء (الجزيئات الصغيرة) يشكل جزءًا من الترشيح الفائق. يمكن استخدام الترشيح الفائق لتركيز محلول البروتين أو إزالة الأملاح أو تبادل المحاليل أو تجزئة البروتينات على أساس حجمها. تُستخدم وحدات الترشيح الفائق في المختبر وعلى نطاق تجاري.

استبعاد حجم اللوني

هذه التقنية ، التي تُعرف أحيانًا باسم الترشيح الهلامي ، تفصل أيضًا البروتينات وفقًا لحجمها. يُسكب محلول بروتيني في عمود معبأ بحبيبات مسامية مصنوعة من مادة بوليمرية متصالبة (مثل ديكستران أو أغروس). يتم استبعاد الجزيئات الأكبر من المسام الموجودة في الحبيبات ، وتتحرك بسرعة عبر العمود ، بينما تتأخر حركة الجزيئات التي تدخل المسام. وهكذا يتم التخلص من الجزيئات من العمود بترتيب تناقص الحجم. تتوفر حبات ذات حجم مسام متوسط ​​مختلف لفصل البروتينات ذات الأوزان الجزيئية المختلفة. يوفر مصنعو هذه الخرزات معلومات حول نطاق الوزن الجزيئي الأكثر ملاءمة للفصل. يمكن تحديد الأوزان الجزيئية لبروتينات غير معروفة من خلال مقارنة أحجام شطفها Vo ، مع تلك التي تم تحديدها باستخدام بروتينات ذات وزن جزيئي معروف: يجب أن يعطي مخطط حجم الشطف مقابل اللوغاريتم (الوزن الجزيئي) خطًا مستقيمًا. تتمثل إحدى مشكلات هذه الطريقة في أن الوزن الجزيئي لا يرتبط ارتباطًا مباشرًا بنصف قطر ستوكس لبروتينات مختلفة الشكل.

6.3.4. الفصل بواسطة الرحلان الكهربائي

يعتمد الرحلان الكهربائي على الاختلافات في هجرة الجزيئات المشحونة في المحلول عند تطبيق مجال كهربائي عبره. يمكن استخدامه لفصل البروتينات على أساس حجمها أو شكلها أو شحنتها.

في الرحلان الكهربي غير المتحول للطبيعة ، يتم سكب محلول مخزون من البروتينات الأصلية على هلام مسامي (عادة بولي أكريلاميد أو نشا أو أغاروز) ويتم تطبيق جهد كهربائي عبر الهلام. تتحرك البروتينات عبر الهلام في اتجاه يعتمد على علامة شحنتها ، وبمعدل يعتمد على حجم الشحنة ، والاحتكاك مع حركتها:

قد تكون البروتينات موجبة أو سالبة الشحنة في المحلول اعتمادًا على نقاطها الكهربية (pI) ودرجة الحموضة في المحلول. يتم شحن البروتين سالبًا إذا كان الرقم الهيدروجيني أعلى من pI ، ويكون موجب الشحنة إذا كان الرقم الهيدروجيني أقل من pI. سيحدد حجم الشحنة والجهد المطبق مدى انتقال البروتينات في وقت معين. كلما زاد الجهد الكهربائي أو زادت شحنة البروتين كلما تحركت. يعتبر احتكاك الجزيء مقياسًا لمقاومته للحركة عبر الهلام ويتم تحديده إلى حد كبير بالعلاقة بين الحجم الفعال للجزيء وحجم المسام في الهلام. كلما كان حجم الجزيء أصغر ، أو زاد حجم المسام في الهلام ، قلت المقاومة ، وبالتالي يتحرك الجزيء بشكل أسرع عبر الهلام. يمكن شراء المواد الهلامية ذات المسامية المختلفة من موردي المواد الكيميائية أو تصنيعها في المختبر. يتم الحصول على أحجام مسام أصغر باستخدام تركيز أعلى من كاشف الارتباط المتقاطع لتشكيل الجل. يمكن احتواء المواد الهلامية بين لوحين متوازيين أو في أنابيب أسطوانية. في الرحلان الكهربي بدون تغيير طبيعة البروتينات الأصلية يتم فصلها بناءً على مجموعة من شحنتها وحجمها وشكلها.

في تغيير طبيعة الرحلان الكهربائي ، يتم فصل البروتينات بشكل أساسي على وزنها الجزيئي. يتم تغيير طبيعة البروتينات قبل التحليل عن طريق مزجها مع مركابتوإيثانول ، الذي يفكك روابط ثنائي كبريتيد الصوديوم ، وكبريتات دوديسيل الصوديوم (SDS) ، وهو عامل سطحي أنيوني يرتبط بشكل كاره للماء بجزيئات البروتين ويؤدي إلى ظهورها بسبب التنافر بين الفاعل بالسطح ذي الشحنة السالبة. مجموعات الرأس. يرتبط كل جزيء بروتين تقريبًا بنفس الكمية من SDS لكل وحدة طول. ومن ثم ، فإن الشحنة لكل وحدة طول والتشكيل الجزيئي متماثلان تقريبًا لجميع البروتينات. عندما تنتقل البروتينات عبر شبكة هلامية يتم فصلها بشكل أساسي على أساس وزنها الجزيئي لأن حركتها تعتمد على حجم جزيء البروتين بالنسبة لحجم المسام في الهلام: البروتينات الأصغر تتحرك بسرعة أكبر عبر المصفوفة أكثر من أكبر الجزيئات. يُطلق على هذا النوع من الرحلان الكهربي عادةً اسم كبريتات دوديسيل الصوديوم -بولي أكريلاميد جل الكهربائي ، أو SDS-PAGE.

لتحديد مدى تحرك البروتينات ، تتم إضافة صبغة تتبع إلى محلول البروتين ، على سبيل المثال ، أزرق بروموفينول. هذه الصبغة عبارة عن جزيء صغير مشحون يهاجر قبل البروتينات. بعد اكتمال الرحلان الكهربائي ، تصبح البروتينات مرئية عن طريق معالجة الجل بصبغة بروتين مثل Coomassie Brilliant Blue أو بقعة الفضة. يتم حساب التنقل النسبي لكل نطاق بروتين:

غالبًا ما يستخدم الرحلان الكهربائي لتحديد تركيبة البروتين في المنتجات الغذائية. يتم استخلاص البروتين من الطعام إلى محلول ، ثم يتم فصله باستخدام الرحلان الكهربي. تُستخدم SDS-PAGE لتحديد الوزن الجزيئي لبروتين عن طريق قياس R m ، ثم مقارنتها بمنحنى معايرة تم إنتاجه باستخدام بروتينات ذات وزن جزيئي معروف: مخطط السجل (الوزن الجزيئي) مقابل التنقل النسبي عادةً ما يكون خطيًا. يعد تغيير طبيعة الرحلان الكهربي أكثر فائدة في تحديد الأوزان الجزيئية من الرحلان الكهربي غير المتحول ، لأن الاحتكاك بالحركة لا يعتمد على الشكل أو الشحنة الأصلية لجزيئات البروتين.

الرحلان الكهربائي المركّز الكهروضوئي

هذه التقنية عبارة عن تعديل للرحلان الكهربائي ، حيث يتم فصل البروتينات بشحنة على مصفوفة هلامية تحتوي على تدرج pH عبرها. تهاجر البروتينات إلى المكان الذي يساوي فيه الرقم الهيدروجيني نقطة تساوي الكهرباء ثم تتوقف عن الحركة لأنها لم تعد مشحونة. تتمتع هذه الطرق بأحد أعلى درجات الدقة بين جميع التقنيات المستخدمة لفصل البروتينات. تتوفر المواد الهلامية التي تغطي نطاقًا ضيقًا من الأس الهيدروجيني (2-3 وحدات) أو نطاقًا واسعًا من الأس الهيدروجيني (3-10 وحدات) ، وبالتالي يجب على المرء اختيار مادة هلامية أكثر ملاءمة للبروتينات التي يتم فصلها.

ثنائي الأبعاد الكهربائي

يمكن استخدام التركيز الكهروضوئي و SDS-PAGE معًا لتحسين دقة خلائط البروتين المعقدة. يتم فصل البروتينات في اتجاه واحد على أساس الشحنة باستخدام التركيز الكهروضوئي ، ثم في اتجاه عمودي على أساس الحجم باستخدام SDS-PAGE.


كيف سأشرح الخصائص المختلفة لنفس البروتين في الأنواع المختلفة؟ - مادة الاحياء

اسم ورقم الفصل:

1- مقدمة: محاور في دراسة الحياة

الأقسام الفرعية للفصل:

1. تجعل موضوعات هذا الكتاب روابط عبر مجالات مختلفة من علم الأحياء

2. المحور الأساسي: التطور يمثل وحدة وتنوع الحياة

3. في دراسة الطبيعة ، يقوم العلماء بملاحظات ثم يقومون بتكوين الفرضيات واختبارها

4. يستفيد العلم من نهج تعاوني ووجهات نظر متنوعة

تلخيص مقدمة الفصل:

سيكون الموضوع الأساسي لهذا الكتاب تطور، والذي يتضمن الطريقة التي يمكن أن تتكيف بها الأنواع مع محيطها ، مثل كيفية تكيف نبات عرق اللؤلؤ مع بيئته الجافة.

مادة الاحياء هي الدراسة العلمية للحياة. تشمل العمليات التي تحدد الحياة النظام والتكيف التطوري والاستجابة للبيئة والتنظيم ومعالجة الطاقة والتكاثر والنمو والتنمية.

سيناقش هذا الفصل "المناظر الطبيعية" البيولوجية المتعلقة ببعض الموضوعات الموحدة ، والتطور ومنطق داروين وراءها ، والبحث العلمي ، وثقافة العلم وتأثيرها على المجتمع.

سرد جميع مصطلحات المفردات بالخط العريض:

3. الخصائص الناشئة

5. التغيرات المناخية العالمية

14. ردود فعل سلبية

15. ردود الفعل الإيجابية

19. الانتقاء الطبيعي

23. الاستدلال الاستقرائي

25. المنطق الاستنتاجي

26. التجربة التي تسيطر عليها

اسم ورقم القسم الفرعي 1:

1.1 تجعل موضوعات هذا الكتاب روابط عبر مجالات مختلفة من علم الأحياء

أسئلة ما قبل القراءة للقسم الفرعي:

1. كيف يرتبط كل مستوى بيولوجي في الشكل 1.4 بالمستوى أدناه؟

2. ما هو الموضوع أو المواضيع التي يتم تمثيلها من خلال:

أ. الأشواك الحادة للنيص؟

ب. استنساخ نبات من خلية واحدة؟

ج. طائر طنان يستخدم السكر لتشغيل رحلته؟

3. لكل موضوع نوقش في هذا القسم ، ما هو المثال الذي لم يرد ذكره في الكتاب؟

اسم ورقم القسم الفرعي 2:

1.2 الموضوع الأساسي: التطور يمثل وحدة وتنوع الحياة

أسئلة ما قبل القراءة للقسم الفرعي:

1. كيف يكون العنوان البريدي مشابهًا لنظام التصنيف الهرمي في علم الأحياء؟

2. كيف يكون "التحرير" استعارة مناسبة لكيفية عمل الانتقاء الطبيعي على التباين الوراثي للسكان؟

3. كيف يمكن للمرء أن يمثل ، من خلال نمط متفرع بسيط ، فكرة أن المملكتين الفطريات والحيوانية أكثر ارتباطًا ببعضهما البعض أكثر من ارتباطهما بالنباتات؟

القسم الفرعي 3 الاسم والرقم:

1.3 في دراسة الطبيعة ، يقوم العلماء بملاحظات ثم يقومون بتكوين الفرضيات واختبارها

أسئلة ما قبل القراءة للقسم الفرعي:

1. كيف يختلف المنطق الاستقرائي والاستنباطي عن بعضهما البعض؟

2. في تجربة محاكاة الثعابين ، ما هو المتغير؟

3. لماذا يسمى الانتقاء الطبيعي نظرية؟

4. إذا كنت ستمدد تجربة محاكاة الثعابين إلى منطقة في فرجينيا حيث لا يعرف أي نوع من الثعابين أنها تعيش ، فما النتائج التي تتوقعها في موقع الحقل الخاص بك؟

اسم ورقم القسم الفرعي 4:

1.4 يستفيد العلم من نهج تعاوني ووجهات نظر متنوعة

أسئلة ما قبل القراءة للقسم الفرعي:

1. كيف يختلف العلم عن التكنولوجيا؟

2. الجين الذي يسبب مرض فقر الدم المنجلي موجود في نسبة مئوية أعلى من سكان أفريقيا جنوب الصحراء مما هو عليه بين المنحدرين من أصل أفريقي الذين يعيشون في الولايات المتحدة. يوفر وجود هذا الجين بعض الحماية من الملاريا ، وهو مرض خطير منتشر في أفريقيا جنوب الصحراء الكبرى. ما هي العملية التطورية التي يمكن أن تمثل النسب المئوية المختلفة بين سكان المنطقتين؟

ملخص القسم الفرعي 1:

نظرًا لأن علم الأحياء متنوع للغاية ، يتم شرح بعض الموضوعات للمساعدة في ربط الأشياء التي نتعلمها بالبيولوجيا.

الموضوع الأول هو أن "الخصائص الجديدة تظهر في كل مستوى من مستويات التسلسل الهرمي البيولوجي". يبدأ التسلسل الهرمي للبيولوجيا في المحيط الحيوي ثم يأتي أسفله النظم البيئية والمجتمعات والسكان والكائنات الحية والأعضاء وأنظمة الأعضاء والأنسجة والخلايا والعضيات والجزيئات. كل مستوى لاحق له الخصائص الناشئة وهي خصائص غير موجودة في المستوى أعلاه. من الناحية التاريخية ، استخدم العلماء الاختزالية لدراسة الحياة ، لكن تقسيم الحياة إلى أصغر الأجزاء يساعد العلماء على فهم كيفية عمل كل جزء ولكن ليس كيف يعمل كل منهم جنبًا إلى جنب مع الأجزاء الأخرى. و لهذا، بيولوجيا الأنظمة تم تطويره وهو نموذج لسلوك الأنظمة البيولوجية بأكملها بناءً على دراسة التفاعلات بين أجزاء النظام.

الموضوع الثاني هو أن "الكائنات الحية تتفاعل مع الكائنات الحية الأخرى والبيئة المادية". مثال على ذلك كيف تمتص الأوراق الطاقة الضوئية من الشمس وتستخدمها لتحويل ثاني أكسيد الكربون2 من الهواء إلى O2 وكذلك دورة المغذيات الكيميائية في التربة. تأكل الحيوانات الأوراق والثمار من الأشجار وتعيد بعض المواد الكيميائية إلى التربة عن طريق الفضلات. أدى أحد تفاعلات البشر مع بيئتهم إلى التغيرات المناخية العالمية. أدت زيادة الوقود الأحفوري الذي يتم حرقه إلى رفع مستوى ثاني أكسيد الكربون2 التي تبقى محاصرة في الغلاف الجوي ، مما يؤدي إلى "تأثير الاحتباس الحراري" ، ورفع درجة حرارة الكوكب.

الموضوع الثالث هو أن "الحياة تتطلب نقل الطاقة والتحول". على غرار التفسير أعلاه ، تستخدم الأشجار (المنتجون) ضوء الشمس لإنتاج الفاكهة التي تأكلها الحيوانات (المستهلكون) للحصول على الطاقة. ثم تستخدم الحيوانات الطاقة الكيميائية من الفاكهة وتحولها إلى طاقة حركية للتنقل. عندما يحدث العمل ، يتم تحويل بعض الطاقة إلى طاقة حرارية ويتم إطلاقها كحرارة.

الموضوع الرابع هو "الهيكل والوظيفة يرتبطان على جميع مستويات التنظيم البيولوجي". كل جانب من جوانب الحياة على ما هو عليه لأسباب وظيفية ، مثل أن تكون الورقة مسطحة لامتصاص أقصى قدر من أشعة الشمس ، أو عظام طائر لها بنية داخلية على شكل قرص العسل لتكون قوية ولكن خفيفة الوزن.

والخامس هو "الخلية هي الوحدة الأساسية للبنية والوظيفة في الكائن الحي". الخلية هي أدنى مستوى يمكنه أداء جميع الأنشطة المطلوبة مدى الحياة. هناك نوعان من الخلايا. الخلايا حقيقية النواة لها عضيات مختلفة محاطة بالغشاء ، بما في ذلك النواة. خلايا بدائية النواة أصغر وليس لها نواة.

المحور السادس: "إن استمرارية الحياة مبنية على معلومات وراثية في شكل DNA". أساس التكاثر هو تقسيم الخلايا لتشكيل خلايا جديدة. يوجد داخل هذه الخلايا صبغيات تحتوي على المعلومات الوراثية للخلية بأكملها ، والتي تسمى الحمض النووي (حمض النووي الريبي منقوص الأكسجين). الجينات، المكونة من الحمض النووي ، تشكل المعلومات القابلة للتوريث التي يتم نقلها من الوالدين إلى النسل. يتكون الحمض النووي من النيوكليوتيدات ، والمختصرة A و T و C و G. ترتيب هذه النيوكليوتيدات هو مخطط لكل كائن حي. يتحكم الحمض النووي للجينات في إنتاج البروتين باستخدام جزيء يسمى RNA. هذه العملية تسمى التعبير الجيني. يطلق على مجموعة التعليمات الجينية التي يرثها الكائن الحي اسمها الجينوم. تسمى دراسة الاختلافات بين جينومات الأنواع المختلفة علم الجينوم. لدينا تقنية يمكنها تخزين وتنظيم وتحليل الجينومات وتسمى هذه العملية المعلوماتية الحيوية.

الموضوع السابع هو "آليات التغذية المرتدة التي تنظم النظم البيولوجية". في تنظيم التغذية الراجعة ، ينظم ناتج العملية العملية الأصلية. التنظيم الأكثر شيوعًا في الحياة هو ردود فعل سلبية، حيث يؤدي تراكم المنتج النهائي إلى إعاقة العملية. في ردود الفعل الإيجابية، المنتج النهائي يسرع العملية (مثال على ذلك هو تخثر الدم).

الموضوع الأخير ، التطور ، تم تناوله بخفة وسيتم تغطيته في القسم التالي.

كيف يرتبط كل مستوى بيولوجي في الشكل 1.4 بالمستوى أدناه؟

المستوى أدناه هو جزء من المستوى فوقه ويشكل العديد من كل مستوى المستوى أعلاه. على سبيل المثال ، العديد من الكائنات الحية تشكل السكان والعديد من السكان مجتمعين يشكلون مجتمعات ، وما إلى ذلك.

ما هو الموضوع أو المواضيع التي يتم تمثيلها من خلال:

الأشواك الحادة للنيص؟

ترتبط البنية والوظيفة على جميع مستويات التنظيم البيولوجي ، وتستند استمرارية الحياة على المعلومات القابلة للتوريث في شكل DNA ، والتطور.

استنساخ نبات من خلية واحدة؟

تظهر خصائص جديدة في كل مستوى في التسلسل الهرمي البيولوجي ، وترتبط البنية والوظيفة على جميع مستويات التنظيم البيولوجي ، والخلية هي الوحدة الأساسية للبنية والوظيفة في الكائن الحي ، وتستند استمرارية الحياة على المعلومات القابلة للتوريث في شكل الحمض النووي .

طائر طنان يستخدم السكر لتشغيل رحلته؟

تتفاعل الكائنات الحية مع الكائنات الحية الأخرى والبيئة المادية ، وتتطلب الحياة نقل الطاقة والتحول والتطور.

لكل موضوع نوقش في هذا القسم ، ما هو المثال الذي لم يرد ذكره في الكتاب؟

1. تظهر خصائص جديدة في كل مستوى في التسلسل الهرمي البيولوجي

على مستوى الكائنات الحية تبدو الدودة والثعبان متشابهين في الشكل ، ولكن بالنظر إلى أعضائهم وأنسجتهم عن كثب ، يمكننا أن نرى أنهما مختلفان تمامًا.

2. الكائنات الحية تتفاعل مع الكائنات الحية الأخرى والبيئة المادية

الحيوانات التي تأكل الفاكهة تودع البذور والمغذيات غير المهضومة في التربة عن طريق النفايات.

3. الحياة تتطلب نقل الطاقة والتحول

يجب أن تأكل آكلات اللحوم اللحوم للحصول على الطاقة.

4. الهيكل والوظيفة مرتبطان على جميع مستويات التنظيم البيولوجي

تم تصميم جذع الفيل ليتمكن من الوصول إلى الأوراق في الأشجار العالية وهو أمر مفيد لأنه لا يمكنه تسلق الأشجار.

5. الخلية هي الوحدة الأساسية للتركيب والوظيفة في الكائن الحي

إذا كان لدينا أقل من خلية كاملة ، فلا يمكننا استنساخ تلك الخلية.

6. إن استمرارية الحياة مبنية على معلومات وراثية في شكل DNA

يمكن لنجم البحر استنساخ نفسه من خلال التجزئة. هذا ممكن فقط لأن الحمض النووي في الجزء يوفر المخططات لما تحتاج الخلايا إلى التطور إليه.

7. آليات التغذية الراجعة تنظم النظم البيولوجية

تجلط الدم هو ردود فعل إيجابية. بدونها ، سنكون أكثر عرضة للوفاة من إصابات بسيطة.

8. التطور ، الموضوع الشامل لعلم الأحياء

الخفافيش والقرود كلاهما فروي ويأكل كلاهما الفاكهة ، لكن يبدو مختلفًا تمامًا.

ملخص القسم الفرعي 2:

يدور هذا القسم حول التطور ، الموضوع الأساسي لعلم الأحياء. يشرح تنوع ووحدة كل الحياة. نقوم بتجميع كل أشكال الحياة في تصنيف يبدأ من المجال ويتبع المملكة ، واللجوء ، والطبقة ، والنظام ، والأسرة ، والجنس ، والأنواع. هناك ثلاثة مجالات. بكتيريا و العتيقة تشمل بدائيات النوى وهي كائنات وحيدة الخلية. المجال الثالث هو حقيقيات النوى ويشمل الممالك الثلاث لحقيقيات النوى متعددة الخلايا: بلانتاي ، الفطريات ، والحيوان. إن أنماط التغذية هي التي تفصل بين هذه الممالك.

يعتبر تشارلز داروين أبو التطور وعلى الرغم من أن الآخرين قد توصلوا إلى مكونات نظرية التطور هذه ، إلا أنه جمعها جميعًا معًا في كتابه المعنون حول أصل الأنواع عن طريق الانتقاء الطبيعي. أطلق على هذا النوع من التكيف التطوري الانتقاء الطبيعي بسبب الطريقة التي "تختار" بها البيئة الطبيعية ، أو تؤثر ، استمرار سمات معينة في السكان. وقد ظهر هذا من خلال دراسته لتنوع العصافير في جزر غالاباغوس.

يمكن رسم تاريخ تطور الأنواع وأصولها من خلال الفروع كما هو الحال في شجرة العائلة.

كيف يكون العنوان البريدي مشابهًا للنظام التصنيفي الهرمي للبيولوجيا؟

يبدأ العنوان البريدي بولاية ثم يصبح أكثر تحديدًا بالمدينة والشارع وأخيرًا رقم المنزل. يبدأ النظام التصنيفي بشكل أقل تحديدًا ثم يصبح أكثر تحديدًا عندما ينزل من الشجرة إلى نوع معين.

كيف يكون "التحرير" استعارة مناسبة لكيفية عمل الانتقاء الطبيعي على التباين الوراثي للسكان؟

يشجع الانتقاء الطبيعي فقط السمات الأكثر ملاءمة للبقاء وبالتالي موروثة من قبل الأجيال اللاحقة. يتم "تحرير" أي سمات غير مناسبة للبيئة من خلال التلاشي من كونها غير متوافقة.

كيف يمكن للمرء أن يمثل ، من خلال نمط متفرع بسيط ، فكرة أن المملكتين الفطريات والحيوانية أكثر ارتباطًا ببعضهما البعض أكثر من ارتباطهما بالنباتات؟

ملخص القسم الفرعي 3:

الكلمة علم يأتي من الفعل اللاتيني "to know" وبالنسبة لنا ، هو كيف نفهم العالم الطبيعي. جوهر العلم سؤال، وهو بحث عن المعلومات ، عادةً مع التركيز على أسئلة معينة. أثناء البحث عن المعلومات ، يقوم العلماء بإجراء الملاحظات وتسجيلها على أنها البيانات. يمكن أن تكون البيانات نوعية ، أو وصفية ، أو كمية ، والتي تتضمن عادةً القياسات.

أ فرضية هو تخمين لسؤال علمي ويجب أن يكون قابلاً للاختبار وقابل للتزوير. الاستدلال الاستقرائي النتائج في التعميمات من العديد من الملاحظات أثناء المنطق الاستنتاجي يستخدم عادةً بعد الفرضية ويبدأ بالتعميمات المعروفة التي يتم دمجها لتضييق نطاق الأفكار في استنتاج محدد. وعادة ما يستخدم "اذا ثم" منطق.

يتم استخدام الطريقة العلمية من قبل المجتمع العلمي ولكن لا يتم ملاحظتها بسهولة دائمًا حيث يمكن أن يتغير ترتيب الخطوات والمضي قدمًا أو للخلف بناءً على معلومات جديدة. عند إجراء ملاحظة ، يتم إنشاء فرضية ثم تصميم تجربة. أ التجربة التي تسيطر عليها تم تصميمه لمقارنة مجموعة تجريبية بمجموعة ضابطة وعادة ما يكون لها متغير واحد فقط مختلف. من خلال القيام بذلك ، يتم إلغاء جميع المتغيرات الأخرى التي يمكن أن تؤثر على التجربة.

علمي نظرية أكثر شمولاً من فرضية. كما أنه عام بدرجة كافية بحيث يمكنه الشروع في إنشاء العديد من الفرضيات الجديدة. ثالثًا ، تُدعم النظرية عادةً بأدلة أكثر بكثير من الفرضية.

كيف يختلف المنطق الاستقرائي والاستنباطي عن بعضهما البعض؟

يقدم الاستدلال الاستقرائي ملاحظات تنتهي بالتعميمات بينما يجمع التفكير الاستنتاجي الملاحظات المعممة ويضيقها إلى نتيجة واحدة دقيقة.

في تجربة محاكاة الثعابين ، ما هو المتغير؟

لماذا يسمى الانتقاء الطبيعي نظرية؟

نظرًا لوجود أدلة لا حصر لها ، فهي عامة جدًا وتشمل كل شيء تقريبًا في مجال علم الأحياء.

إذا كنت ستمدد تجربة محاكاة الثعابين إلى منطقة في فرجينيا حيث لا يعرف أي نوع من الثعابين أنها تعيش ، فما النتائج التي تتوقعها في موقع الحقل الخاص بك؟

أتوقع أن تكون هناك زيادة في الهجمات على أفاعي الملوك الاصطناعية الملونة لأنه سيكون من السهل ملاحظتها من قبل الحيوانات المفترسة ولم تكن الحيوانات المفترسة هناك لتعلم الطبيعة السامة لهذا التلوين.

ملخص القسم الفرعي 4:

عادةً ما يعمل العلماء في فرق لمساعدة بعضهم البعض في تفسير البيانات وتصميم التجارب واستكشاف الأخطاء وإصلاحها. غالبًا ما يتحقق العلماء الذين يعملون في نفس مجالات البحث من ادعاءات بعضهم البعض عن طريق تكرار التجربة أو تأكيد الملاحظات. إذا تعذر تكرار التجربة ، فقد يكون هناك خطأ ما في الادعاء الأصلي ، وبالتالي يظل العلم أخلاقيًا. عندما يعمل العلماء معًا لحل نفس المشكلة ، فإنهم عادةً ما يستخدمون ملف كائن نموذجي، وهو نوع يسهل نموه في المختبر وسيجيب على الأسئلة التي يبحثون عنها.

يرتبط العلم والمجتمع ارتباطًا وثيقًا. بينما يحاول العلم فهم الظواهر الطبيعية ، تقنية يطبق المعرفة العلمية لغرض معين. مثال على ذلك هو كيف أدى اكتشاف الحمض النووي قبل 60 عامًا إلى الاستخدام الحديث في الطب والزراعة والطب الشرعي. يتطلب تقدم التكنولوجيا اختراع العديد من التقنيات والاكتشافات السابقة. مثل المطبعة التي لم يكن من الممكن اختراعها لولا تكنولوجيا الورق والحبر من بغداد والصين. على الرغم من أن التكنولوجيا يمكن أن تساعدنا في أداء مهام معينة ، إلا أن هناك دائمًا سؤال أخلاقي حول ما إذا كان ينبغي لنا ذلك. فقط لأننا قد نكون قادرين على استنساخ البشر ، هل يجب علينا ذلك؟

كيف يختلف العلم عن التكنولوجيا؟

يحاول العلم فهم العالم الطبيعي من خلال الملاحظات بينما تطبق التكنولوجيا المعرفة العلمية على العالم الطبيعي وتغيره.

الجين الذي يسبب مرض فقر الدم المنجلي موجود في نسبة مئوية أعلى من سكان أفريقيا جنوب الصحراء مما هو عليه بين المنحدرين من أصل أفريقي الذين يعيشون في الولايات المتحدة. يوفر وجود هذا الجين بعض الحماية من الملاريا ، وهو مرض خطير منتشر في أفريقيا جنوب الصحراء الكبرى. ما هي العملية التطورية التي يمكن أن تمثل النسب المئوية المختلفة بين سكان المنطقتين؟

الملاريا ليست شائعة في الولايات المتحدة ولذا فإن الانتقاء الطبيعي قد وجد أن الجين غير ضروري. كما أن أولئك الذين لديهم هذا الجين كانوا أكثر عرضة للوفاة من مرض الخلايا المنجلية وبالتالي لم ينقلوا الجين. في أفريقيا جنوب الصحراء الكبرى ، تشكل الملاريا والخلايا المنجلية خطرًا. ولكن من المرجح أن أولئك الذين ليس لديهم الجين قد ماتوا بسبب الملاريا ، في حين أن أولئك الذين لديهم الجين لم يصابوا بمرض فقر الدم المنجلي ، ولكنهم قد يصابون به. ولكن إذا نجوا من الخلية المنجلية ، فسيكونون قادرين على نقل الجين إلى أطفالهم مما ساعد على منع الملاريا.

** يجب أن يستغرق هذا القسم وقتًا أطول من كل ما سبق **

استدعاء القسم الفرعي 1:

1. يرتبط كل مستوى ارتباطًا مباشرًا بالتسلسل الهرمي البيولوجي (تظهر خصائص جديدة في كل مستوى)

السادس. أجهزة وأجهزة الأعضاء

2. الكائنات الحية تتفاعل مع الكائنات الحية الأخرى وبيئتها

3. كل أشكال الحياة تتطلب طاقة أو تشارك في نقل الطاقة

5. الخلية هي أصغر وحدة في الحياة

6. الحياة كلها موروثة من خلال الحمض النووي

7. كل شيء منظم ليكون وظيفيًا لغرضه

8. هناك آليات تغذية مرتدة (تنظم النظم البيولوجية)

كيف يرتبط كل مستوى بيولوجي في الشكل 1.4 بالمستوى أدناه؟

لا يمكن أن يوجد المستوى فوق كل مستوى بدون المستوى أدناه لأنه يتكون من مضاعفات هذا المستوى. على سبيل المثال ، لا يمكن أن توجد غابة (مجتمع) بدون الأنواع المختلفة من الأشجار (كل مجموعة سكانية) ، وتتكون كل مجموعة من الأشجار من عدة أشجار فردية (كائن حي) ، وعادة ما تحتوي كل شجرة على أوراق (عضو) ، و هكذا.

ما هو الموضوع أو المواضيع التي يتم تمثيلها من خلال:

الأشواك الحادة للنيص؟

التطور ، كل مستوى يرتبط ارتباطًا مباشرًا بالتسلسل الهرمي البيولوجي ، وكل شيء منظم ليكون وظيفيًا.

استنساخ نبات من خلية واحدة؟

الخلية هي أصغر وحدة في الحياة ، وكل أشكال الحياة يمكن توريثها من خلال الحمض النووي.

طائر طنان يستخدم السكر لتشغيل رحلته؟

تتفاعل الكائنات الحية مع الكائنات الحية الأخرى وبيئتها ، فكل أشكال الحياة تتطلب طاقة أو تشارك في نقل الطاقة والتطور.

لكل موضوع نوقش في هذا القسم ، ما هو المثال الذي لم يرد ذكره في الكتاب؟

1. يرتبط كل مستوى ارتباطًا مباشرًا بالتسلسل الهرمي البيولوجي:

Forest & gt Tree & gt Leaf & gt cell & gt lightynthesis

2. الكائنات الحية تتفاعل مع الكائنات الحية الأخرى وبيئتها:

يحصل النمل على الطاقة من الحشرات أو النباتات الأخرى ويخزنها تحت الأرض في أنظمة الأنفاق.

3. كل أشكال الحياة تتطلب طاقة أو تشارك في نقل الطاقة:

تنقل الأم الطاقة في شكل حليب الأم إلى أطفالها.

يتميز نظام Cat الهيكلي والعضلي بالمرونة الشديدة للسماح بخفة الحركة في الصيد والهروب.

5. الخلية هي أصغر وحدة في الحياة:

لا يمكن للعضيات بمفردها أن تتكاثر. فقط الخلية نفسها قادرة على.

6. الحياة كلها موروثة من خلال الحمض النووي:

يتضمن التكاثر البشري الجمع بين الحمض النووي من كلا الوالدين لخلق حياة جديدة.

7. كل شيء منظم ليكون وظيفيًا لغرضه:

الإبهام متعارض للسماح لنا بفهم أشياء مثل الأدوات.

8. توجد آليات للتغذية الراجعة:

يتوقف تذمر المعدة بمجرد أن نأكل

استدعاء القسم الفرعي 2:

التطور هو جوهر علم الأحياء. الانتقاء الطبيعي هو النظرية التطورية الرئيسية التي قدمها داروين إلى العلم بعد وقته في دراسة العصافير في جزر غالاباغوس. تنص على أن البيئة تؤثر على الجينات التي تستمر في النوع. نصنف الحياة من خلال نظام تصنيفي للمجال ، والمملكة ، واللجوء ، والطبقة ، والنظام ، والأسرة ، والجنس ، والأنواع. المجالات الرئيسية هي البكتيريا والعتائق وحقيقيات النوى (Eukarya). تحت حقيقيات النوى (Eukarya) توجد الممالك Protis (Protist) و Fungi و Plantae و Animalia.

كيف يكون العنوان البريدي مشابهًا للنظام التصنيفي الهرمي للبيولوجيا؟

يبدأ العنوان البريدي غامضًا ويشتمل على العديد من الأجزاء من خلال البدء بالدولة ، ثم يتم تضييقه إلى مدينة ، ثم شارع ، وأخيرًا رقم منزل. يحدث الشيء نفسه مع الأنواع في نظام تصنيفي.

كيف يكون "التحرير" استعارة مناسبة لكيفية عمل الانتقاء الطبيعي على التباين الوراثي للسكان؟

يسمح الانتقاء الطبيعي لبعض السمات بالاستمرار بينما يتم التخلص من البعض الآخر على أنه لا يمكن البقاء على قيد الحياة.

كيف يمكن للمرء أن يمثل ، من خلال نمط متفرع بسيط ، فكرة أن المملكتين الفطريات والحيوانية أكثر ارتباطًا ببعضهما البعض أكثر من ارتباطهما بالنباتات؟

استدعاء القسم الفرعي 3:

تستخدم الطريقة العلمية لوضع الفرضيات وتطوير التجارب لاختبار الفرضيات. الفرضية هي تخمين يجب أن يكون قابلاً للاختبار وقابل للتزوير. الاستفسار هو عملية طرح السؤال "لماذا؟" يتم التحكم في التجربة إذا كان هناك متغير واحد مختلف. الكائنات الحية النموذجية هي الكائن المثالي المستخدم للاختبار لأنها سهلة الإنشاء في المختبر وهي مهمة للتجربة. يبدأ الاستدلال الاستقرائي بملاحظة ويخلق تعميمًا بينما يجمع التفكير الاستنتاجي التعميمات ويخلص إلى استنتاج محدد ضيق.

كيف يختلف المنطق الاستقرائي والاستنباطي عن بعضهما البعض؟

يبدأ الاستدلال الاستقرائي بملاحظة ويخلق تعميمًا بينما يجمع التفكير الاستنتاجي التعميمات ويخلص إلى استنتاج محدد ضيق.

في تجربة محاكاة الثعابين ، ما هو المتغير؟

لماذا يسمى الانتقاء الطبيعي نظرية؟

لأنها تحتوي على الكثير من الأدلة العلمية ، وهي فكرة عامة يمكن من أجلها تطوير الفرضيات.

إذا كنت تريد تمديد تجربة محاكاة الثعابين إلى منطقة في فرجينيا حيث لا يعرف أي نوع من الثعابين أنها تعيش ، فما النتائج التي تتوقعها في موقع الحقل الخاص بك؟

نفس نتائج ما حدث في المنطقة التي تم فيها العثور على الأفعى القرمزية فقط. لن تربط الحيوانات المفترسة التلوين بالسم ما لم يكن هناك نوع آخر به نفس اللون.

استدعاء القسم الفرعي 4:

يرتبط العلم والتكنولوجيا ارتباطًا وثيقًا ولكن العلم يريد أن يفهم سبب الحياة بينما تستخدم التكنولوجيا المعرفة العلمية لمحاولة تحسين حياتنا. يستخدم الحمض النووي ، الذي تم اكتشافه قبل 60 عامًا ، في الطب والطب الشرعي (مثل اختبار الحمض النووي لإدانة أو تبرئة الأشخاص من الجرائم).

كيف يختلف العلم عن التكنولوجيا؟

يرتبط العلم والتكنولوجيا ارتباطًا وثيقًا ولكن العلم يريد أن يفهم سبب الحياة بينما تستخدم التكنولوجيا المعرفة العلمية لمحاولة تحسين حياتنا.

الجين الذي يسبب مرض فقر الدم المنجلي موجود في نسبة مئوية أعلى من سكان أفريقيا جنوب الصحراء مما هو عليه بين المنحدرين من أصل أفريقي الذين يعيشون في الولايات المتحدة. يوفر وجود هذا الجين بعض الحماية من الملاريا ، وهو مرض خطير منتشر في أفريقيا جنوب الصحراء الكبرى. ما هي العملية التطورية التي يمكن أن تمثل النسب المئوية المختلفة بين سكان المنطقتين؟

الملاريا غير موجودة في الولايات المتحدة ، وبالتالي فإن الجين ليس ضروريًا ، وبالتالي فإن الانتقاء الطبيعي لا يشجع على بقاء أولئك الذين لديهم الجين على قيد الحياة ممن ليس لديهم الجين. في أفريقيا جنوب الصحراء الكبرى ، يشجع الانتقاء الطبيعي بقاء أولئك الذين لديهم الجين لأنهم لا يصابون بالملاريا وبالتالي هم أقل عرضة للوفاة منها.

مراجعة القسم الفرعي 1:

كيف يعمل الشكل الملائم في يد الإنسان؟

تم تصميم اليد لفهم الأشياء ، مثل الأدوات ، وهذا شيء طورناه لنكون قادرين على القيام به ولا تستطيع العديد من الأنواع الأخرى القيام به.

في الشكل 1.13 ، ماذا سيحدث لنظام التغذية المرتدة إذا كان الإنزيم 2 مفقودًا؟

سيتعطل نظام التغذية الراجعة ولن يعود ينتج بعد الآن C. سيكون هناك فائض B ، ولا يمكن للمادة D أبدًا أن تتراكم وتمنع الإنزيم 1 من إنتاج B.

لماذا يعتبر التطور الموضوع الأساسي لعلم الأحياء؟

يجعل التطور كل شيء في الحياة منطقيًا ويعطينا فهمًا لكيفية ظهورنا من خلال القدرة على تتبع تاريخ التطور من خلال سجلات الحفريات.

كيف تنطبق هذه المادة على حياتك؟

تساعد موضوعات هذا القسم الفرعي في تصنيف عالمنا من حولنا وفهمه. يساعد في شرح كيف نعزو الحياة إلى بعض الأشياء وليس للآخرين. إنه يوضح كيف تبدو الأشياء مصممة لغرضها وأن التطور هو سبب ذلك.

مراجعة القسم الفرعي 2:

كيف يمكن أن يؤدي الانتقاء الطبيعي إلى تطور التكيفات مثل الأوراق السميكة التي تحافظ على المياه لنبات عرق اللؤلؤ على غلاف هذا الكتاب؟

كان الانتقاء الطبيعي سيؤدي فقط إلى النباتات التي تحتوي على جينات الأوراق السميكة والمحافظة على المياه ، لتكون قادرة على البقاء على قيد الحياة عندما يصبح المناخ أكثر جفافًا. أولئك الذين لم يكن لديهم هذه الجينات سيموتون ولن يتم نقل جيناتهم. أولئك الذين لديهم أوراق أكثر سمكًا كان من الممكن أن يعيشوا بشكل أفضل ويمرروا هذه الجينات حتى تموت الجينات ذات الأوراق الرقيقة تمامًا.

كيف تنطبق هذه المادة على حياتك؟

نحن نتيجة للتطور ويمكننا أن نشكر التطور على أدمغتنا عالية الأداء التي تجعلنا قادرين على فهم واكتشاف الجوانب المختلفة للعلم.

مراجعة القسم الفرعي 3:

في الشكل 1.27 ، ما النتائج التجريبية التي تتوقعها إذا تجنبت الحيوانات المفترسة في جميع أنحاء كارولينا جميع الثعابين ذات الأنماط الحلقية الزاهية الألوان؟

سيتم مهاجمة الثعابين البنية الاصطناعية بأعداد متساوية من خلال جميع الدراسات أسفل في كارولينا.

ما هو دور التفكير الاستقرائي والاستنباطي في عملية البحث العلمي؟

يمكن استخدام كلاهما لتطوير الفرضيات. سيتم استخدام الاستدلال الاستقرائي في المجالات التي لا نعرف فيها سوى القليل جدًا عن الموضوع بينما سيتم استخدام التفكير الاستنتاجي لتضييق نطاق فرضياتنا إلى أسئلة أكثر تحديدًا.

كيف تنطبق هذه المادة على حياتك؟

يمكننا استخدام المنهج العلمي والاستدلال الاستقرائي أو الاستنتاجي لاتخاذ القرارات في الحياة.

مراجعة القسم الفرعي 4:

اشرح سبب أهمية المناهج المختلفة والخلفيات المتنوعة بين العلماء.

يمكن أن تساعد مجموعة جديدة من العيون أو المعرفة المختلفة في توجيه مشكلة نحو الحل.

كيف تنطبق هذه المادة على حياتك؟

يجب أن نكون منفتحين للبحث عن خبراء آخرين عندما يكون لدينا أسئلة لا تستطيع قاعدة المعرفة الخاصة بنا الإجابة عليها.

هناك موضوعات أساسية في علم الأحياء تساعدنا على فهم ما يمكن تصنيفه على أنه حياة. التطور هو الموضوع الأساسي لعلم الأحياء وقد حدده داروين. يمكن استخدام الطريقة العلمية لفهم العالم وهناك علاقة وثيقة بين العلم والتكنولوجيا.

المستوى 1: المعرفة / الفهم

1. جميع الكائنات الحية في الحرم الجامعي الخاص بك تشكل ...

ب. مجتمع.

د. مجموعة تجريبية.

ه. مجال تصنيفي.

2. أي مما يلي هو التسلسل الصحيح للمستويات في التسلسل الهرمي للحياة ، بدءًا من الحيوان الفردي؟

أ. الدماغ ، الجهاز العضوي ، الخلايا العصبية ، الأنسجة العصبية

ب. جهاز الأعضاء والأنسجة العصبية والدماغ

ج. الكائن الحي ، نظام الأعضاء ، الأنسجة ، الدماغ

د. الجهاز العصبي والدماغ والأنسجة العصبية والخلايا العصبية

ه. نظام الأعضاء ، الأنسجة ، الجزيء ، الخلية

3. أي مما يلي لا يعد ملاحظة أو استنتاجًا تستند إليه نظرية داروين في الانتقاء الطبيعي؟

أ. الأفراد الذين يتأقلمون بشكل سيء لا ينجبون أبدًا ذرية.

ب. هناك تباين وراثي بين الأفراد.

ج. بسبب الإفراط في إنتاج النسل ، هناك منافسة على الموارد المحدودة.

د. الأفراد الذين تناسب خصائصهم الموروثة البيئة بشكل أفضل سينتجون ذرية أكثر بشكل عام.

ه. يمكن أن يتكيف السكان مع بيئتهم بمرور الوقت.

4. بيولوجيا الأنظمة هي في الأساس محاولة ...

أ. تحليل الجينوم من الأنواع المختلفة.

ب. تبسيط المشكلات المعقدة عن طريق تقليل النظام إلى وحدات أصغر وأقل تعقيدًا.

ج. افهم سلوك الأنظمة البيولوجية بأكملها.

د. بناء آلات عالية الإنتاجية لاكتساب البيانات البيولوجية بسرعة.

ه. تسريع التطبيق التكنولوجي للمعرفة العلمية.

5. يتم تجميع الكائنات الأولية والبكتيريا في مجالات مختلفة بسبب ...

أ. البروتينات تأكل البكتيريا.

ب. لا تتكون البكتيريا من خلايا.

ج. تحتوي الطلائعيات على نواة محاطة بغشاء تفتقر إليها الخلايا البكتيرية.

د. تحلل البكتيريا الطلائعيات.

ه. الطلائعيات هي عملية التمثيل الضوئي.

6. أي مما يلي يوضح الوحدة بين جميع الكائنات الحية؟

أ. مطابقة تسلسلات نوكليوتيدات الحمض النووي

ب. هبوط مع تعديل

ج. هيكل ووظيفة الحمض النووي

د. الانتقاء الطبيعي

ه. الخصائص الناشئة

7. التجربة المضبوطة هي تلك ...

أ. تمضي ببطء كافية بحيث يمكن للعالم أن يسجل النتائج بدقة.

ب. اختبارات المجموعات التجريبية والضابطة بالتوازي.

ج. يتكرر عدة مرات للتأكد من دقة النتائج.

د. يحافظ على جميع المتغيرات ثابتة.

ه. يشرف عليها عالم من ذوي الخبرة.

8. أي من العبارات التالية يميز الفرضيات عن النظريات في العلم بشكل أفضل؟

أ. النظريات هي فرضيات تم إثباتها.

ب. الفرضيات هي تخمينات النظريات هي إجابات صحيحة.

ج. عادة ما تكون الفرضيات ضيقة نسبيًا في نطاق النظريات لها قوة تفسيرية واسعة.

د. الفرضيات والنظريات هي في الأساس نفس الشيء.

ه. تم إثبات صحة النظريات غالبًا ما يتم تزوير الفرضيات.

المستوى 2: التطبيق / التحليل

9. أي مما يلي مثال على البيانات النوعية؟

أ. انخفضت درجة الحرارة من 20 درجة مئوية إلى 15 درجة مئوية؟

ب. ارتفاع النبات 25 سم.

ج. سبحت الأسماك بحركة متعرجة.

د. فقس ستة أزواج من روبينز ما معدله ثلاث كتاكيت.

ه. يتم خلط محتويات المعدة كل 20 ثانية.

10. أي مما يلي يصف منطق البحث العلمي بشكل أفضل؟

أ. إذا قمت بتوليد فرضية قابلة للاختبار ، فإن الاختبارات والملاحظات ستدعمها.

ب. إذا كان تنبؤي صحيحًا ، فسيؤدي إلى فرضية قابلة للاختبار.

ج. إذا كانت ملاحظاتي دقيقة ، فإنها ستدعم فرضيتي.

د. إذا كانت فرضيتي صحيحة ، يمكنني توقع نتائج اختبار معينة.

ه. إذا تم إعداد تجاربي بشكل صحيح ، فستؤدي إلى فرضية قابلة للاختبار.

11. ارسمه: باستخدام الرسومات التقريبية ، ارسم تسلسلاً هرميًا بيولوجيًا مشابهًا لذلك الموجود في الشكل 1.4 ولكن باستخدام الشعاب المرجانية كنظام بيئي ، وسمكة ككائن ، ومعدتها كعضو ، والحمض النووي كجزيء. قم بتضمين كل المستويات في التسلسل الهرمي.

المستوى 3: التجميع / التقييم

12. اتصال التطور: تحتوي الخلية بدائية النواة النموذجية على حوالي 3000 جين في حمضها النووي ، بينما تحتوي الخلية البشرية على حوالي 20500 جين. يوجد حوالي 1000 من هذه الجينات في كلا النوعين من الخلايا. بناءً على فهمك للتطور ، اشرح كيف يمكن أن تحتوي هذه الكائنات المختلفة على نفس المجموعة الفرعية من الجينات. ما أنواع الوظائف التي قد تمتلكها هذه الجينات المشتركة؟

هذه الكائنات الحية المختلفة لها نفس المجموعة الفرعية من الجينات لأنها في مرحلة ما تطورت من نفس السلف. قد تكون وظائف هذه الجينات المشتركة هي القدرة على التكاثر.

13. الاستفسار العلمي: بناءً على نتائج دراسة حالة محاكاة الأفعى ، اقترح فرضية أخرى قد يستخدمها باحثون لتوسيع نطاق التحقيق.

تحذر الحيوانات المفترسة فقط من مجموعات ألوان التحذير من الأحمر والأسود والأصفر / الأبيض.

14. اكتب عن موضوع: التطور. في مقال قصير (100-150 كلمة) ، ناقش وجهة نظر داروين حول كيف أدى الانتقاء الطبيعي إلى وحدة وتنوع الحياة على الأرض. ضمِّن في مناقشتك بعضًا من شهادته.

تشرح نظرية داروين في الانتقاء الطبيعي وحدة وتنوع الحياة على الأرض. تُرى الوحدة في مدى تشابه العديد من الأنواع مع بعضها البعض ، ويُنظر إلى التنوع في كيف يمكن أن يصبح كل نوع مختلفًا في النهاية من خلال تغييرات صغيرة على مدى فترات طويلة جدًا من الزمن. والدليل الذي اشتهر باستخدامه هو طيور العصافير من جزر غالاباغوس. اعتمادًا على المنطقة التي تنتمي إليها العصافير ، تطورت مناقيرها للتكيف مع مصدر الغذاء المتاح بسهولة. وهكذا ، من خلال الانتقاء الطبيعي ، فقط الطيور ذات النمط المناسب من المنقار كانت قادرة على البقاء على قيد الحياة وتحمل الجينات لسمات المنقار الخاصة بها.


4 أنواع من الجزيئات الحيوية ووظائفها

يعد كل نوع من أنواع الجزيئات الحيوية الأربعة الرئيسية مكونًا خلويًا مهمًا ويؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف.

4 فئات رئيسية من الجزيئات البيولوجية تشمل:

  1. الكربوهيدرات (السكريات الأحادية ، السكريات ، السكريات)
  2. الدهون (الدهون الثلاثية ، الفوسفوليبيد ، المنشطات)
  3. البروتينات
  4. الأحماض النووية (DNA، RNA)

إلى جانب أدوارها المحددة ، يمكن أن تعمل الكربوهيدرات والدهون والبروتينات كمصدر للطاقة ، بينما تعد الأحماض النووية أهم الجزيئات الكبيرة لاستمرارية الحياة.

الوظيفة البيولوجية للكربوهيدرات

تنتج النباتات والطحالب ملايين الأطنان من الكربوهيدرات كل عام من خلال التمثيل الضوئي.

تتمثل الوظيفة الرئيسية للكربوهيدرات في توفير الطاقة ، خاصة من خلال الجلوكوز.

خلال التنفس الخلوي، يتم تكسير الجلوكوز وأكسدته داخل الخلايا. تُستخدم هذه العملية لتصنيع الأدينوزين ثلاثي الفوسفات (ATP) - مصدر الطاقة للتفاعلات الخلوية.

عندما تكون كمية الأدينوزين ثلاثي الفوسفات كافية ، يتم تحويل الكربوهيدرات البسيطة إلى بوليمرات الكربوهيدرات (الجليكوجين أو النشا) أو الدهون والمخزنة.

للكربوهيدرات أيضًا وظائف مهمة أخرى في جميع الكائنات الحية.

على سبيل المثال ، تعمل كمواد بناء داخل الخلايا النباتية وتقوم بتحديد هوية خلية إلى خلية عند تثبيتها على الأسطح الخارجية للغشاء السيتوبلازمي.

وظيفة الدهون

تشمل الدهون مجموعة متنوعة من الجزيئات الحيوية. وهي غير قابلة للذوبان في الماء وتشمل في الغالب روابط كربون-كربون أو كربون-هيدروجين غير قطبية.

تتمثل الوظيفة الأساسية للدهون في العمل كجزيء لتخزين الطاقة للاستخدام طويل الأمد.

يتم تحويل الكربوهيدرات الزائدة إلى دهون لاستخدامها لاحقًا.

1 جرام من الدهون يساوي 38 كيلو جول أو 9 كيلو كالوري (مقابل 17 كيلو جول أو 4 كيلو كالوري للكربوهيدرات والبروتينات).

تؤدي الدهون وظائف مختلفة في الخلية.

على سبيل المثال ، تستخدم النباتات والحيوانات الدهون كعزل عن البيئة. الدهون جزء مهم من جميع أغشية الخلايا و العديد من الهرمونات.

الدور البيولوجي للبروتينات

تحتوي كل خلية حية على آلاف البروتينات التي تؤدي كل منها وظيفة فريدة. يمكن أن تكون بمثابة كتل بناء هيكلية وجزيئات وظيفية ، تشارك في كل مهمة تقريبًا للخلية.

هذه الفئة من الجزيئات الكبيرة عبارة عن بوليمرات من 20 حمض أميني.

وظيفة الأحماض النووية في الخلايا

الوظيفة الرئيسية للأحماض النووية هي تخزين وحمل المعلومات الوراثية لعمل الخلية.

تشتمل الأحماض النووية على فئتين رئيسيتين من الجزيئات البيولوجية ، الحمض النووي الريبي منقوص الأكسجين (DNA) والحمض النووي الريبي (RNA) ، وتتكون من النيوكليوتيدات.

تحفز إنزيمات البروتين والحمض النووي التفاعلات الكيميائية الحيوية في كل من تقويض واستقلاب الجزيئات الكبيرة.

الهدم - انهيار الجزيئات الحيوية في الكائنات الحية.

الابتنائية - تخليق الجزيئات البيولوجية المعقدة.


كيف سأشرح الخصائص المختلفة لنفس البروتين في الأنواع المختلفة؟ - مادة الاحياء

قد يتغير شكل البروتينات ، وخاصة البروتينات الكروية في المحلول ، استجابةً للتغيرات في محيطها ، مثل التغييرات في:

& # 149 درجة الحموضة
& # 149 درجة الحرارة
& # 149 قطبية المذيب
& # 149 تركيز الأيونات أو الجزيئات التي يمكن أن تلتصق بالبروتين.

قد تستجيب البروتينات الليفية للتمدد عن طريق تغيير شكلها.

يمكن للتغييرات الصغيرة في الرقم الهيدروجيني أن تضيف أو تزيل أيونات H + من مجموعات السلاسل الجانبية على سطح البروتين ، دون التسبب في أي ضرر دائم للتشكيل. عند درجة حموضة معينة تسمى نقطة متساوية الكهرباء، فإن جزيء البروتين لن يكون له شحنة أيونية عامة وبالتالي سيكون له أقل قدر من الذوبان في الماء. البروتينات المختلفة لها نقاط متساوية كهربائية مختلفة. يمكن للكيميائيين استخدام هذا لترسيب بروتين واحد من خليط من البروتينات في المحلول عن طريق تعديل الأس الهيدروجيني إلى النقطة الكهربية لهذا البروتين.

اليوريا (NH2CONH2) هو واحد من عدة جزيئات صغيرة ، بتركيزات عالية ، يمكن أن تضعف القوى غير التساهمية مع الحفاظ على البنية الثانوية والثالثية سليمة. يصبح البروتين مشوه حيث يتفكك هيكلها وينتج ملفات عشوائية منفصلة في المحلول. ليس للبروتين في هذه الحالة أي من خصائصه البيولوجية الأصلية. إذا تمت إزالة اليوريا ، فقد يتم عكس التمسخ حيث يمكن للبروتين أن يلتف ببطء ويعود إلى شكله الأصلي ، ويستعيد جميع خصائصه البيولوجية. ومع ذلك ، قد تكون هذه العملية صعبة بالنسبة للبروتينات التي تحتوي على العديد من جسور ثاني كبريتيد.

يمكن للكائنات الحية إنتاج بروتين غير طبيعي عن طريق طفره (انظر القسم 4.3). ينتج حوالي واحد من كل ثلاثمائة من الأوروبيين الشماليين جزيئات هيموجلوبين غير طبيعية. الهيموجلوبين غير الطبيعي أكثر شيوعًا في بعض الأجناس ، على سبيل المثال الأفارقة السود. هذه عادة تختلف عن الهيموجلوبين الطبيعي من خلال تغيير حمض أميني واحد. تقريبًا جميع التغييرات التي تطرأ على الأحماض الأمينية على سطح الجزيء غير ضارة ، ولكن وضع صمام بدلاً من glu في الموضع السادس لإحدى الوحدات الفرعية ينتج الهيموجلوبين S. الأشخاص الذين يصنعون فقط الهيموجلوبين S يعانون من عند فقر الدم المنجلي. عند مستويات الأكسجين المنخفضة ، تتجمع جزيئات الهيموجلوبين غير الطبيعية معًا في خلايا الدم الحمراء وتشكل بلورات ممتدة تشوه الخلية إلى شكل منجل (هلال) (الشكل 14). تميل هذه الخلايا إلى التسبب في انسداد الأوعية الدموية الصغيرة.

يمكن تغيير شكل الشعر بطريقة تدوم لبعض الوقت عن طريق تغيير الروابط المتقاطعة & # 151S-S. يمكن أن تساعد الجزيئات الصغيرة المحتوية على الكبريت مثل ثيوجليكولات في تحقيق ذلك.

يستخدم مصففو الشعر البكرات أولاً لإنشاء نمط جديد للشعر. ثم يقومون بتطبيق thioglycollate لتفكيك روابط -S-S- في وحدات السيستين ، وتقليلها إلى مجموعات -SH. هذا يسمح لسلاسل البروتين بالانزلاق فوق بعضها البعض واتخاذ أشكال جديدة.


الترابط في مجمعات التنسيق

مجمعات مثل Cu (NH3)6 2+ معروفة ودُرست منذ منتصف القرن التاسع عشر. وقد تم تطوير هياكلها في الغالب بحلول عام 1900. على الرغم من أن النموذج المداري الهجين كان قادرًا على شرح كيفية ارتباط الجزيئات المحايدة مثل الماء أو الأمونيا بأيون معدني انتقالي ، إلا أنه فشل في تفسير العديد من الخصائص الخاصة لهذه المجمعات. أخيرًا ، في 1940-60 ، عرف نموذج باسم نظرية مجال يجند قادر على تنظيم وشرح معظم الخصائص المرصودة لهذه المركبات. منذ ذلك الوقت ، لعبت مجمعات التنسيق أدوارًا رئيسية في الكيمياء الحيوية الخلوية والحفز غير العضوي.

سيقدم لك الدرس الحالي هذه الفئة المهمة جدًا من المركبات.

إذا كنت قد درست دورة معملية في الكيمياء ، فمن المحتمل جدًا أنك قد أعجبت باللون الأزرق الغامق كبريتات النحاس بلورات ، CuSO4& # 1835 هـ2O. الاسم الصحيح لهذه المادة هو كبريتات النحاس (II) بينتاهيدراتي ، وهو نموذجي للعديد من الأملاح التي تندمج في هياكلها البلورية. وهو أيضًا مصطلح يستخدمه الكيميائيون لوصف مادة مكونة من مادتين أخريين (في هذه الحالة ، CuSO4 و ح2س) كل منها قادر على وجود مستقل. عادة ما يكون الارتباط بين مكونات المعقد أضعف من الرابطة الكيميائية العادية ، وبالتالي يمكن أن تتحلل معظم الهيدرات الصلبة عن طريق التسخين ، وإخراج الماء وإنتاج الملح:

يؤدي التخلص من الماء بهذه الطريقة أيضًا إلى تدمير اللون ، وتحويله من اللون الأزرق الغامق الجميل إلى اللون الأصفر الباهت الذي لا يوصف. إذا تم إذابة الملح اللامائي الآن في الماء ، فإن اللون الأزرق يعم الحل بأكمله الآن. من الواضح أن وجود الماء ضروري بشكل ما لأخذ أيون النحاس (II) اللون الأزرق ، ولكن لماذا يجب أن يكون هذا؟

تتمثل إحدى التجارب المعملية الشائعة جدًا التي يقوم بها معظم الطلاب في إضافة بعض الأمونيا المخففة إلى محلول كبريتات النحاس. في البداية ، يتحول المحلول إلى حليبي حيث تتسبب الأمونيا القلوية في ترسيب هيدروكسيد النحاس:

ولكن إذا تمت إضافة المزيد من الأمونيا ، فإن الغيوم يختفي ويفترض المحلول لونًا أزرق كثيفًا يجعل المحلول الأصلي يبدو باهتًا بالمقارنة. عادة ما يتم إعطاء معادلة هذا التفاعل كـ


صورة من موقع الكيمياء بجامعة كاليفورنيا في بيركلي

يُعرف المنتج الجديد عمومًا باسم hexamminecopper (II) أو بشكل رسمي أكثر. هذه المعادلة مضللة إلى حد ما ، مع ذلك ، من حيث أنها تعني تكوين مجمع جديد حيث لم يكن موجودًا من قبل. في الواقع ، منذ حوالي عام 1895 ، كان معروفًا أن أيونات معظم المعادن الانتقالية تذوب في الماء لتشكل معقدات مع الماء نفسه ، لذا فإن التمثيل الأفضل لتفاعل النحاس المذاب مع الأمونيا سيكون

في الواقع ، ترتبط الأمونيا بإحكام بأيون النحاس أكثر من الماء ، وبالتالي فإنها تزيح الأخير عندما تتلامس مع hexaaquocopper (II) أيون، حيث أن الشكل المذاب لـ Cu 2+ معروف بشكل صحيح.

على الرغم من أن تركيزنا الأساسي في هذه الوحدة ينصب على الترابط ، فإن موضوع مجمعات التنسيق مهم جدًا في الكيمياء والكيمياء الحيوية التي تستحق بعض ميزاتها الأساسية المعرفة عنها ، حتى لو كانت كيمياءها التفصيلية خارج نطاق هذه الدورة. تلعب هذه المجمعات دورًا مهمًا بشكل خاص في علم وظائف الأعضاء والكيمياء الحيوية. وهكذا فإن الهيم ، المكون الذي يحمل الأكسجين لخلايا الدم الحمراء (ومصدر اللون الأحمر) هو في الأساس مركب من الحديد ، وجزء الكلوروفيل الذي يحول ضوء الشمس إلى طاقة كيميائية داخل النباتات الخضراء هو مركب مغنيسيوم.

المصطلحات المستخدمة لوصف المجمعات

لقد حددنا بالفعل مادة مكونة من عنصرين أو أكثر قادرة على الوجود المستقل. أ هو واحد يتم فيه ربط a أو أيون بواحد أو أكثر (اللاتينية ليجير، لربط) من خلال ما يسمى a حيث يتم توفير كل من الإلكترونات الرابطة بواسطة ligand. في مثل هذا المعقد ، تعمل الذرة المركزية كمتقبل لزوج الإلكترون (& mdash فكر في H + الذي لا يحتوي على إلكترونات على الإطلاق ، ولكن يمكنه قبول زوج من شيء مثل Cl & ndash) والرابطة كمانح إلكترون زوجي (). تشكل الذرة المركزية والروابط المنسقة معها. وهكذا فإن الملح [Co (NH3)5Cl] Cl2 يتكون من مركب أيون [Co (NH3)5Cl] 2+ ومكونا أيون Cl & # 150 داخل الأقواس المربعة داخل مجال التنسيق ، في حين أن أيوني الكلوريد يقعان خارج مجال التنسيق. يمكن استبدال هذين الأيونات الأخيرين بأيونات أخرى مثل NO3 & # 150 دون تغيير مادي لطبيعة الملح.

غالبًا ما تكون الذرات المركزية لمجمعات التنسيق (أيونات موجبة) ، ولكنها قد تكون في بعض الحالات ذرات متعادلة ، كما هو الحال في نيكل كربونيل نيكل (CO)4.

يجاندس يتكون من أيونات مثل F & # 150 أو جزيئات صغيرة مثل H.2تمتلك O أو CN & # 150 أكثر من مجموعة واحدة من إلكترونات الزوج الوحيد ، ولكن واحدًا فقط من هذه الأزواج يمكنه التنسيق مع أيون مركزي. يقال إن هذه الروابط هي (& # 147 سنًا واحدًا & # 148.) قد تحتوي الروابط الأكبر حجمًا على أكثر من ذرة واحدة قادرة على التنسيق مع أيون مركزي واحد ، ويتم وصفها على أنها. وبالتالي فإن إيثيلين ديامين (كما هو موضح أدناه) عبارة عن يجند. الروابط المتعددة التي تمكنها هندستها من شغل أكثر من موقع تنسيقي لأيون مركزي مثل (اليونانية & تشي & إبسيلون & لامدا & أوميكرون & سيجماف كلوس، claw) وتميل إلى تكوين مجمعات مستقرة للغاية تعرف باسم.

يتم عرض بعض الروابط الأكثر شيوعًا (العوامل المخلبية) هنا:

الهيكل والترابط في المجمعات المعدنية الانتقالية

مجمعات مثل Cu (NH3)6 2+ معروفة ودُرست منذ منتصف القرن التاسع عشر. لماذا يجب أن يتشكلوا ، أو ما يمكن أن تكون هياكلهم ، كانت أسرارًا كاملة. في ذلك الوقت ، كان يُعتقد أن جميع المركبات غير العضوية تتجمع معًا بواسطة الشحنات الأيونية ، لكن الروابط مثل الماء أو الأمونيا تكون بالطبع محايدة كهربائياً. تم اختراع مجموعة متنوعة من النظريات مثل وجود & # 147secondary التكافؤ & # 148 ، والعديد من الهياكل الشبيهة بالسلسلة مثل CuNH3-NH3-NH3-NH3-NH3-NH3 تم اقتراحها. أخيرًا ، في منتصف تسعينيات القرن التاسع عشر ، وبعد سلسلة من التجارب المضنية ، قدم الكيميائي ألفريد ويرنر (السويسري ، 1866-1919) أول نظرية قابلة للتطبيق للبنى الأيونية المعقدة.

كان Werner قادرًا على إظهار ، على الرغم من المعارضة الكبيرة ، أن المجمعات المعدنية الانتقالية تتكون من أيون مركزي محاط بروابط في ترتيب مربع أو رباعي السطوح أو ثماني السطوح. كان هذا إنجازًا مثيرًا للإعجاب بشكل خاص في وقت قبل فترة طويلة من حيود الأشعة السينية وطرق أخرى متاحة لمراقبة الهياكل مباشرة. كانت طريقته الأساسية هي عمل استدلالات الهياكل من الفحص الدقيق لكيمياء هذه المجمعات وخاصة وجود الأيزومرات الهيكلية. على سبيل المثال ، وجود مركبين مختلفين AX4 يظهر وجود نفس التركيب أن هيكلها يجب أن يكون مستويًا مربعًا بدلاً من رباعي السطوح.

ما الذي يجمعهم معًا؟

إن فهم طبيعة الرابطة بين الأيون المركزي وروابطه يجب أن ينتظر تطوير صورة لويس & # 146 وبولينج & # 146. لقد أظهرنا بالفعل كيف من د تخلق مدارات الأيون المركزي شواغر قادرة على استيعاب زوج واحد أو أكثر من الإلكترونات غير المشتركة على الروابط. على الرغم من أن هذه النماذج تتنبأ بشكل صحيح بهياكل العديد من المجمعات المعدنية الانتقالية ، إلا أنها في حد ذاتها غير قادرة على حساب العديد من خصائصها الخاصة:

  • تكون الروابط من المعدن إلى الترابط بشكل عام أضعف بكثير من الروابط التساهمية العادية
  • تستخدم بعض المجمعات & # 147inner & # 148 د مدارات الأيون المركزي ، في حين أن البعض الآخر هو & # 147 التوجيه-المداري & # 148 مجمع
  • تميل أيونات المعادن الانتقالية إلى أن تكون ملونة بشكل مكثف.

الخصائص المغناطيسية لاتفاق التنسيق

إلكترونات غير مقترنة تعمل كمغناطيسات صغيرة إذا تم وضع مادة تحتوي على إلكترونات غير مقترنة بالقرب من مغناطيس خارجي ، فإنها ستخضع لجذب يميل إلى جذبها إلى المجال. يقال أن هذه المواد شبه مغناطيسي، ودرجة البارامغناطيسية تتناسب طرديا مع عدد الإلكترونات غير المزاوجة في الجزيء. لعبت الدراسات المغناطيسية دورًا بارزًا بشكل خاص في تحديد كيفية توزيع الإلكترونات بين المدارات المختلفة في المجمعات المعدنية الانتقالية.

يتم إجراء دراسات من هذا النوع عن طريق وضع عينة تتكون من محلول المركب بين أقطاب مغناطيس كهربائي. يتم تعليق العينة من ذراع الميزان الحساس ، ويتم قياس التغير في الوزن الظاهر مع تشغيل المغناطيس وإيقاف تشغيله. تشير الزيادة في الوزن عند تشغيل المغناطيس إلى أن العينة تنجذب إلى المغناطيس () وبالتالي يجب أن تمتلك إلكترونًا واحدًا أو أكثر غير متزاوج. يمكن تحديد الرقم الدقيق بمعايرة النظام بمادة معروفة تكوينها الإلكتروني.

تطور النموذج الحالي للترابط في مجمعات التنسيق تدريجياً بين 1930-1950. في مراحله الأولية ، كان النموذج إلكتروستاتيكيًا بحتًا يُعرف بأنه يتعامل مع أيونات الربيطة على أنها شحنات نقطية بسيطة تتفاعل مع الذرات الخمس. د مدارات الأيون المركزي. هذه هي النظرية التي نصفها أدناه.

من اللافت للنظر أن هذا النموذج البدائي ، البريء تمامًا من ميكانيكا الكم ، قد عمل جيدًا. ومع ذلك ، يُعرف النموذج المحسن والأكثر اكتمالًا الذي يشتمل على نظرية المدار الجزيئي باسم نظرية مجال يجند.

في ذرة معدنية انتقالية معزولة الخمسة الأبعد د جميع المدارات لها نفس الطاقة التي تعتمد فقط على المجال الكهربائي المتماثل كرويًا بسبب الشحنة النووية والإلكترونات الأخرى للذرة. لنفترض الآن أن هذه الذرة مكونة في a وتوضع في محلول ، حيث تشكل نوعًا رطبًا فيه ستة H2يتم تنسيق جزيئات O مع أيون مركزي في ترتيب. مثال على مثل هذا الأيون قد يكون هيكساكوتيتانيوم (III) ، Ti (H2س)6 3+ .

الروابط (H2O في هذا المثال) مرتبطة بالأيون المركزي بواسطة أزواج الإلكترون التي يساهم بها كل يجند. نظرًا لوجود الروابط الستة في زوايا المجسم الثماني المتمركز حول أيون المعدن ، فإن أزواج الإلكترونات هذه تعادل سحب الشحنة السالبة التي يتم توجيهها بالقرب من الأيون المركزي باتجاه زوايا المجسم الثماني. سوف نسمي هذا المجال الكهربائي ثماني السطوح ، أو.

دالشق الحجاجي

تجعل الأشكال المختلفة للأنواع الخمسة من مدارات d تتفاعل بشكل مختلف مع المجالات الكهربائية التي أنشأتها الروابط المنسقة. يوضح هذا الرسم البياني (من موقع كيمياء بوردو يو) الخطوط العريضة لخمسة أنواع من المدارات d.

تمثل الدوائر الخضراء أزواج الإلكترون المنسقة للروابط الموجودة في الزوايا الست من ثماني السطوح حول الذرة المركزية. يحتوي المداريان d الموجودان في الأسفل على مناطق ذات كثافة إلكترون عالية تشير مباشرة نحو مدارات الترابط ، مما يؤدي إلى تنافر الإلكترون والإلكترون الناتج عن زيادة طاقة هذه د المدارات.

على الرغم من أن الخمسة د تمتلك جميع مدارات الذرة المركزية نفس الطاقة في مجال متماثل كرويًا ، ولن تكون طاقاتها كلها متماثلة في المجال ثماني السطوح الذي يفرضه وجود الروابط. يتضح سبب ذلك عندما ننظر في الخصائص الهندسية المختلفة لمدارات d الخمسة. اثنان من د المدارات المعينة دx 2 و دx 2 -ذ 2 ، لديها سحب الإلكترون الخاصة بهم تشير مباشرة نحو ذرات يجند.نتوقع أن أي إلكترونات تشغل هذه المدارات ستكون عرضة للتنافر من قبل أزواج الإلكترونات التي تربط الروابط الموجودة في الزوايا المقابلة من ثماني السطوح. نتيجة لذلك ، فإن طاقات هذين د سيتم رفع المدارات بالنسبة إلى المدارات الثلاثة الأخرى د المدارات التي لا يتم توجيه فصوصها نحو مواقع الاوكتاهدرا.

عدد الإلكترونات في د يمكن تحديد مدار الذرة المركزية بسهولة من موقع العنصر في الجدول الدوري ، مع الأخذ في الاعتبار ، بالطبع ، عدد الإلكترونات المزالة من أجل تكوين أيون موجب.

إن تأثير حقل يجند ثماني السطوح الناتج عن أزواج الإلكترون في يجند هو تقسيم د المدارات إلى مجموعتين تختلف طاقاتهما بكمية تدل عليها (& quotdelta & quot) والتي تعرف باسم. لاحظ أن كلا مجموعتي الأيون المركزي د يتم صد المدارات بواسطة الروابط وكلاهما مرفوع في الطاقة ، حيث يتم رفع المجموعة العلوية بمقدار أكبر. يعتمد كل من تحول الطاقة الكلي والدلتا بشدة على الروابط المعينة.

لماذا غالبًا ما تكون المجمعات المعدنية الانتقالية ملونة للغاية؟

بالعودة إلى مثالنا عن Ti (H2س)6 3+ ، نلاحظ أن Ti له تكوين خارجي من 4s 2 3d 2 ، لذلك سيكون Ti 3+ ملف د 1 أيون. هذا يعني أنه في حالته الأرضية ، سيشغل إلكترون واحد المجموعة السفلية من د المدارات ، والمجموعة العليا ستكون فارغة. ال د- الانقسام المداري في هذه الحالة هو 240 كيلو جول لكل مول وهو ما يتوافق مع ضوء امتصاص اللون الأزرق والأخضر لهذا الضوء الذي يعزز الإلكترون إلى المجموعة العليا من د المدارات التي تمثل حالة الخروج من المجمع. إذا قمنا بإلقاء الضوء على محلول Ti (H2س)6 3+ مع الضوء الأبيض ، يتم امتصاص الضوء الأزرق والأخضر ويظهر المحلول بنفسجي اللون.

يوضح هذا الرسم التوضيحي ، المأخوذ من وصف تجربة معملية للطلاب ، كيف تتأثر ألوان مجمعات hexaaquacobalt II و III بمجموعة متنوعة من الروابط المختلفة بما في ذلك NH3 (ج)، ح2ا (ز)، وشارك3 2 و - (أنا).

مجمعات Hign- ومنخفضة الدوران

حجم د يعتمد الانقسام المداري بشدة على طبيعة الترابط وعلى وجه الخصوص على مدى قوة المجال الكهروستاتيكي الناتج عن ارتباط زوج الإلكترون بالأيون المركزي.

إذا لم تكن & Delta كبيرة جدًا ، فإن الإلكترونات التي تشغل الامتداد د تقوم المدارات بذلك مع دورانها غير المتزاوج حتى أ د تم الوصول إلى التكوين 5 ، تمامًا كما يحدث في الوضع الطبيعي أوفباو تسلسل تكوينات الإلكترون الذري. وبالتالي فإن يجند الحقل الضعيف مثل H2يؤدي O إلى مجمع & # 147high spin & # 148 مع Fe (II).

على النقيض من ذلك ، يعمل أيون السيانيد باعتباره يجند قوي المجال د يعد الانقسام المداري كبيرًا لدرجة أنه من الأفضل بقوة أن تتزاوج الإلكترونات في المجموعة السفلية من د المدارات بدلاً من الدخول إلى المجموعة العليا باستخدام يدور غير مقترنة. وبالتالي فإن hexacyanoiron (II) هو & # 147؛ low spin & # 148 complex & # 151 في الواقع صفر دوران ، في هذه الحالة بالذات.

مختلف د تحدث أنماط الانقسام المداري في هندسة تنسيق مستوية مربعة ورباعية السطوح ، لذلك من الممكن وجود عدد كبير جدًا من الترتيبات. في معظم المجمعات ، تتوافق قيمة & دلتا مع امتصاص الضوء المرئي ، وهو ما يمثل الطبيعة الملونة للعديد من هذه المركبات في المحلول وفي المواد الصلبة مثل CuSO4& # 1835 هـ2س.

لمزيد من المعلومات حول نظرية المجال البلوري ، راجع هذه المقالات من:

يوجد ما يقرب من ثلث العناصر الكيميائية في الكائنات الحية. العديد من هذه الأيونات المعدنية التي تعتمد وظيفتها داخل الخلية على تكوين د- مجمعات التنسيق الحجاجية مع جزيئات صغيرة مثل البورفيرينات (انظر أدناه). هذه المجمعات نفسها مرتبطة بالبروتينات (البروتينات المعدنية) التي توفر بيئة محلية ضرورية لوظيفتها ، والتي تتمثل إما في نقل أو تخزين جزيء ثنائي الذرة (أكسجين أو أكسيد النيتريك) ، أو لنقل الإلكترونات في عمليات الأكسدة والاختزال ، أو لتحفيز تفاعل كيميائي. تستخدم أكثرها شيوعًا معقدات من الحديد والمغنيسيوم ، لكن المعادن المغذيات الدقيقة الأخرى بما في ذلك Cu و Mn و Mo و Ni و Se و Zn مهمة أيضًا.

الهيموغلوبين

الهيموغلوبين هو أحد مجموعة بروتينات الهيم التي تشمل الميوغلوبين ، السيتوكروم سي ، والكاتلاز.

يؤدي الهيموغلوبين المهمة الأساسية المتمثلة في نقل جزيئات الديوكسيجين من الرئتين إلى الأنسجة التي يستخدم فيها لأكسدة الجلوكوز ، وهذه الأكسدة هي مصدر الطاقة اللازمة لعمليات التمثيل الغذائي الخلوي.

يتكون الهيموغلوبين من أربعة غلوبين وحدات البروتين الفرعية (التي تم تصويرها بألوان مختلفة في هذا الرسم البياني) مرتبطة ببعضها البعض بواسطة قوى ضعيفة بين الجزيئات. تحتوي كل من هذه الوحدات الفرعية ، مدفونة بداخلها ، على جزيء من الهيم، والذي يعمل كموقع نشط لنقل الأكسجين.

تتكون نفسها من ذرة حديد منسقة إلى رباعي البورفيرين. عندما تكون في الحالة الحديدية (Fe 2+ state) ، يرتبط الحديد بالأكسجين ويتحول إلى Fe 3+. نظرًا لأن جزيء الهيم العاري سيتأكسد بالأكسجين دون الارتباط به ، يجب أن يتم تثبيت التقريب بواسطة بروتين الغلوبين المحيط. في هذه البيئة ، يصبح الحديد منسقًا ثماني السطوح من خلال الارتباط بمكون من البروتين في الموضع الخامس ، وفي الموضع السادس إما عن طريق جزيء الأكسجين أو بواسطة جزيء الماء ، اعتمادًا على ما إذا كان الهيموجلوبين في حالته المؤكسجة ( في الشرايين) أو حالة غير مؤكسجة (في الأوردة).

يتم تغليف جزيء الهيم (الأرجواني) داخل سلسلة البولي ببتيد كما هو موضح هنا. يحتوي جزيء الهيموغلوبين الكامل على أربعة من هذه الوحدات الفرعية ، ويجب أن تكون جميعها موجودة حتى تعمل.

الصورة مأخوذة من مقال عام 1964 في Scientific American بقلم ماكس بيروتز (1914-2002 ، 1962 جائزة نوبل في الكيمياء.) انظر أيضًا عدد ديسمبر 1978 لمقال لاحق.

تجليد O2 بالنسبة للهيموجلوبين في الهيموغلوبين ليس توازنًا كيميائيًا بسيطًا ، يتم تنظيم كفاءة الربط بواسطة تركيزات H + ، CO2والفوسفات العضوي. من اللافت للنظر أن مواقع الربط لهذه المواد تقع على الأجزاء الخارجية لوحدات الغلوبين ، بعيدًا عن الهيم. تنشأ آلية هذا التحكم الجزيئي الرائع عن بعد من حقيقة أن Fe 2+ أيون كبير جدًا بحيث لا يمكن وضعه داخل البورفيرين ، لذا فهو يجلس قليلاً خارج مستوى البورفيرين. يتضاءل نصف قطر Thie Fe عندما يكون مؤكسجًا ، مما يسمح له بالانتقال إلى المستوى. عند القيام بذلك ، يسحب مكون البروتين الذي يرتبط به ، مما يؤدي إلى سلسلة من التغييرات الهيكلية التي تمتد عبر البروتين.

شاهد صفحة جامعة واشنطن لمزيد من المعلومات حول هذا ، ولعرض فيلم رسوم متحركة.

ميوغلوبين هو بروتين هيم مهم آخر موجود في العضلات. على عكس الهيموجلوبين ، الذي يتكون من أربع وحدات بروتينية فرعية ، يتكون الميوغلوبين من وحدة واحدة فقط. وتتمثل وظيفتها الأساسية في العمل كخزان للأكسجين ، مما يتيح نشاطًا قويًا للعضلات بمعدل لا يمكن الحفاظ عليه عن طريق توصيل الأكسجين عبر مجرى الدم. الميوغلوبين مسؤول عن اللون الأحمر للحوم. طهي اللحوم يحرر O2 ويؤكسد الحديد إلى حالة +3 ، ويغير اللون إلى البني.

كيمياء التسمم بأول أكسيد الكربون

روابط أخرى ، لا سيما أيون السيانيد و أول أكسيد الكربون، قادرون على الارتباط بالهيموغلوبين بقوة أكبر بكثير من الحديد ، وبالتالي إزاحته وجعل الهيموغلوبين غير قادر على نقل الأكسجين. الهواء الذي يحتوي على أقل من 1 في المائة من ثاني أكسيد الكربون سيحول الهيموغلوبين إلى كربوكسي هيموغلوبين في غضون ساعات قليلة ، مما يؤدي إلى فقدان الوعي والموت. حتى الكميات الصغيرة من أول أكسيد الكربون يمكن أن تؤدي إلى انخفاض كبير في توافر الأكسجين. إن تركيز 400 جزء في المليون من ثاني أكسيد الكربون في دخان السجائر سوف يربط حوالي 6٪ من الهيموجلوبين لدى المدخنين الشرهين ، ويزداد الضغط الذي يضعه هذا على القلب لأنه يعمل بجد لتعويض نقص الأكسجين ، ويُعتقد أنه أحد أسباب تواجد المدخنين. ارتفاع خطر الإصابة بالنوبات القلبية.

الكلوروفيل

الكلوروفيل هو صبغة حصاد الضوء الموجودة في النباتات الخضراء. يأتي اسمها من الكلمة اليونانية & chi & lambda & omicron & rho & omicron & sigmaf (الكلوروس) ، بمعنى & # 147green & # 148 & # 151 نفس الجذر الذي حصل الكلور على اسمه. يتكون الكلوروفيل من ليجند رباعي الشكل على شكل حلقة يُعرف باسم منسق لأيون المغنيسيوم المركزي. تشكل بقايا الهيستيدين من واحد من عدة أنواع من البروتينات المرتبطة رابطة إحداثي خامسة لذرة المغنيسيوم.

على اليسار: تفاصيل تنسيق Mg لاحظ أن المعدن خارج مستوى حلقة السبورفين قليلاً. إلى اليمين: منظر مخطط للمغنيسيوم داخل يجند البورفين. تشكل بقايا الهيستيدين من بروتين مرتبط نقطة التنسيق الخامسة لذرة Mg.

تُستخدم الطاقة الضوئية المحتجزة بواسطة الكلوروفيل لقيادة سلسلة من التفاعلات التي يتمثل تأثيرها الصافي في تقليل ثاني أكسيد الكربون2 إلى الجلوكوز (C6ح12ا6) في عملية تعرف باسم التمثيل الضوئي والتي تعمل كوقود لجميع عمليات الحياة في كل من النباتات والحيوانات.

تأكد من أنك تفهم تمامًا الأفكار الأساسية التالية التي تم عرضها أعلاه.

  • حدد الشروط مجمع التنسيق ، يجند ، بوليدينتيت، و الماسك.
  • اشرح ال أصول دالشق الحجاجي وهذا هو السبب في أن طاقات ذرية معينة-د تتأثر المدارات ببعض الروابط أكثر من غيرها في مجمع ثماني السطوح.
  • لماذا العديد من مجمعات التنسيق عالية ملون?
  • اشرح معنى مجمعات عالية الدوران ومنخفضة الدوران، وشرح بطريقة عامة كيف يمكن لمجموعة معينة من الروابط أن تغير نوعًا إلى آخر. وصف أيضًا كيف يتم ملاحظة هذه الاختلافات تجريبيًا.
  • وصف دور الحديد في الهيم والمكونات الهيكلية العامة الهيموغلوبين.

ونسخ 2004-2016 بقلم ستيفن لور - آخر تعديل 2016-06-29

للحصول على معلومات حول موقع الويب هذا أو للاتصال بالمؤلف ،
الرجاء مراجعة كتاب Chem1 الظاهري الصفحة الرئيسية.

الصفحة الرئيسية لـ Chem1 Virtual Textbook موجودة على http://www.chem1.com/acad/virtualtextbook.html

الرابطة الكيميائية Chem1 - الجزء 9 يقدم الترابط في مجمعات التنسيق بمستوى مناسب لدورة في الكيمياء العامة. إنه جزء من كتاب الكيمياء الافتراضية العامة ، وهو كتاب مرجعي مجاني عبر الإنترنت للكيمياء العامة من تأليف ستيفن لور أوف

يغطي هذا الفصل الموضوعات التالية: طبيعة وخصائص مجمعات التنسيق ، نظرية المجال البلوري و د- الانقسام الحجاجي ، مجمعات التنسيق في الكيمياء الحيوية. يمكن الوصول إليه مباشرة على http://www.chem1.com/acad/webtext/chembond/cb09.html.

يتم توجيه هذه المواد بشكل أساسي إلى مستوى الكلية في السنة الأولى ، ولكن الكثير منها مناسب أيضًا لطلاب المدارس الثانوية. تم ترخيصه بموجب ترخيص Creative Commons Attribution 3.0 Unported License.


شاهد الفيديو: Queuing Theory Tutorial - QueuesLines, Characteristics, Kendall Notation, MM1 Queues (أغسطس 2022).