معلومة

ما هي القائمة الجيدة لهياكل البروتين غير المحلولة؟

ما هي القائمة الجيدة لهياكل البروتين غير المحلولة؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أحاول الحصول على قائمة بالبروتينات الفريدة القابلة للذوبان التي لا تحتوي على بنية محلولة. أي أنها ليست بروتينات الغشاء المعتادة أو مشتق من بروتين آخر.

الأشياء التي تمكنت من التفكير فيها هي عوامل نسخ منخفضة الإنتاج وبروتينات اندماج جديدة.


تتوفر بعض المشاريع والتحليلات الممولة لهذا الغرض فقط.

تأخذ الجينوميات الهيكلية أو مشاريع البنية عالية الإنتاجية جميع تسلسلات الببتيد المتاحة لتجميعها في عائلات وتأكد من توفر العائلات المتسلسلة التي تشير إلى الطيات الجديدة على الأرجح.

فيما يلي الحالة والقائمة المستهدفة للمركز المشترك للجينوميات الإنشائية. تمت تصفية هذه القائمة حسب الأنواع وكذلك حسب حالة المشروع.

تحليلهم متاح لنا لتصفحه. http://www1.jcsg.org/prod/newscripts/psca/help/document.cgi

آسف ، هذا ليس دقيقًا جدًا. تستضيف Nature أيضًا Target Track ، والتي تسمح للعديد من مراكز بنية الإنتاجية العالية بتنسيق جهودها. قد يكون لكل منها موارد يمكنها القيام بعملك نيابة عنك.


هكذا أفعل ذلك:

  1. قم بتنزيل ملف UniProt / SWISSPROT الثابت الخاص بالبكتيريا من هنا.

  2. بعد فك ضغط الملفات ، استخرج معرّفات بروتين E. coli التي لا يوجد بها تعليق توضيحي لـ PDB في الملف (سأعطيك سطر أوامر يعمل على أنظمة * ix (Linux / Unix / OSX إلخ)):

    zcat uniprot_sprot_bacteria.dat.gz | gawk '{if ($ 1 ~ / ID /) {if ($ 2 ~ / _ECOLI /) {id = $ 2؛ فاصل = 0 ؛ ايكو = 1 ؛ تريد = 1} else {eco = 0}} if ($ 1 ~ / DE / && $ 0 ~ / Flags: Fragment /) {frag = 1؛} if ($ 1 ~ / DR / && $ 2 ~ / PDB /) {want = 0 ؛ } if ($ 1 ~ /  /  // && want == 1 && eco == 1 && frag == 0) {print id}} '> no_pdbs.txt

    من الواضح أن شرح تفاصيل سطر الأوامر هذا خارج الموضوع هنا :). يكفي أن نقول إنه سيطبع معرفات UniProt هذه من الملف الثابت الذي ينتهي اسمه بـ _ECOLI والذي لا يحتوي الملف على تعليق PDB. كما يتجاهل شظايا البروتين. إذا كنت بحاجة إلى مساعدة في فهمها ، فيرجى إبلاغي بذلك ويمكننا الدردشة أو شيء من هذا القبيل.

نتيجة هذا التحليل السريع والقذر هي قائمة من 2694 بكتريا قولونية البروتينات التي لا تحتوي على شروح PDB في ملفات UniProt المسطحة.

تحفظات:

  • هذه ليست سوى بروتينات SWISSPROT المنسقة ، قد ترغب أيضًا في الحصول على بروتينات UniProt / TrEMBL من هنا. أود أن أوصيك بالالتزام بـ SWISSPROT بالرغم من ذلك.

  • كما أشار آخرون ، يجب تصفية هذه القائمة من أجل التماثل مع البنى الأخرى المعروفة.

  • حقيقة عدم وجود تعليق توضيحي PDB في الملف الثابت لا تعني بالضرورة عدم وجود بنية معروفة.

لذلك ، هذا ليس مثاليًا ولكنه يجب أن يكون بمثابة نقطة انطلاق. حظا طيبا وفقك الله!


حاول النظر في قواعد بيانات التماثل البنائي - التسلسلات التي ليس لديهم تعليق توضيحي لها هي على الأرجح نوع التسلسل الذي تبحث عنه.

يحتوي SUPERFAMILY على شرح توضيحي شامل لما يقرب من 2500 جينوم خلوي متسلسل بالكامل. سيكون مكان جيد للإنطلاق…


4 تراكيب من البروتينات وكتل بنائها - 20 حمض أميني

البروتينات هي واحدة من 4 أنواع رئيسية من الجزيئات البيولوجية وتتكون من الأحماض الأمينية.

يمكن رؤية أهمية البروتينات من خلال مجموعة واسعة من الوظائف التي تؤديها.

بعض الأمثلة على البروتينات هي:

  • الغلوبينات المناعيةالتي تحمي الحيوانات من الميكروبات الغريبة والخلايا السرطانية.
  • الهيموغلوبين، والتي تنقل الأكسجين من مكان إلى آخر في الثدييات.
  • ناقلات البروتينالتي تساعد على تحريك السكروز عبر أنسجة اللحاء في النباتات.
  • كيراتينوهو البروتين الأكثر شيوعًا في الفقاريات ، ويوجد في الشعر والأظافر.
  • الليفين، وهو بروتين يساعد على تجلط الدم.
  • الكولاجينالذي يشكل المكون البروتيني للعظام والجلد والأربطة والأوتار.
  • الانزيمات هي محفزات في التفاعلات الكيميائية الحيوية.

البروتينات الفردية صغيرة جدًا بحيث لا يمكنك رؤيتها بالفعل ، ولا حتى مع معظم المجاهر. لذلك عندما ترى "صورة" لبروتين ، فأنت تنظر حقًا إلى رسم أو نموذج حاسوبي لهيكل البروتين.

هل سبق لك أن رأيت نموذجًا لنظامنا الشمسي؟ ربما صنعت واحدة لصفك العلمي من كرات الستايروفوم ، أو ربما رأيت نموذجًا كبيرًا حقًا في متحف. تساعدنا هذه النماذج في تخيل مكان مقارنة الشمس والكواكب بالأرض - حتى لو كان النموذج بسيطًا جدًا. يمكن أن تساعدنا النماذج الأكثر تفصيلاً في التنبؤ بحركة الكواكب حول الشمس. بنفس الطريقة ، يمكن استخدام أنواع مختلفة من نماذج البروتين لتصور بنية البروتين بطرق مختلفة.

قنبلة الرائحة الكريهة؟ هنا جزيء يسمى حمض 2-أمينو-2-سلفانيلاسيتيك. لا يمكنك شرائه في أي مكان وجدنا. إذا فعلنا ذلك ، سيكون لدينا مركب واحد كريه الرائحة ربما يكون غير مستقر. لا أحد يحب انفجار الظربان ، ولكن هذا هو ما قد تبدو عليه رائحته. هيكلها قريب جدًا من نوعين مختلفين من الأحماض الأمينية - هل يمكنك العثور على الاثنين الأكثر تشابهًا مع صديقنا الخبيث؟ انقر على الصورة لترى مخطط الأحماض الأمينية التي يمكنك استخدامها للعثور على الجزيئات التي تختلف عن ذرة واحدة أو ذرتين فقط عن هذه.


  1. مقال عن تصنيف البروتينات
  2. مقال عن خصائص البروتينات والأحماض الأمينية
  3. مقال عن تخليق البروتينات
  4. مقال عن الاختبارات النوعية للبروتينات النباتية والأحماض الأمينية

البروتينات والمركبات النيتروجينية الأخرى ذات الصلة هي المكونات الرئيسية للبروتوبلازم وبالتالي فهي تشارك بشكل مباشر أو غير مباشر في جميع العمليات الفسيولوجية التي تحدث في الخلايا الحية. يعتمد تطور الحياة نفسها على الوجود المسبق لجزيء البروتين.

بمجرد أن يتكون جزيء البروتين من مواد غير عضوية ، أصبح تطور الحياة ممكنًا. غالبًا ما توجد البروتينات في النباتات في شكل أغذية مخزنة ، خاصة في بذور العديد من الأنواع. تختلف هذه البروتينات المخزنة أو الاحتياطية بشكل ملحوظ في خواصها الفيزيائية والكيميائية عن البروتوبلازمية pro & shyteins شديدة التعقيد ولا تستجيب لاختبارات البروتين الكيميائية المعتادة.

تم تحليل الدور المحتمل للأحماض النووية في تخليق البروتين مؤخرًا. تحتوي جميع البروتينات على الكربون (50-54٪) والهيدروجين (حوالي 7٪) والأكسجين (20-25٪) والنيتروجين (16-18٪). تحتوي جميع البروتينات النباتية على حمض أميني كبريتي ، ميثيونين ، له صيغة تجريبية ، C5ح11ا2NS. الفوسفور هو أيضًا مركب ولامع لبعض البروتينات النباتية الأساسية.

إن أبعاد جزيئات البروتين هائلة ، وتتراوح الأوزان الجزيئية للبروتينات النباتية عادة من 10.000 إلى 6.000.000 فقط. الأنسولين ، وهو بروتين حيواني (هرمون الفقاريات ، تفرزه غدد البنكرياس) هو ، مع ذلك ، أصغر جزيء بروتين معروف ، بوزن جزيئي يبلغ 5733 فقط من وحدتين فرعيتين لكل منهما ، أي = 11466.

تم العثور على الأوزان الجزيئية لبروتينات الفيروس (البروتينات النووية) لفسيفساء التبغ بالقرب من 40.000.000. على الرغم من أن تركيبات الأحماض الأمينية لبعض البروتينات قد تم إجراؤها ، إلا أن هناك عددًا قليلاً جدًا من البروتينات مرة أخرى (باستثناء الأنسولين المكون من 51 من الأحماض الأمينية من 15 نوعًا مختلفًا في سلسلتين متميزتين والميوجلوبين) والتي يُعرف تركيبها الفعلي - الترتيب المكاني للأحماض الأمينية - بالتأكيد.

يمكن أن تتحلل البروتينات بالماء بمعالجتها بالأحماض أو بالإنزيمات المحللة للبروتينات المناسبة. المنتج النهائي للتحلل المائي الكامل لأي بروتين هو دائمًا خليط من الأحماض الأمينية.

خلال عملية التحلل المائي يتكون عدد من المركبات الوسيطة من تعقيدات الحجاب:

البروتينات ← البروتينات ← البيبتون ← عديد الببتيدات ← ثنائي الببتيدات ← الأحماض الأمينية.

لذلك ، من الواضح أن الأحماض الأمينية هي وحدات هيكلية يتم منها تصنيع pro & shyteins في النهاية في الخلايا الحية.

مقال عن تصنيف البروتينات:

نظرًا لأن التركيب الجزيئي لمعظم البروتينات مفهومة تمامًا ، فمن المستحيل تصنيفها على أساس كيميائي صارم. الخصائص الفيزيائية مثل قابلية الذوبان في الأحماض أو القلويات أو المحاليل الملحية والتخثر وما إلى ذلك ، تؤخذ أحيانًا كأساس للتصنيف.

يمكن التعرف على المجموعات الرئيسية الثلاث التالية:

1. البروتينات البسيطة:

تنتج الأحماض الأمينية فقط على التحلل المائي. البروتينات البسيطة الأكثر أهمية في الخلايا النباتية هي الألبومين ، الجلوبيولين ، التاريخ ، البرولامين ، الجلوتلينات ، إلخ. تتميز الألبومينات بقابليتها للذوبان في الجلوبيولين المائي وهي غير قابلة للذوبان في الماء ولكنها تذوب بسهولة في محلول ملحي مخفف. البرولامين والجلوتيلينات القابلة للذوبان في 70٪ كحول توجد في الحبوب.

II. البروتينات المترافقة:

أعضاء هذه المجموعة عبارة عن بروتينات يتم دمجها مع بعض المجموعات غير البروتينية. يتم توفير الأمثلة عن طريق البروتينات النووية (الجينات والفيروسات) ، والبروتينات الفوسفاتية (كازين الحليب) ، والبروتينات الصبغية (الهيموجلوبين لخلايا الدم الحمراء والفيكوبيلينات الموجودة في بعض الطحالب من المجموعات ، السيانوفيتا ، والرودوفيتا ، والطحالب الكريبتوموناد) والبروتينات الدهنية أو البروتينات المختلطة. مع phos & shypholipid، lecithin) - مكونات مهمة من البروتوبلازم.

ثالثا. البروتينات المشتقة:

تشمل هذه المجموعة المنتجات التي تتكون من التحلل المائي الجزئي أو تحلل البروتينات البسيطة. البروتينات والببتونات والببتيدات تمثل البروتينات المشتقة من البروتينات.

مقال عن خصائص البروتينات والأحماض الأمينية:

البروتينات غروانية بطبيعتها ولا تنتشر بسهولة من خلال ذاكرة البلازما والأغشية الخجولة. تتخثر جميع البروتينات تقريبًا بشكل لا رجعة فيه عن طريق الحرارة. البروتينات غير قابلة للذوبان في الأملاح المحايدة مثل NaCl ، MgSO4، وما إلى ذلك ، حيث تترسب دون تغيير في التركيب ولكنها تدخل في محلول عند تخفيف الملح. بعضها قابل للذوبان في القلويات بينما البروتينات الأساسية قابلة للذوبان في الأحماض.

الأحماض الأمينية هي مركبات مذبذبة للمجموعة الأمينية أساسية في الاستعادة والخجل في حين أن مجموعة الكربوكسيل عبارة عن حمض وبالتالي فإن الأحماض الأمينية تتفاعل وتتحد معًا لتشكيل جزيئات أكبر ، ما يسمى ارتباط الببتيد - CONH - يحدث بين الأمينو والكربوكسيل مجموعات مع التخلص من الماء. تتكون البروتينات من سلاسل من الأحماض الأمينية تتراوح من عدد قليل جدًا ، توحدها هذه الروابط الببتيدية.

تتكون جزيئات البروتين النباتي والحيواني بشكل عام من حوالي 200-1000 وحدة من الأحماض الأمينية. حوالي 20 من الأحماض الأمينية تشكل جميع البروتينات وتتميز جميعها بالتجمع الجزيئي R-CHNH2COOH ، مع R يقف للبنزين أو نواة إندول ، سلسلة أليفاتية أو مجموعة تحتوي على الكبريت.

جميع الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات النباتية هي من النوع الأميني.

المجموعة الأمينية NH2 يحل محل الهيدروجين من أحد جذور الألكيل والمجموعة الأمينية مرتبطة دائمًا بما يسمى ذرة الكربون الموجودة بجوار مجموعة الكربوكسيل.

على عكس الحيوانات ، يجب أن تصنع النباتات جميع الأحماض الأمينية اللازمة لتكوين البروتينات وتكوينها. بالإضافة إلى ذلك ، تقوم النباتات بتجميع حوالي 60 من الأحماض الأمينية التي ، كما هو معروف ، لم يتم دمجها في البروتين.

الأميدات هي أملاح الأحماض الأمينية التي تتوافق مع الأملاح غير العضوية. الأميدان الأكثر شيوعًا في النباتات هما الهليون والجلوتامين. تتكون الأميدات من الأحماض الأمينية عن طريق استبدال جزء الهيدروكسيل من الحمض بواسطة NH4 آخر2 جذري ، على سبيل المثال ، الهليون. الحمض الأميني المعني هنا هو حمض الأسباراتيك (مشتق من حمض السكسينيك). الأميد الجلوتامين مشتق من الأحماض الأمينية ، حمض الجلوتاميك الذي يتم الحصول عليه من الأصل ، حمض α-oxoglutaric.

من الواضح أن الأميدات تحتوي على نيتروجين أكثر مقارنة بالأحماض الأمينية. في الورقة الخضراء ، يؤدي انهيار البروتينات بشكل مباشر أو غير مباشر إلى إنتاج بعض الأميد ، الأسباراجين. يتم تكسير البروتينات إلى أحماض أمينية ويتم تحويل الأحماض الأمينية المتكونة بهذه الطريقة إلى أميدات على حساب طاقة الجهاز التنفسي (جزيء ATP & shycules).

مقال عن تخليق البروتينات:

يجب أن تصنع الأوراق الأحماض الأمينية قبل أن تتمكن من صنع أي بروتينات. إذا كانت النباتات تمتص النيتروجين غير العضوي من التربة على شكل NO & # 8211 3 الأيونات ، NO & # 8211 3 يجب تحويل الأيونات إلى NH42 قبل أن تتحول إلى أحماض أمينية. يبدو أن هذا يشير إلى أن NH + 4 سيكون شكل النيتروجين مصدرًا أكثر كفاءة للنيتروجين للتكوين السريع للأحماض الأمينية ، حيث يجب استخدام الطاقة التنفسية لتقليل NO & # 8211 3 إلى NH + 4 شكل.

يتم تقليل النترات بواسطة بروتين موليبدوفلافو ، اختزال النترات ، ويتم توفير الإلكترونات الخاصة بالاختزال بواسطة NAD (P) H. تخفيض NO & # 8211 3 إلى NH + 4 يمكن أيضًا إنجاز الشكل بواسطة NADPH الذي تم الحصول عليه من التحلل الضوئي وتغريد الماء بالكلوروفيل. ومع ذلك ، في ظل ظروف معينة NO & # 8211 3 قد يكون الشكل مصدرًا مرضيًا للنيتروجين مثل NO + 4 شكل.

مع تشكيل NO + 4 أيون ، تشير الدلائل إلى أنه يتحد بسرعة مع أحماض كيتو مختلفة - يتم الحصول على بعضها من دورة كريبس - لتكوين الأحماض الأمينية. يرتبط تخليق البروتين وكذلك الدهون ارتباطًا وثيقًا بعملية التمثيل الغذائي للكربوهيدرات والشيديرات من خلال دورات PSCR و Krebs.

إنزيمات محددة مطلوبة لهذه التوليف. يتم تصنيع الأحماض الأمينية إما في الضوء أو في الظلام. في جذور بعض أنواع النباتات ، يحدث تخليق الأحماض الأمينية في الظلام ويتم نقلها إلى براعم النمو حيث يتم تكوينها في البروتينات. في النباتات الأخرى ، النيتروجين غير العضوي ، إما NO & # 8211 3 أو NH + 4 يتم نقل النموذج مباشرة إلى الأوراق. يتم تصنيع الأحماض الأمينية في الأوراق في وجود الضوء وتتكون في النهاية من البروتينات.

يتطلب تخليق بروتين معين ترتيب الأحماض الأمينية المكونة له بترتيب معين. تفترض النظريات الحديثة أن موقع تخليق البروتين في الخلية قادر على القيام بذلك لأنه يتلقى باستمرار معلومات حول التسلسل الصحيح للأحماض الأمينية من المتحكم النهائي ، الجين ، الموجود في الكروموسومات. موقع تخليق البروتين في بدائيات النوى هو 70S ريبوسوم ، في النباتات وحقيقيات النوى الأخرى 80S. يحتوي كل ريبوسوم على وحدتين فرعيتين ، 30S و 50S في حالة جسيمات 70S ، و 40S و 60S في جسيمات 80S.

يتضمن تكوين ارتباط الببتيد إنفاق الطاقة التي يتم توفيرها بواسطة ATP و GTP (غوانسين ثلاثي الفوسفات). في الخطوة الأولى من تخليق البروتين ، يتم تنشيط الأحماض الأمينية بواسطة ATP ، لتشكيل aminoacyl adenylates - والذي يتم من خلاله نقل كل حمض أميني إلى نوع معين من جزيئات RNA - صغيرة الحجم حيث يبلغ طولها حوالي 78 نيوكليوتيد ، وقابلة للذوبان في الماء - كل منها خاص بحمض أميني معين.

جزيئات الحمض النووي الريبي هذه هي جزيئات RNA قابلة للنقل أو قابلة للذوبان (tRNA أو sRNA). على عكس الحمض النووي ، فإن جزيئات الحمض النووي الريبي هذه تقطعت بهم السبل منفردة ، ولكنها مطوية في نمط ورقة البرسيم. يتم ربط الأحماض الأمينية في أحد طرفيها ويتم استخدام الانتفاخ في الطرف المقابل للارتباط الصحيح مع الحمض النووي الريبي المرسال في منطقة معينة.

المعلومات البيولوجية كما هي معروفة الآن مشفرة في الأبجدية المكونة من أربعة أحرف لقواعد الحمض النووي - الأدينين ، والجوانين ، والسيتوزين ، والثايمين. يتناسب التركيب الكيميائي ثلاثي الأبعاد للأدينين بشكل مريح فقط مع ثايمين الحمض النووي (أو uracil of RNA) ، والجوانين يتناسب فقط مع السيتوزين. يرتبط الأدينين بالثيمين عن طريق زوج من الروابط الهيدروجينية ، وتتكون ثلاثة روابط H بين الجوانين والسيتوزين.

عندما يتم تصنيع RNA بواسطة RNA poly & shymerase ، يصبح تسلسل النيوكليوتيدات في RNA مكملًا تمامًا لذلك الموجود في DNA ، وبالتالي فهو نسخة طبق الأصل سلبية لتسلسل النيوكليوتيدات في DNA. يعتبر هذا الحمض النووي الريبي يحمل رسالة الحمض النووي. يجب الآن ترجمة هذه الرسالة إلى لغة أخرى وهي أبجدية مكونة من 20 حرفًا - على شكل 20 حمضًا أمينيًا - والتي تشكل تباديلها جزيئات بروتينية مختلفة.

يرتبط هذا الحمض النووي الريبي الآن بعدد كبير من ريبوسومات 70S أو 80S - وهي polyribosomes أو polysomes. لبدء واستطالة وإنهاء سلسلة poly & shypeptide هناك عدة عوامل (والتي هي نفسها بروتينات) مطلوبة. العوامل المختلفة في بدائيات النوى وحقيقيات النوى متشابهة جدًا. يشار إليها باسم 1F1، 1F2، 1Fس بقدر ما يتعلق الأمر ببدء سلسلة البروتين. يرتبط mRNA بالوحدة الفرعية 30S أو 40S أولاً ، بمساعدة 1F-2.

أول حمض أميني يحمله الحمض النووي الريبي (tRNA) والذي يبدأ في تكوين سلسلة البولي ببتيد هو الميثيونين - عادة ما يتم تشكيله (تمت صياغته في بدائيات النوى والكلور والبلاستيك ، وليس في النباتات) يحتوي الحمض الريبي النووي النقال الخاص به على تسلسل UAC في منطقة anticodon وبالتالي يرتبط بمنطقة AUG من mRNA . في كل ريبوسوم ، يعلق الحمض الريبي النووي النقال في المواقع - أحدهما يسمى موقع P (ببتيدل أو مانح) ، والآخر A (أو متقبل).

يتم نقل الحمض الأميني الذي يحمله الحمض الريبي النووي النقال على موقع P إلى الحمض الأميني التالي على الحمض النووي الريبي المتصل بالموقع A الذي يشكل رهانًا ببتيدًا يراهن ويخجل من حر- NH2 و- مجموعات COOH من اثنين من الأحماض الأمينية. يصبح الحمض الريبي النووي النقال على الموقع المانح الذي يفرغ حمضًا أمينيًا مجانيًا. ثم يتحرك الرنا المرسال مثل حزام ناقل يجلب حمض أميني أسيل tRNA جديد إلى موقع المستقبل ، حيث يحتل السابق الموضع P. ثم يتم نقل سلسلة الببتيد إلى الحمض الأميني الذي وصل حديثًا ، وتستمر العملية.

بالنسبة للاستطالة ، فإن عوامل الاستطالة Ts و Tu مطلوبة في بدائيات النوى ، و EF-1 و EF-2 لأنظمة المصنع. يحفز EF-1 ارتباط الحمض الريبي النووي النقال أسيل الأميني بالريبوسومات. يُعرف الإنزيم الذي يشكل رابطة الببتيد باسم peptidyl transferase ويتم تحقيق الانتقال بواسطة EF-2 ، ويفترض أن يكون ترانسيلوكاز. لنقل الحمض الريبي النووي الريبي الببتيديل من موقع إلى موقع P ، يتم استخدام عامل G آخر.

تسلسل النوكليوتيدات في الرنا المرسال محدد لتسلسل النوكليوتيدات في منطقة الأنتيكودون في الحمض النووي الريبي الذي يحمل حمض أميني معين. من المعروف الآن أن تسلسل ثلاثة نيوكليوتيدات - ثلاثة توائم - يرمز لحمض أميني معين. وبالتالي ، فإن رموز UUU للحمض الأميني phenylalanine ، و UGC لـ cysteine ​​، و AUG لـ methio & shynine ، وما إلى ذلك. ومع ذلك ، فإن الكود متدهور ، على الرغم من كونه عالميًا. وهكذا ، يحتوي الليوسين على 6 أكواد. على سبيل المثال ، هناك 6 جزيئات مختلفة من الحمض الريبي النووي النقال يمكنها التعرف على الليوسين ونقله إلى موقع تخليق البروتين.

ومع ذلك ، هناك ثلاثة نيوكليوتيدات متسلسلة وخجولة UGA و UAA و UAG ، وهي ليست الكودونات لأي حمض أميني ، أي أنه لا يمكن لـ tRNA التعرف عليه (ما لم يتحور). وبالتالي عندما تصل سلسلة البولي ببتيد المطولة إلى نقطة يوجد فيها أحد هذه الأكواد ، لا يمكن للسلسلة أن تطول أكثر من ذلك. ومع ذلك ، فإن الريبوسوم مع mRNA يستمر في الحركة مما يؤدي إلى إزاحة سلسلة polypeptide من مركب ribosome-aminoacyl-tRNA ويتم تحريره. بعض عوامل الإطلاق R1، ر2 و ر3 يعتقد أن تكون مطلوبة لهذا الغرض. ثم يتم طيها بطريقة معينة للمساهمة في التركيب ثلاثي الأبعاد لجزيء البروتين.

تم وضع الشفرة الجينية إلى حد كبير من خلال الجهود المبذولة أو Nirenberg و Mathaei و Khorana.تم تحقيق تسلسل النوكليوتيدات في الحمض النووي الريبي (tRNA) لأول مرة بواسطة مجموعة Holley & # 8217s. ساهم ماركوس وشركاؤه بشكل كبير في معرفتنا بتركيب pro & shytein في النباتات. تم فحص نظام جرثومة القمح على نطاق واسع.

في بعض البكتيريا كما هو الحال في Bacillus ، يتم تصنيع أنواع معينة من polypeptides مع مشاركة الريبوسومات و mRNA و tRNA. هنا يكون التسلسل رئيسيًا وملطخًا من خلال ارتباط الأحماض الأمينية بمركب rnultienzyme بطريقة محددة يتبعها تكوين ارتباط الببتيد. قد تكون الببتيدات دورية وبعض الأحماض الأمينية عبارة عن أحماض أمينية D على عكس الأحماض الأمينية L المستخدمة في تخليق البروتين الريبوسومي. يتم تصنيع المضادات الحيوية الحلقية متعددة الببتيد البكتيرية مثل bacitracin و gramiciden و poly & shymyxin وما إلى ذلك بهذه الطريقة.

الخطوة السابعة سلسلة التكاثر:

تكرار الخطوتين V و VI لمواصلة إضافة الأحماض الأمينية إلى نهاية الكربوكسيل لسلسلة polypeptide المتنامية.

التمثيل التخطيطي للخطوات المتضمنة في تخليق بولي ببتيد الريبوسوم (IF ، عوامل البدء ، (Peptidyl) n ، سلسلة الببتيد التي تحتوي على n aminoacids مذكورة أعلاه.

من السمات المهمة لعملية التمثيل الغذائي للبروتين في النبات ككل حقيقة أن البروتينات النباتية تبدو في حالة من التقلب المستمر حيث يتم موازنة تكسير البروتين وإيقافه عن طريق إعادة التركيب. حتى لو ظل محتوى البروتين الكلي للورقة ثابتًا ، فهذا بالتأكيد لا يعني أن جزيئات البروتين الفردية نفسها تبقى في الورقة.

على العكس من ذلك ، فإن تحلل البروتين الذي يحدث باستمرار وبخجل متوازن بشكل أو بآخر عن طريق تخليق البروتين. إذا قمنا بتزويد نبات ناضج ، يكون فيه إجمالي كمية البروتين في الأوراق ثابتًا نسبيًا ، مع وجود النيتروجين على شكل NH + 4 أيونات ، يمكن أن يظهر بمساعدة تقنية التتبع ، باستخدام 15 نيوتن ، أنه تم تصنيع بروتينات جديدة تمامًا. ومع ذلك ، نظرًا لأن محتوى البروتين الكلي يظل ثابتًا ، يجب موازنة التوليف الجديد بمقدار متساوٍ من تكسير البروتين.

يتم تقديم تمثيل تخطيطي في الخطوط العريضة لتخليق البروتين وتفكك البروتين هنا:

مقال عن الاختبارات النوعية للبروتينات النباتية والأحماض الأمينية:

أ- البروتينات:

اصنع مقتطفات من البذور المطحونة ، ودقيق القمح ، والبذور النابتة ، إلخ. خذ 10 غرام. من المواد ، يقلب في 100 مل من الماء أو محلول الفوسفات ويترك لمدة نصف ساعة.

قم بالتصفية وإجراء الاختبارات التالية باستخدام المرشح:

أضف إلى جزء من المستخلص المائي حوالي 1 مل من محلول هيدروكسيد الصوديوم 4٪. وانخفاض بنسبة 1٪ CuS04 سولن. ينتج اللون البنفسجي أو الوردي. هذا اختبار عام لجميع البروتينات التي تحتوي على مجموعة “GONH”.

II. اختبار Xanthoproteic:

يضاف إلى جزء من المستخلص المائي. HNOس (حوالي 1/3 المجلد). جزء لكل تريليون أبيض. يتشكل والذي قد يتحول لونه إلى اللون الأصفر عند الغليان وقد يذوب جزئيًا أيضًا ليعطي لونًا أصفر. تبرد تحت الصنبور وأضف NH القوي4OH حتى رد الفعل قلوي. يصبح اللون الأصفر برتقالي. يتم إجراء هذا الاختبار فقط من خلال تلك البروتينات التي تحتوي على الأحماض الأمينية مثل التيروزين والتريبتوفان.

أضف حوالي نصف حجمه إلى حوالي 5 مل من مستخلص البروتين. من كاشف Millon & # 8217s (5 جرامات من الزئبق في 95 مل مركز HNO3. قلّب من حين لآخر حتى تختفي الأبخرة البنية. أضف 200 مل ماء). جزء لكل تريليون أبيض. لقد تكون. عن الاحترار ، ال جزء لكل تريليون. يتحول إلى قرميد أحمر ، أو قد يذوب ، مما يعطي لونًا أحمر. تعطى فقط من خلال البروتينات التي تحتوي على مجموعة فينولية في الجزيء ، على سبيل المثال ، التيروزين.

غلي حوالي 5 مل من المستخلص النباتي بحجم متساوٍ. 40٪ هيدروكسيد الصوديوم وقطرة أو نقطتين من 10٪ أسيتات الرصاص. سولن. يتحول إلى اللون الأسود أو البني بسبب تكوين PbS بفعل تأثير قلوي قوي على كبريت البروتين [Na2S + (CH3سجع)2 Pb = PbS + 2CH3كونا]. هذا اختبار إيجابي للكبريت المحتوي على الأحماض الأمينية ، على سبيل المثال ، السيستين ، الميثيونين ، إلخ.

رد فعل V.Adamkiewicz & # 8217s:

إذا اضرب. ح2وبالتالي4 يضاف إلى soln. من البروتين الذي تمت إضافة بعض حمض الخليك أو أفضل حمض الجليوكسيليك إليه سابقًا ، يتم إنتاج اللون البنفسجي. سيظهر اللون على شكل حلقة عند منعطف السائلين إذا كان H.2وبالتالي4 يسكب بعناية أسفل جانب الأنبوب أو في جميع أنحاء الخليط إذا رجت. يعتمد على تفاعل حمض الجليوكسيليك ، الموجود بشكل عام كشوائب في حمض الأسيتيك ، مع الحمض الأميني التربتوفان ، وبالتالي يتم إجراء هذا الاختبار بواسطة جميع البروتينات التي تحتوي على التربتوفان.

السادس. ترسيب البروتينات:

أضف كمية زائدة من الكحول المطلق إلى بضع مل من المستخلص النقي. يتم ترسيب البروتين. خذ حوالي 5 مل من المستخلص في 3 أنابيب اختبار وأضف 5٪ CuSO على التوالي4، 5٪ Pb- أسيتات و 5٪ HgCl2 سولن. البروتين هو pptd. في كل حالة. يتم ترسيب البروتينات أيضًا بواسطة (NH4)2 وبالتالي4، حمض الفوسفوتونجستيك ، كبريتات البروتامين ، الأسيتون ، إلخ.

يتم فصل البروتينات بشكل أفضل عن طريق الترشيح الهلامي باستخدام المناخل الجزيئية مثل أعمدة Sephadex أو الكروماتوغرافيا على DEAE - السليلوز ، CM - السليلوز أو عن طريق الهلام الكهربائي و shyphoresis.

ب. تحديد الأحماض الأمينية:

عن طريق الكروماتوغرافيا الورقية:

يتم تحضين بذور الخردل أو البقوليات ، المطحونة والمغطاة بالماء ، لمدة ثلاثة أيام تقريبًا تحت التولوين (لمنع العدوى البكتيرية) أو يتم استخلاصها مباشرةً باستخدام 70٪ من الإيثانول. يتم ترشيح 25 مل من هذا المحلول وترشيحها. يحمض المرشح بحمض الخليك. تغلي وتصفية أي جزء إضافي من ppt. على التبريد. اختبار مقتطفات من المستخلص المصفى للأحماض الأمينية ، التيروزين ، التربتوفان ، الأرجينين والسيستين.

تبخر جزءًا من المستخلص المصفى تقريبًا حتى يجف ثم ضع المحلول في زاوية ورق الترشيح. قم بتطوير مخطط الكروماتوجرام بالفينول / الماء وبعد التجفيف ، قم بالرش بمحلول نينهيدرين بنسبة 0.1 ٪ (يتم استخدام تغير اللون بسبب تفاعل النينهيدرين مع الأحماض الأمينية للكشف عن الأحماض الأمينية). تقدير قيمة Rf (نسبة المسافة التي يقطعها المذاب إلى جبهة المذيب) للبقع وقارن مع البقع التي تحتوي على أحماض أمينية معروفة.

اختبارات محددة للأحماض الأمينية النباتية:

أضف بضع قطرات من كاشف Millon & # 8217s إلى المستخلص في أنبوب اختبار. احرص على تجنب الإفراط. تسخين ولاحظ التطور التدريجي للون الأحمر الداكن.

(ب) اختبار التربتوفان:

(ط) أضف بضع قطرات من حمض الجليوكسيليك و H.2S04 للمستخلص في أنبوب اختبار. يظهر تطور الحلقة البنفسجية المحمرّة عند مفترق السائلين (انظر اختبارات البروتينات) ،

(2) أضف ماء البروم إلى جزء آخر من المستخلص. هناك لون وردي.

(ج) اختبار الأرجينين:

إلى 5 مل من المستخلص ، أضف القليل من مل من محلول مشبع من حمض الفلافانيك في الماء. سميكة صفراء جزء لكل تريليون. ملاحظ.

(ط) إلى جزء من المستخلص ، أضف محلول نيتروبروسيد الصوديوم. ثم بضع قطرات من 40٪ هيدروكسيد الصوديوم. تم تطوير لون بنفسجي واضح ،

(2) غلي حوالي 5 مل من المستخلص مع 40٪ هيدروكسيد الصوديوم وبضع قطرات من 10٪ محلول أسيتات الرصاص. هناك جزء لكل تريليون أسود. من كبريتيد الرصاص (انظر اختبار البروتينات).


الداروينية الجديدة & # 8217s مشكلة أصل الحداثة المورفولوجية غير المحلولة

زميل أول في معهد ديسكفري ستيفن سي ماير & # 8217s المقالة الأخيرة ، & # 8220 أصل المعلومات البيولوجية والفئات التصنيفية العليا ، & # 8221 المنشورة في وقائع الجمعية البيولوجية بواشنطن (PBSW) 1 ، أثار عاصفة من النقد من الداروينيين لأنه يطور حالة لنظرية التصميم الذكي (ID) في مجلة علمية راجعها الأقران. حتى الآن ، ومع ذلك ، كان النقد الوحيد لمحتوى المقالة & # 8217s هو استجابة الإنترنت بعنوان & # 8220Meyer & # 8217s Hopeless Monster ، & # 8221 كتبها ثلاثة أعضاء من المركز الوطني المؤيد لداروين لتعليم العلوم & # 8212 آلان جيشليك ، ونيكولاس ماتزكي ، وويسلي ر. 2

حيث طبيعة سجية أعطى أهمية غير عادية لنقد GME & # 8217s عبر الإنترنت في مقال إخباري حول نشر مقال Meyer & # 8217s 3 ، قررنا تقديم رد مفصل على نقدهم في سلسلة من الأقساط ليتم نشرها هنا خلال الأسابيع القليلة المقبلة.

تم نشر الدفعة الأولى ، & # 8220One Long Bluff ، & # 8221 في 5 أكتوبر 2004. ولخصت الحجج في مقالة Meyer & # 8217s في قائمة من ثمانية مقترحات ، ولخصت نقد GME & # 8217s في قائمة من ست نقاط.

يجادل ماير بأن أصل مخططات الجسد (وغيرها من المستجدات المورفولوجية) خلال تاريخ الحياة يُعترف به بشكل متزايد كمشكلة أساسية وغير محلولة في علم الأحياء النظري والتطوري. كما يجادل بأن هناك سببًا وجيهًا لذلك. على وجه الخصوص ، يلاحظ أن الداروينية الجديدة تحاول تفسير أصل الشكل الجديد كنتيجة للانتقاء الطبيعي الذي يعمل فقط على وراثي اختلافات من أنواع مختلفة. ومع ذلك ، يعتمد بناء خطط الجسم الجديدة على مصادر جديدة لـ جيني (على عكس المعلومات الجينية فقط) ، والجينات وحدها لا تولد هذه المعلومات والهيكل عالي المستوى.

هذان الادعاءان و mdashnamely ، أن علماء الأحياء يدركون الآن مشكلة الشكل الجديد وأن الداروينية الجديدة لا تحلها وتشكل جزأين من الحجة التي طورها ماير في كتابه PBSW قطعة. بالنسبة لأولئك الذين يتابعون المسار ، يشكل هذان الادعاءان الأول والسادس (من ثمانية) مقترحات في حجة Meyer & # 8217s ، كما تم تلخيصها في ردنا الأول على GME. نظرًا لأنه من الواضح أن هذين الاقتراحين مرتبطان ارتباطًا وثيقًا ، فسوف نتناولهما معًا هنا.

هل تدحض GME هذين الجزأين من حجة Meyer & # 8217s؟

تدعي GME أن نظرية التطور الحالية هل حساب أصل الجدة المورفولوجية. كما أنهم يلومون ماير على عدم الاستشهاد بالأوراق العلمية التي يُزعم أنها تثبت هذا الادعاء.

ومع ذلك ، كما نوضح هنا ، فإن GME هي التي تفشل في الاستشهاد بالعديد من الأوراق العلمية التي تدعم حجة Meyer & # 8217s ، والأوراق التي يستشهدون بها تفشل في حل المشكلة التي يتناولها ماير. على وجه التحديد ، سوف نعرض ثلاثة أشياء:

(1) تتجاهل GME المجموعة الكبيرة من الأدبيات البيولوجية التي راجعها الأقران والتي تدعم ادعاء ماير بأن أصل الحداثة المورفولوجية يمثل مشكلة أساسية لم يتم حلها للنظرية التطورية.

(الثاني) الأدب الذي GME فعل استشهد لإظهار أن هذه المشكلة قد تم حلها قديمة أو غير ذات صلة ، أو أنها تدعم بالفعل حالة Meyer & # 8217s.

(III) فشل GME في معالجة التحليل التفصيلي لـ Meyer & # 8217s ، ناهيك عن دحضه ، لماذا لا تأخذ نظرية الداروينية الجديدة ونظرية التنظيم الذاتي والبنيوية في الحسبان أصل الأشكال الجديدة وخطط الجسم.

دعونا نلقي نظرة على هذه النقاط الثلاث بالتفصيل.

(أنا) المشكلة التي لم تحل.

يبدأ GME ملخصهم لمقال Meyer & # 8217s بالقول إنه & # 8220 متوقعًا يتبع نفس النمط الذي تميز & # 8216 التصميم الذكي & # 8217 منذ بدايته: إنكار كفاية العمليات التطورية لحساب تاريخ الحياة & # 8217 وتنوعها ، إذن أكد أن & # 8216 مصممًا ذكيًا & # 8217 يقدم تفسيرًا أفضل. & # 8221 GME ثم يدافع عن كفاية النظرية التطورية من خلال الاستشهاد بالأوراق العلمية التي يُزعم أنها تحل مشاكل الداروينية الجديدة التي يناقشها ماير وتجاهل مجموعة واسعة من الأدبيات البيولوجية التي تدعم نقد ماير & # 8217s لنفسه. لذلك ، قد يعتقد القارئ العادي أن ماير اخترع هذه المشكلة ببساطة.

في الواقع ، عند مخاطبة عامة الناس ، غالبًا ما يكتب علماء الأحياء التطورية كما لو أن نظرية تشارلز داروين في الانتقاء الطبيعي قد حلت منذ زمن بعيد المشاكل المزدوجة لأصل مخططات الجسم (البنى التشريحية المتباينة للحيوانات) وأصل المستجدات المورفولوجية (المعقدة). الهياكل مثل الأطراف أو العيون أو الريش). & # 8220 نظرية التطور عن طريق الانتقاء الطبيعي ، & # 8221 كتب إرنست ماير في عام 2000 ، & # 8220 يشرح تكيف العالم وتنوعه ماديًا فقط & # 8230. يمكن تفسير كل جانب من جوانب & # 8216 التصميم الرائع & # 8217 الذي أعجب به علماء اللاهوت الطبيعي بالانتقاء الطبيعي. & # 8221 4

في الآونة الأخيرة ، كتب فرانسيسكو أيالا: & # 8220 كان أعظم إنجازات داروين & # 8217 لإظهار أن التنظيم التوجيهي للكائنات الحية يمكن تفسيره كنتيجة لعملية طبيعية & # 8212 الانتقاء الطبيعي. & # 8221 5

انطلاقا من مثل هذه العبارات فقط ، يمكن للمرء أن يستنتج أن علماء الأحياء التطورية قد حلوا بالفعل مشكلة أصل التشكلات الجديدة وخطط الجسم ، على الأقل من حيث المبدأ. يبدو أن كل ما تبقى هو ملء التفاصيل.

لكن وراء ستار التصريحات العامة ، يعرف علماء الأحياء أن الأمر ليس كذلك. لطالما شكك علماء الحياة في مدى كفاية العمليات التطورية المعروفة لحل المشكلة رقم 8212 وما زالت هذه الشكوك مستمرة بلا هوادة. في مقدمة مقالته ، يوثق ماير هذا الجدل باقتباسات مستفيضة من المؤلفات العلمية الحالية.

على سبيل المثال ، يستشهد ماير بمجلد حديث من سلسلة فيينا في علم الأحياء النظري حيث يجادل جيرد بي مولر وستيوارت نيومان بأن ما يسمونه & # 8220 أصل الشكل العضوي & # 8221 يظل ​​مشكلة لم يتم حلها. 6

يستشهد ماير بأكثر من عشرة منشورات علمية أخرى في السنوات العشر الماضية كتب فيها علماء أحياء آخرون نفس الشيء.

هذه الاستشهادات هي مجرد انعكاس لنقاش دام عقودًا داخل مجتمع العلوم البيولوجية. على سبيل المثال ، كتب عالم الوراثة التطورية والاس آرثر في عام 1997 أن & # 8220 النظرية التطورية الحالية ، القائمة على الانتقاء الطبيعي والتكيف في السلالات الحالية ، هي ، على الأقل ، غير مكتملة ، & # 8221 وبالتالي & # 8220 مشاعر عدم الرضا التي يشعر بها العديد من التطوريين علماء الأحياء التنموية لديهم مع الداروينية الجديدة. & # 8221 7

كتب عالم الحفريات روبرت كارول في عام 2000 ، مشيرًا على وجه التحديد إلى المشكلة التي يطرحها الظهور المفاجئ للعديد من مخططات أجسام الحيوانات المختلفة في الانفجار الكمبري: & # 8220 هذا التطور المتفجر للشعبة ذات الخطط الجسدية المتنوعة لا يمكن تفسيره بالتأكيد من خلال الاستقراء من العمليات والمعدلات التطور الملحوظ في الأنواع الحديثة. & # 8221 8

في الآونة الأخيرة ، في كتابه عام 2004 على أصل فيللا، يقوم عالم الحفريات جيمس فالنتين بتقييم المحاولات المختلفة لشرح (أو شرح) أصل مخططات الجسم التي ظهرت في العصر الكمبري. ويخلص إلى أنه لا توجد فرضية حالية تقدم وصفًا مرضيًا لأصل الشعبة الكمبري وأن مشكلة خطط الجسم الجديدة لا تزال دون حل و [مدشور] ، على حد قوله & # 8220 ، تظل الأسباب الكامنة غير مؤكدة. & # 8221 9

حتى كيفن باديان ، قبل أن يصبح رئيسًا للمنظمة الداروينية المتشددة التي يعمل فيها جميع أعضاء منظمة "جي إم إي" كأعضاء ، اعترف بوجود مشكلة لم يتم حلها هنا. & # 8220 كيف تبدأ التغييرات التطورية الرئيسية؟ & # 8221 كتب في عام 1989. & # 8220 أود أن أرى تخليقًا تطوريًا جديدًا يقترب من الأسئلة حول كيفية إنشاء التشكل [تطوير الشكل] لميزات جديدة ، وكيف يفعل ذلك جيد ، في كثير من الأحيان ، وبسرعة. & # 8221 10

يتجاهل GME تمامًا هذه المجموعة من الأدبيات ، بينما ينتقد بوقاحة ماير بسبب حذفه & # 8220 المناقشة أو حتى الاستشهاد بكميات هائلة من الأعمال ذات الصلة المباشرة المتوفرة في الأدبيات العلمية. & # 8221 بالطبع & # 8212 حيث سيكون GME سريعًا للإشارة & # 8212 لا أحد من العلماء المذكورين أعلاه من مؤيدي الهوية. بدلاً من ذلك ، كلهم ​​متفائلون بأن العمليات التطورية المادية ستحل في النهاية مشكلة أصل التشكل الجديد وخطط الجسم ، ويقترحون فرضيات مختلفة يأملون أن تساهم في الحل. لكنهم يعترفون بالإجماع بالمشكلة. لم يخترعه ماير ، بل اقترح ببساطة حلاً مختلفًا.

(II) GME & # 8217s اقتباسات قديمة أو غير ذات صلة.

تدعي GME أيضًا ، على عكس ماير ، أن الداروينية الجديدة (أو بعض أشكالها) يمكن أن تفسر أصل الأشكال والتراكيب الجديدة. يكتبون: & # 8220Meyer فشل في دمج أي عمل حول أصل المستجدات المورفولوجية في الحالات الحديثة جيولوجيًا حيث تكون الأدلة وفيرة إلى حد ما ، وفشل ماير أيضًا في مناقشة الدور الحاسم الذي يلعبه الخيار المشترك في أصل الجدة. يوجد أدناه عينة صغيرة من أنواع الأوراق التي كان يتعين على ماير معالجتها في هذا المجال من أجل البدء حتى في إثبات أن التطور لا يمكن أن ينتج أشكالًا جديدة. & # 8221 العينة الصغيرة تتضمن أربع مقالات في المجلات وفصل كتاب واحد . [11-15] نظرًا لأن GME اعتبرت على ما يبدو أن هذه الاستشهادات تقدم دحضًا نهائيًا لتأكيد Meyer & # 8217s أن النظرية الداروينية الجديدة تفشل في تفسير أصل المستجدات المورفولوجية ، فإنها تستحق النظر فيها بشيء من التفصيل. لنبدأ بفصل الكتاب ، الذي يقترح GME حل المشكلة منذ أكثر من أربعين عامًا.

(أ) إرنست ماير ، & # 8220 ظهور المستجدات التطورية. & # 8221 (1960). 11

وفقًا لـ GME ، كتب & # 8220Mayr هذا في عام 1960 ، عن عمر يناهز 56 عامًا ، لكنه ينطبق جيدًا إلى حد ما على الاكتشافات حول أصل الجينات الجديدة والهياكل المورفولوجية الجديدة التي تم إجراؤها في العقود القليلة الماضية. تُشتق معظم الجينات والتراكيب الجديدة عن طريق تغيير الوظيفة من الجينات القديمة والبنى القديمة ، غالبًا بعد الازدواج. & # 8221

يسأل فصل Mayr & # 8217s السؤال ، & # 8220 ما الذي يتحكم في ظهور المستجدات التطورية؟ & # 8221 وجواب Mayr & # 8217s هو: & # 8220 يرجع ظهور الهياكل الجديدة عادةً إلى اكتساب وظيفة جديدة بواسطة بنية قائمة. في كلتا الحالتين ، تكون البنية الناتجة & # 8216new & # 8217 مجرد تعديل للبنية السابقة. يتم زيادة ضغط الاختيار لصالح التعديل الهيكلي بشكل كبير عن طريق التحول إلى مكانة بيئية جديدة ، عن طريق اكتساب عادة جديدة ، أو عن طريق كليهما. يؤدي التحول في الوظيفة إلى تعريض البنية المشكَّلة بالكامل & # 8216 المُعدَّلة مسبقًا & # 8217 لضغط الاختيار الجديد. هذا ، في معظم الحالات ، يشرح كيف يمكن تفضيل بنية أولية عن طريق الانتقاء الطبيعي قبل الوصول إلى الحجم والتفصيل حيث سيكون مفيدًا في دور جديد. & # 8221 (ص 377-378)

لذلك يجادل ماير بأن الهياكل الجديدة تظهر عندما يعدل الانتقاء الطبيعي بنية قائمة لوظيفة جديدة. لكن الانتقاء الطبيعي لا يعمل إلا عند استيفاء ثلاثة شروط: أولاً ، يجب أن تكون هناك اختلافات في بعض السمات ، ثانيًا ، يجب أن تؤثر هذه الاختلافات على عدد النسل الذي ينتجه الكائن الحي (أي ملاءمته) وثالثًا ، يجب نقل هذه الاختلافات إلى النسل (أي يجب أن تكون قابلة للتوريث). 16

لم يقدم ماير أي دليل على استيفاء هذه الشروط الثلاثة في أي من الحالات التي وصفها.على سبيل المثال ، يستدعي تغيير الوظيفة والانتقاء الطبيعي لشرح بالتفصيل كيف تطورت الرئتان في الأسماك: & # 8220 حيث أصبح الجلد الخارجي غير مناسب بشكل متزايد لتبادل الغازات (ويرجع ذلك جزئيًا إلى تطوير الدروع الجلدية) والأهم من ذلك ، نظرًا لأن الخياشيم أصبحت عديمة الفائدة مؤقتًا في المستنقعات الراكدة التي تفتقر إلى الأكسجين خلال فترات الجفاف في العصر الديفوني ، أصبح امتصاص الهواء النشط عن طريق & # 8216 ابتلاع الهواء & # 8217 في بعض الأحيان أهم مصدر للأكسجين. في هذه المرحلة ، كان أي تضخم في سطح الحلق الداخلي أو المريء ، وأي تكوين رتج ، وما إلى ذلك ، مفضلاً عن طريق الانتقاء الطبيعي. & # 8221 (ص 366)

كيف يعرف ماير ما حدث في المستنقعات الديفونية هو سؤال فقط يمكنه الإجابة عليه. على أي حال ، لم يقدم أي دليل على الاختلافات الوراثية القادرة على إنتاج السمات التي يصفها. كما يشير ماير في مقالته ، فإن بناء خطة جسم جديدة أو بنية شكلية جديدة رئيسية (مثل الرئة) يتطلب أكثر من اختلافات جينية طفيفة تحدث في وقت متأخر من التطور. على الأقل تتطلب مثل هذه الابتكارات المورفولوجية طفرات مفيدة تحدث أثناء التطور المبكر. ومع ذلك ، لم يتم ملاحظة الطفرات المفيدة التي تؤثر على التطور المبكر. Mayr & # 8217s 44 عامًا لم تعالج ، و (في الإنصاف) لم يكن من الممكن حتى تقدير هذه المشكلة.

بدلاً من ذلك ، ما اقترحه ماير كان تطوريًا & # 8220mechanism & # 8221 من مثل هذه العمومية غير القابلة للاختبار التي تذكرنا بمسرحية Monty Python ، & # 8220How to Do It. & # 8221 (هل ترغب في معرفة كيفية العزف على الفلوت؟ # 8217s بسيط. فقط انفخ في لسان الحال وحرك أصابعك لأعلى ولأسفل على الثقوب. هذا & # 8217s كيف تفعل ذلك & # 8212 الآن أنت & # 8217 إعادة العزف على الفلوت!) هل ترغب في معرفة كيف تنشأ الهياكل الجديدة أثناء التطور ؟ من الهياكل القائمة ، بالطبع ، من خلال ضغوط الاختيار الجديدة.

هذا ليس علمًا تجريبيًا. هذه حكاية.

يبدو أن GME تعتقد أن رواية القصص Mayr & # 8217s قد حلت ما يمكن القول أنه المشكلة المركزية للتطور. ومع ذلك ، يبدو أن علماء الأحياء التطورية الرائدين لم يسمعوا بالأخبار. لا يعمل العلماء على حل المشكلات التي حلها الآخرون بالفعل. ومع ذلك ، كما تشهد الأدبيات العلمية الحالية والاجتماعات المهنية ، يواصل علماء الأحياء التطورية اليوم محاولة حل مشكلة أصل الحداثة المورفولوجية. Mayr & # 8217s 1960 فصل من كتاب ، والذي لا يقدم أكثر من العموميات الداروينية الجديدة والقصص غير القابلة للاختبار فقط ، عفا عليه الزمن.

دع & # 8217s ننتقل إلى الاقتباسات الأربعة الأخرى المقدمة من GME ، بدءًا من الأطول.

(ب) Richard O. Prum and Alan H. Brush، & # 8220 The Evolutionary Origin and Diversification of Feathers. & # 8221 (2002). 12

الريش عبارة عن هياكل رائعة ومعقدة ، يجادل برام وبراش أن أصلها وتنوعها كان & # 8220 أسئلة قابلة للتغلب عليها في علم الأحياء التطوري لأكثر من قرن. & # 8221 (ص 291) يجادلون بأن لغز الريش لم يتم حله ، بسبب & # 8220 المشكلات المفاهيمية التي تواجهها البيولوجيا التطورية الكبرى. & # 8221 (ص 262) تشمل هذه المشكلات ما يلي:

* تحاول الداروينية الجديدة (مصطلحها) إذابة كل المستجدات المورفولوجية في سلسلة متصلة تطورية دقيقة من بعض الهياكل السابقة. لكن الابتكارات التطورية الحقيقية تختلف عن التغييرات التطورية الدقيقة البسيطة من حيث أنها تختلف نوعيًا أو قاطعًا عن أي بنية سابقة & # 8230. & # 8221 (ص. 265) لأن الداروينية الجديدة أخطأت في فهم المشكلة ، & # 8220 قليل من [لها] لقد قدرت النظريات بشكل كافٍ الجوانب العديدة الجديدة لتشكل الريش وتطور الريش ، ولم يقم أي منها بصياغة فرضيات مفصلة بشكل كافٍ حول أصل وتطور هذه المستجدات المورفولوجية والتنموية. & # 8221 (ص. 265) بعبارة أخرى ، وفقًا لبروم و فرشاة ، الداروينية الجديدة لديها ليس شرح أصل الريش ، وهو حداثة شكلية مهمة.

* & # 8220 فشلت المحاولات الصريحة لإعادة بناء التاريخ التطوري للريش استنادًا إلى الانتقاء الطبيعي لوظائف محددة في تحديد وظيفة [أسلاف] لا لبس فيها للريش أو في التنبؤ بدقة بسلسلة انتقالية من أشكال ريش الأجداد. & # 8221 (p 285) هذا النقص له جذوره في الداروينية الجديدة نفسها: & # 8220 هذا الفشل يكشف عن ضعف متأصل في محاولات الداروينية الجديدة لتوليف التطور الجزئي والكلي & # 8221 (ص 289) لا يمكن فهم أصل الريش من خلال استدعاء & # 8220 تغيير الوظيفة & # 8221 & # 8212 المسار الرئيسي الذي تقترحه GME لأصل الجدة. بالنسبة إلى Prum and Brush ، يعد تغيير الوظيفة نهجًا ضعيفًا بطبيعته: & # 8220 الأساس المفاهيمي للنظريات الوظيفية للأصل ضعيف لأن هذه النظريات تستند إلى فرضيات حول وظيفة بنية الأجداد التي تكون مورفولوجيتها غير معروفة. & # 8221 (ص 267) من الواضح أن Prum and Brush لا يعتقدان أن أصل الريش يمكن تفسيره من خلال تغيير الوظيفة. ومع ذلك ، يدعي GME أن تغيير الوظيفة عن طريق الخيار المشترك يحل مشاكل الداروينية الجديدة التي وصفها ماير في مقالته.

على المرء أن يتساءل ، إذن ، لماذا استشهدت GME بالمقال ضد ماير. هل قرأوه حتى؟

بالطبع ، يواصل Prum and Brush التأكيد على أن الانتقاء الطبيعي كان مسؤولاً عن أصل الريش. لكنهم لا يقدمون أي دليل يدعم هذا التأكيد ، فقط رسم تخطيطي لنوع الأحداث التي & # 8220 يجب أن & # 8221 حدث حتى نشأ الريش.

يؤكد Prum and Brush أنه لبناء ريش حيث لم يكن موجودًا من قبل ، فإن عمليات تطور البشرة يجب [التشديد مضاف] يتم تعديله على نطاق واسع أولاً. من الناحية التنموية ، يتميز الريش بمجموعة من الميزات الجديدة (على سبيل المثال ، تكوين جريب أنبوبي ، وأنماط نمو حلزونية ، وأسلات وأسلات) ، حيث & # 8220 تم استنتاج & # 8221 أو & # 8220 متقدم & # 8221 تظهر بالفعل في وقت سابق في تطور الطيور مما يفترض المزيد من الميزات البدائية. يجادل المؤلفون بأنه فقط بعد إجراء تعديل كبير في العمليات التنموية يمكن أن يتطور هيكل يمكن استخدامه للطيران: & # 8220 فقط مورفولوجيا الريش الأكثر اشتقاقًا وتعقيدًا يمكن أن تنتج ريشة ذات وظيفة هوائية متقدمة. & # 8221 (ص .286) بعبارة أخرى ، لا يمكن اختيار الريش البدائي بشكل طبيعي للطيران.

كما رأينا أعلاه ، يعمل الانتقاء الطبيعي فقط عندما تكون هناك اختلافات في اللياقة. إذا لم يتم اختيار أشكال الريش البدائية للطيران ، فما هي اختلافات اللياقة التي قدمتها؟ يرفض Prum and Brush التكهن ، لأن هناك عددًا من الاحتمالات ، وقد لا نعرف أبدًا. & # 8220 في الواقع ، & # 8221 يكتبون ، & # 8220 ، إن إمكانية جمع المعلومات المورفولوجية أو السلوكية من ممثلي الأحافير للأنساب الفعلية التي حدث فيها هذا الحدث أمر مستحيل أساسًا ، ويمكننا بشكل عقلاني التخلي عن الأمل في تحديد تفسير وظيفي فردي. & # 8221 (ص 286-7)

ومع ذلك ، فإن Prum and Brush مقتنعان بأن الانتقاء الطبيعي كان متورطًا في أصل الريش: & # 8220 مهما كان ، شكلت الميزة الوظيفية الأولية للريش الأقدم انتقاءًا طبيعيًا للملحق الناشئ الذي عزز تطور جريب الريش (المرحلة). أنا). على الرغم من أن الميزة الوظيفية الأصلية للريش الأول لا تزال لغزا ، إلا أن التفسير النهائي لأصل الريش يجب ان يملك [التشديد مضاف] تضمن اختيار الزوائد الجلدية التي ظهرت من الجلد & # 8221 (ص 287)

خلص Prum and Brush إلى: & # 8220 الفرضية القائلة بأن الريش تطور عن طريق الانتقاء الطبيعي للطيران غير صحيح ، لكن العديد من الوظائف الأولية المقترحة للريش تظل معقولة. وبشكل أكثر تحديدًا ، من المحتمل أن يكون الريش قد نشأ عن طريق الانتقاء لنمو ملحق غلافي ظهر من الجلد. & # 8221 (ص 291)

بعبارة أخرى ، يقترح Prum and Brush فرضية أخرى حول كيفية قيام الانتقاء الطبيعي بإنتاج حداثة مورفولوجية ، لكنهما لا يشرحان كيفية بناء الملحقات أو الهياكل الضرورية في ضوء المشكلات المحددة مع الآلية الداروينية الجديدة التي يعالجها ماير في مقالته (انظر أدناه & # 8220 (III) GME & # 8217s فشل في معالجة تحليل Meyer & # 8217s & # 8221). في الواقع ، مع الأخذ في الاعتبار أن Prum and Brush نفسيهما يعترفان بأن & # 8220 الميزة الوظيفية الأصلية للريش الأول لا تزال لغزا ، & # 8221 فرضيتهما بالكاد ترتفع فوق مستوى قصص Mayr & # 8217s تمامًا.

مرة أخرى ، لدينا GME يقدم فرضية غير مختبرة وربما غير قابلة للاختبار & # 8212 تكهنات ، حقًا & # 8212 كما لو كانت دليلاً. بالطبع ، Prum and Brush مدعوون بالتأكيد لتقديم فرضيات مضاربة. ومع ذلك ، فإن حقيقة قيامهم بذلك لا (تتعارض مع GME) تدحض ادعاء Meyer & # 8217s أن أصل الشكل الجديد لا يزال يمثل مشكلة لم يتم حلها داخل النظرية التطورية.

(ج) John R. True and Sean B. Carroll، & # 8220Gene Co-option in Physiological and Morphological Evolution. & # 8221 (2002). 13

يقدم أول ثلثي مقالة المراجعة هذه بيانات مقارنة حول وظائف البروتين المتعددة ، جنبًا إلى جنب مع سيناريوهات مختلفة لاحقة حول كيفية تطور هذه الوظائف المتعددة. وفقًا للمؤلفين ، فقد تطور من خلال & # 8220co-option & # 8221 الذي يحدث عندما يجد الانتقاء الطبيعي استخدامات جديدة للسمات الموجودة. & # 8221 (ص 53)

تعد وظيفة البروتين المتعددة ظاهرة رائعة. تعمل البروتينات المعروفة باسم البلورات ، على سبيل المثال ، كعناصر هيكلية في عدسات عيون الحيوانات ، وفي حماية الخلايا من الصدمات الحرارية ، وكإنزيمات أيضية. يعمل البروتين Distal-less في نمو الأطراف في الحيوانات المتنوعة مثل الثدييات والحشرات ، ولكن أيضًا في تطوير بقع العين على أجنحة الفراشة. كشفت الاكتشافات من علم الأحياء الخلوي والنمو على مدى العقدين الماضيين عن العديد من هذه الحالات من البروتين متعدد الوظائف ، في مجموعة واسعة من الأنواع.

يجادل ترو وكارول بأن هذه الحالات تشير & # 8220 إلى أن التنوع الحالي بين شعب الكائنات الحية الحديثة قد اشتمل على نطاق واسع على توليفات وتعديلات جديدة للصفات الجزيئية الموجودة مسبقًا. يُعرف الحصول على أدوار جديدة من قبل شخصيات الأجداد أو الشخصيات الجديدة من الشخصيات القديمة باسم الخيار المشترك. التغييرات على مستوى الجينات ، سواء في التنظيم أو الوظيفة ، تكمن وراء الخيار المشترك & # 8221 (ص 54)

اقترح كل من So True و Carroll شرح أصل الوظائف المتعددة من خلال استدعاء التغييرات في تنظيم الجينات أو وظيفتها. في الثلث الأخير من مقالهم ، ذهبوا للبحث عن دليل على أن هذه الآلية تعمل بالفعل. عندما يتعلق الأمر بالمستجدات المورفولوجية ، فإن الدليل ليس هناك & # 8217t. وبافتراض نقل الجينات والازدواجية ، خلص ترو وكارول إلى: & # 8220 إن الآليات التي يؤدي بها الازدواج والتبديل إلى إحداث خيار مشترك لوظائف الجينات الجديدة قد تم إخفاءها عن الأنظار نظرًا لصعوبة تعدد الأشكال المهمة وظيفيًا [أي الاختلافات] التي تنطوي على هذه الأحداث لتحديد. يجب أن تتناول المرحلة التالية من أبحاث البيولوجيا التطورية التطورية هذا التناقض من خلال التحقيق في مستويات وأسباب ونتائج التباين الجزئي في النظم التنموية. & # 8221 (ص 74)

بعبارة أخرى ، تظل الاختلافات التي يجب أن يعمل عليها الانتقاء الطبيعي بعيدة المنال ، تمامًا كما كانت في حالة Mayr و Prum و Brush ، وتظل آلية الخيار المشترك افتراضية.

هذا لا يمنع True و Carroll من التعامل معها على أنها حقيقة. بعد 19 صفحة من & # 8220 ، يشير التشابه إلى الخيار المشترك & # 8221 التكهنات ، استنتج True و Carroll أن & # 8220 لقد رأينا أن الخيار المشترك للجين كان عملية واسعة الانتشار ومهمة لكل من التطور القديم والحديث. & # 8221 (ص. 69)

عقد الهاتف. & # 8220 رأينا؟ & # 8221 لم نر شيئًا من هذا القبيل. ما لدينا هنا هو مثل شيء من أصل أليس في بلاد العجائب: الحكم أولا ، الأدلة فيما بعد.

تخيل أن المدعي العام يبدأ ملاحظاته في قاعة المحكمة بالبيان ، & # 8220 نظرًا لأننا نعلم أن المدعى عليه ارتكب الجريمة & # 8230 & # 8221 & # 8212 ثم يعرض هيئة على هيئة المحلفين لكنه ينتقل مباشرة إلى مرحلة العقوبة من المحاكمة دون تقديم أي وقت مضى أي دليل على أن المدعى عليه كان سبب وفاة الضحية & # 8217s.

إذا كان هناك دليل فعلي يُظهر أن آلية الداروينية الجديدة كانت سبب تعدد وظائف البروتين ، فمن المتوقع العثور عليها في مقالة True and Carroll & # 8217s. مرة أخرى ، مع ذلك ، ما لدينا هو فرضية تتنكر كدليل.

قد يحدث أو لا يحدث الخيار المشترك. ومع ذلك ، ما لم يكن العلماء حريصين على فصل الأدلة عن التكهنات ، فقد يفترضون ما يجب إثباته ويجدون أنفسهم يؤمنون بالآليات التطورية & # 8220 & # 8221 التي يعد دعمها التجريبي وهميًا. على عكس ادعاء GME ، فإن مقالة True and Carroll لا تدحض حجة Meyer & # 8217s. إذا كان هناك أي شيء ، فإن اعتراف True و Carroll & # 8217s حول عدم وجود أدلة رصدية لآليات الخيار المشترك يدعمه بالفعل.

(د) Maria D. Ganfornina و Diego S & aacutenchez ، & # 8220 جيل من الحداثة التطورية عن طريق التحول الوظيفي. & # 8221 (1999). 14

يتلاعب النصف الأول من مقالة المراجعة هذه بالتعريفات ، والاختلافات اللفظية ، والسيناريوهات التطورية التأملية. يحدد المؤلفون المصطلحات & # 8220 تحول وظيفي ، & # 8221 & # 8220 اختيار المشاركة ، & # 8221 & # 8220exaptation ، & # 8221 و & # 8220 co-option ، & # 8221 لكنهم لا يقدمون أي دليل تجريبي أو قائم على الملاحظة لتشغيل أي من هذه الآليات الافتراضية.

يصبح سبب عدم تقديم المؤلفين لأي دليل تجريبي واضحًا في النصف الثاني من المقالة. هناك ، تظهر الجينات والبروتينات الفعلية ، ولكن فقط في آخر مخصص تمت مناقشة الموضة المقارنة أعلاه في تحليلنا للمقال بواسطة True و Carroll. لاحظ Ganfornina و S & aacutenchez أن البروتينات قد تكون متعددة الوظائف ، لكنها (مثل True و Carroll) تنتقل مباشرة من هذه التخمينات إلى استنتاج مفاده أن هذه البروتينات نشأت من خلال الخيار التطوري المشترك.

ولكن ما الدليل الذي يقدمونه أن هذا الخيار المشترك يحدث بالفعل؟ لا أحد. كتبوا أن هذا موضوع للبحث في المستقبل: & # 8220 أولاً ، نحتاج إلى الكشف بشكل مقنع عن أحداث الخيار المشترك والازدواجية على طول تاريخ الجينات أو الوحدات التنموية أو الهياكل المورفولوجية. بشكل عام ، سيكون من الصعب جدًا اكتشاف الأحداث التطورية للخيار المشترك أو تكرار الجينات في المجموعات السكانية الحالية لاختبار الفرضيات المقترحة هنا تجريبيًا & # 8230 ثانيًا ، نحتاج إلى البحث عن الآليات المسؤولة عن العمليات التطورية للخيار المشترك و الازدواجية. على الرغم من أنه يُعرف الكثير عن الأول ، لا يُعرف أي شيء تقريبًا عن آليات الخيار المشترك. & # 8221 (ص .438)

يجادل Ganfornina و S & aacutenchez بأن أي نهج للخيار المشترك & # 8220 حسب التعريف ، يجب أن يكون استنتاجيًا افتراضيًا. & # 8221 (ص. 438) بعبارة أخرى ، يُفترض أن التطور بالأسباب الطبيعية صحيح ، ومن ثم يتم رسم الاستنتاجات من هذا الافتراض. كما لاحظنا في الدفعة الأولى من استجابتنا لـ GME ، من الشرعي فلسفيًا افتراض نظرية ما كدليل للبحث ، لكن هذا ليس هو نفسه تقديم الدليل على النظرية. عندما تكون حقيقة أو زيف النظرية نفسها هي القضية ، كما هي هنا ، فإن العمل على مضامينها المنطقية هو تمرين غير ذي صلة إلى حد كبير.

باختصار ، هذه المقالة ، مثل المقالات الثلاثة التي سبقتها ، لا تفعل شيئًا لدحض حجج Meyer & # 8217 ، إن وجدت ، فهي تعزز زعم Meyer & # 8217s بأن مشكلة أصل الشكل الروائي لا تزال دون حل.

(هـ) Olle Pellmyr and Harald W. Krenn، & # 8220 أصل ابتكار رئيسي معقد في مبدأ التبادلية الإلزامية بين نباتات الحشرات & # 8221 (2002). 15

تشكل عث اليوكا ونباتات اليوكا معًا واحدة من أكثر أشكال التكافل الملحوظ في علم الأحياء. تقوم عثة اليوكا بتلقيح نباتات اليوكا حصريًا ، والتي بدورها توفر الغذاء في بذورها ليرقات عثة اليوكا. تمتلك أنثى عثة اليوكا أجزاء فم فريدة ومخالب و [مدش] يستخدمونها للتلاعب وإيداع حبوب لقاح اليوكا.

أصل هذه المجسات غير معروف. لاحظ Pellmyr و Krenn أنهما & # 8220 هما مثال نادر لابتكار رئيسي معقد ظهر في كليد واحد [أي فرع من الشجرة التطورية] بدون أي بنية متجانسة في الأصناف ذات الصلة. & # 8221 (ص 5500) اللوامس ، ومع ذلك ، تشترك في بعض السمات التشريحية مع أجزاء الفم القريبة ، وهي galeae ، والتي تتحد لتشكل خرطومًا طويلًا ملفوفًا في العث. & # 8220 أبسط تفسير للتخصصات المشتركة بين اللامسة و galea & # 8221 يجادل Pellmyr و Krenn ، & # 8220 هو أن هناك مسارًا تنمويًا مشتركًا. & # 8221 (p. 5501) ربما ، إذن ، مخالب مميزة لـ تطورت عث اليوكا بواسطة & # 8220 تعبير مجتذب & # 8221 لعامل النسخ في & # 8220 موقع رواية & # 8221 الذي خلق مخالب فريدة من إناث فراشة اليوكا.

من بين الأوراق الخمس التي استشهد بها GME ، تعد هذه الدراسة التي أجراها Pellmyr و Krenn هي الأكثر تركيزًا إلى حد بعيد ، حيث تتكهن حول أصل حداثة تشريحية و [مدش] واحدة ، ومن ثم فإن هذه الورقة هي أيضًا الأكثر منطقية. يمكننا أن نتخيل دراسات المتابعة التي من شأنها تشريح المسارات التنموية لمخالب عثة اليوكا وراثيًا ، لمعرفة ما إذا كانت فرضية Pellmyr و Krenn & # 8217s متوافقة على الأقل مع الأدلة.

لكن (انطلاقا من هذا المقال) هذه الدراسات لم يتم إجراؤها. & # 8220 [I] يجب أن يكون مهمًا ، & # 8221 لاحظ Pellmyr و Krenn ، & # 8220 لاختبار التنبؤات الصريحة حول أنماط التعبير الجيني المستمدة من هذه الفرضية & # 8221 (p. 5502) نعم ، بالفعل.

لكن أصل الهياكل التشريحية الجديدة في الحشرات ، حتى الهياكل الصغيرة نسبيًا مثل مخالب عثة اليوكا ، لم يتم ملاحظتها أبدًا. سيستغرق الأمر تجربة تستحق جائزة نوبل لإثبات المسار التطوري من الطفرات إلى الأشكال الجديدة ، في الحشرات أو أي مجموعة حيوانية أخرى. هذه الدراسة ، التي هي مقارنة بدقة ، لا تظهر ذلك. ولا نتوقع بصراحة أن نلاحظ مثل هذا الشيء. اقترح Pellmyr و Krenn آلية تطورية محتملة تكون مكوناتها الجينية والتنموية غير معروفة تمامًا (إذا كانت موجودة بالفعل على الإطلاق). لذلك ، فإن هذا المنشور ، مثل المنشورات الأربعة الأخرى ، يقصر كثيرًا عن دحض حجج Meyer & # 8217s.

(III) فشل GME & # 8217s في معالجة تحليل Meyer & # 8217s.

يعالج نقد ماير للداروينية الجديدة سؤالًا أعمق بكثير من معظم المقالات التي يستشهد بها GME ضده. في حين أن هذه الأوراق تقدم قصصًا أو سيناريوهات متفاوتة المعقولية ، يسأل ماير بعض الأسئلة الأساسية حول كيفية ظهور الهياكل الجديدة ، وخاصة مخططات الجسم (الترتيبات الفريدة لأجزاء الجسم) ، عن طريق الطفرة والاختيار.يريد ماير معرفة كيفية بناء الشكل الجديد وما إذا كانت الآلية الداروينية الجديدة (أو غيرها من الأسباب المقترحة للتطور) يمكن أن تشرح أصل مثل هذا الشكل بالنظر إلى ما نعرفه ، على سبيل المثال ، علم الأحياء التطوري. ينتقد ماير الداروينية الجديدة لعدم قدرتها على تفسير أصل التشكل الجديد وخطط الجسم ، على أساسين: (أ) تعتمد الداروينية الجديدة على الطفرات الجينية المفيدة التي تؤثر على التطور المبكر ، ومع ذلك لم يتم ملاحظة مثل هذه الطفرات و (ب) لا يحدد الحمض النووي بالكامل التطور المورفولوجي ، ولكن وفقًا لانتقاء الداروينية الجديدة يعمل على الطفرات الجينية حصريًا كمصدر نهائي للشكل الجديد.

ينتقد ماير أيضًا البدائل المادية الرئيسية للداروينية الجديدة ونظرية التنظيم الذاتي والبنيوية ، لأنها (ج) على الرغم من أنها قد تفسر أنماطًا زائدة عن الحاجة ، إلا أنها لا تستطيع تفسير أصل الهياكل الغنية بالمعلومات مثل الحمض النووي. دعونا نلقي & # 8217s نظرة على كل نقطة من هذه النقاط ، وكيف تتعامل معها GME.

(أ) وفقًا لنظرية الداروينية الجديدة ، توفر الطفرات الجينية المواد الخام التي يعمل عليها الانتقاء الطبيعي لإنتاج المستجدات التطورية. نظرًا لأنه يتم تحديد خطط جسم الحيوان في وقت مبكر جدًا من التطور ، فإن الطفرات التي يمكن أن تنتج خططًا جسدية جديدة يجب أن تؤثر على الأجنة المبكرة. ومع ذلك ، فإن الطفرات التي لوحظ أنها تعمل في وقت مبكر من التطور إما ليس لها أي تأثير أو أنها ضارة & # 8212 وكلما كانت آثارها مبكرة وأكثر شمولاً ، كلما كانت أكثر ضررًا. هذا ليس مفاجئًا ، حيث من المتوقع أن يؤدي تعطيل التنمية المبكرة إلى تعطيل جميع العمليات المتكاملة للغاية التالية. يعطي ماير أمثلة محددة ويوثق تأكيداته بالإشارة إلى المؤلفات العلمية ذات الصلة. ويخلص إلى أن علم الأحياء التطوري قد كشف & # 8220a صعوبة عميقة للداروينية الجديدة. & # 8221 الصعوبة هي أنه & # 8220 لا يوجد دليل من علم الوراثة التطورية على أن نوع الاختلافات التي تتطلبها الداروينية الجديدة & # 8212 أي الجسم المفضل تحدث طفرات الخطة & # 8212 على الإطلاق. & # 8221

(ب) يدرك علماء الأحياء التطورية منذ فترة طويلة أن الحمض النووي لا يحدد الشكل المورفولوجي بالكامل. على الرغم من أن الحمض النووي يساعد في توجيه تخليق البروتين ، فإن الحمض النووي وحده لا يحدد كيفية تجميع البروتينات الفردية في أنظمة أكبر من البروتينات ، كما أنه يحدد فقط كيفية ترتيب أنواع الخلايا وأنواع الأنسجة والأعضاء في خطط الجسم. هناك أدلة كثيرة على أن العوامل الأخرى ، بما في ذلك الهيكل ثلاثي الأبعاد وتنظيم غشاء الخلية والهيكل الخلوي ، تلعب أدوارًا مهمة في تحديد التشكل مع تطور الجنين. بعد أن جادل بالفعل بأن الآليات الداروينية الجديدة للطفرة والاختيار غير قادرة على إنتاج المعلومات في الحمض النووي ، يجادل ماير أيضًا بأن الداروينية الجديدة لا تفسر الأنماط والتنظيمات ثلاثية الأبعاد الموجودة مسبقًا اللازمة لإنتاج الشكل العضوي.

كيف تتفاعل GME مع هاتين النقطتين؟ لقد أساءوا فهم حجة Meyer & # 8217s ، وتجاهلوا ما يقوله ، وانتقدوه على شيء لم يقله & # 8217t.

في المقام الأول ، وفقًا لـ GME ، يشير & # 8220Meyer إلى أن الافتقار إلى خصوصية التطور في الجينات يمثل مشكلة مفاجئة للتطور ، ومع ذلك فمن المعروف جيدًا ومن المسلم به على نطاق واسع أن التطور يتم تنسيقه عن طريق التفاعلات اللاجينية للعديد من سلالات الخلايا. . يتعامل ماير مع هذه الحقيقة كما لو كانت ظاهرة غامضة تتطلب من المصمم إدخال المعلومات. & # 8221 في الواقع ، صحيح أن الجينات غير محددة بشكل ملحوظ في التنمية. ومن الأمثلة على ذلك انتشار جينات Hox المماثلة في الحيوانات التي تختلف اختلافًا جذريًا مثل الديدان وقنافذ البحر والذباب والثدييات. جادل علماء أحياء آخرون بأن هذا النقص في الخصوصية يطرح مشكلة لتطور الداروينية الجديدة ، لكن هذه ليست حجة ماير & # 8217. حجة Meyer & # 8217s هي أنه لا يوجد دليل على أنواع الطفرات المورفولوجية المفيدة التي تتطلبها نظرية الداروينية الجديدة والأسباب النظرية الجيدة للشك في حدوثها. GME فشل تماما في معالجة هذه النقطة.

ثانيًا ، تلميح GME & # 8217s بأن ماير يتغاضى عن التفاعلات اللاجينية هو خطأ صارخ لدرجة أن المرء يتساءل عما إذا كانوا قد قرأوا مقالته & # 8212 ، أو ، إذا فعلوا ، لماذا يسيئون فهم أو يحرفون حجته. في الواقع ، خصص ماير عدة صفحات لمناقشة التفاعلات اللاجينية في نمو الحيوان. بعيدًا عن معاملتهم على أنهم & # 8220 ظاهرة غامضة ، & # 8221 يظهر كيف حاضرنا المعرفه من ديناميكيات الهيكل الخلوي وأنماط الغشاء يتحدى التركيز الدارويني الجديد على البرامج الجينية كأساس للتشكل.

خطأ GME Meyer لفشله في ذكر كتاب عام 1987 من تأليف Leo Buss [17] ، والذي يزعمون أنه & # 8220 موثق بشكل موسع & # 8221 كيف تطورت الحيوانات & # 8220 من خلال المنافسة بين سلالات الخلايا المتنوعة. & # 8221 وفقًا لـ GME ، أظهر Buss ذلك نشأ تطور خطط جسم الحيوان & # 8220 على تبادل بين الانتقاء على مستوى الفرد وعلى مستوى سلالة الخلية ، والتي تم فرزها من خلال التفاعلات التنموية. & # 8221 المعنى الضمني هو أن بوس حسم القضية منذ سبعة عشر عامًا ، وماير مهمل لفشله في الاعتراف بالحقيقة.

في الواقع ، ومع ذلك ، فإن كتاب Buss & # 8217s هو مقال في التطور نظرية. كتب: & # 8220 أنا أؤيد تعديل النظرية التركيبية للتطور [أي الداروينية الجديدة] التي أعتقد أنها تحمل إمكانات تنبؤات تطورية محددة فيما يتعلق بالتاريخ الطبيعي للتطور ، وبنية الخلية والتنظيم الجينومي. في قلب حججي ، هناك ملاحظة بسيطة مفادها أن تاريخ الحياة هو تاريخ تطوير كيانات جديدة ذاتية التكرار من قبل الكيانات ذاتية التكرار داخلها. & # 8221 في الواقع ، Buss هنا ببساطة يعيد صياغة داروين & # 8217s مفهوم النسب مع التعديل. يواصل بوس اقتراح & # 8220 أطروحته الأساسية ، & # 8221 وهي أن & # 8220 تطور الفردية يصبح مفهومًا ليس من خلال دراسة القيد القديم ، ولا من خلال دراسة الانتقاء على الأفراد ، ولا حتى من خلال دراسة الانتقاء على الخلية. الأنساب ، ولكن فقط من خلال دراسة تفاعلاتها. & # 8221 بعبارة أخرى ، باستثناء إضافة سلالات خلوية إلى المزيج ، فإن اقتراح Buss & # 8217s هو في الأساس إعادة بيان للنظرية الداروينية الكلاسيكية. على أي حال ، لا يقدم أي دليل فعلي على أن التشكل يمكن تعديله وراثيًا من خلال & # 8220 التفاعلات بين سلالات الخلية. & # 8221 أي أنه فشل في إظهار أن المصادر اللاجينية الضرورية للشكل (أو المعلومات) متغيرة بطريقة ما هذا قابل للتوريث وسيوفر أساسًا للتغيير التطوري الكلي المفيد.

يمكن قول العديد من الأشياء عن اعتماد GME & # 8217s المتعجرف على كتاب Buss & # 8217s. أولاً ، منذ أن كان ملف نظري العمل ، فإن ادعاءهم بأن الكتاب & # 8220 موثق على نطاق واسع & # 8221 كيف تطورت الحيوانات & # 8220 من خلال المنافسة بين سلالات الخلايا المتغيرة & # 8221 خاطئ. ثانيًا ، يُظهر الجدل المستمر بين علماء الأحياء التطورية حول أصل مخططات جسم الحيوان أن بوس لم يحل المشكلة. في الواقع ، أفضل وصف لـ GME & # 8217s من الكتاب هو أنه مثال على & # 8220literature bluffing & # 8221 & # 8212 تكتيك التحويل الذي يوقف العلم والذي وصفناه في الدفعة الأولى من استجابتنا لـ GME.

(ج) يجادل ماير بأن اثنين من البدائل المادية الرئيسية للداروينية الجديدة & # 8212 نظرية التنظيم الذاتي والبنيوية & # 8212 يفشلان أيضًا في حل مشكلة أصل المستجدات المورفولوجية وخطط جسم الحيوان. وفقًا لنظرية التنظيم الذاتي ، فإن الأشكال البيولوجية هي أنماط ناشئة تنظم نفسها عبر قوانين الطبيعة. ومع ذلك ، فإن الأنظمة النموذجية المستخدمة لتوضيح نظرية التنظيم الذاتي تفترض مسبقًا المعلومات الموجودة مسبقًا التي تعتمد عليها بدلاً من شرحها. علاوة على ذلك ، نظرًا لأن النماذج ليست مقيدة باعتبارات وظيفية ، فهي ليست مماثلة للأنظمة البيولوجية. وفقًا للبنيوية ، تنشأ الأشكال البيولوجية من العملية غير التاريخية المستمرة للقوانين الأساسية التي تنظم المادة أو تعلمها. على الرغم من أن الأخيرة يمكن أن تفسر الأنماط الزائدة عن الحاجة ، إلا أنها لا تستطيع تفسير أصل الهياكل الغنية بالمعلومات غير الدورية مثل الحمض النووي أو التنظيم المكاني للبيضة. مثل نظرية التنظيم الذاتي ، تفترض البنيوية أصل المعلومات المحددة المعقدة بدلاً من تفسيرها.

كيف تتفاعل GME مع هذه الحجة؟ لقد تجاهلوا حجة Meyer & # 8217s ، وقدموا توضيحًا بسيطًا في التفكير كما لو كان يحل المشكلة ، وقدموا ادعاءًا غير معقول أنه بسبب التوضيح ، فإن علماء الأحياء يفهمون بالفعل البرامج التنموية.

وفقًا لـ GME ، & # 8220 تمامًا مثل البنية المنظمة لخلايا الحمل الحراري في وعاء الماء المغلي ليس لغزا للفيزيائيين على الرغم من أنه لم يتم تحديده بواسطة أشكال جزيئات الماء المكونة ، وكذلك البرامج التنموية لعلماء الأحياء. خلايا الحمل الحراري هي خاصية ناشئة لتفاعلات جزيئات الماء ، تمامًا كما أن نمو شكل الكائن هو خاصية ناشئة لتفاعلات سلالات الخلية. & # 8221 ليست كلمة واحدة عن الاختلاف الأساسي بين الأنماط الزائدة والمعلومات غير الدورية- هياكل غنية. ليست كلمة واحدة عن أصل المعلومات المنتجة للشكل الضرورية حتى لجعل خلايا الحمل ممكنة. وليست كلمة واحدة عن العديد من التفاصيل غير المعروفة للتفاعلات الخلوية المتضمنة في تحديد ما إذا كان الكائن الحي سيكون دودة ، أو قنفذ البحر ، أو ذبابة ، أو ثدييًا. فقط مصطلح الموضة & # 8220emergent property & # 8221 الذي يفتقر إلى المحتوى التوضيحي تمامًا.

إذا كان GME يعتقد حقًا أن البرامج التنموية ليست غامضة بالنسبة لعلماء الأحياء أكثر من خلايا الحمل الحراري بالنسبة للفيزيائيين ، فيجب عليهم الخروج أكثر & # 8212 ربما يذهبون إلى ندوة أو اثنتين ويفكرون فيما يقال & # 8217s ، أو في الواقع يقرأون ويحللون بشكل نقدي بعض مقالات المجلات العلمية في علم الأحياء التطوري.

الخداع ببساطة لن يفي بالغرض.

1 ستيفن سي ماير ، & # 8220 ، أصل المعلومات البيولوجية والفئات التصنيفية العليا ، & # 8221 وقائع الجمعية البيولوجية بواشنطن 117 (2004): 213-239.

2 آلان جيشليك ، نيك ماتزكي ، ويسلي آر إلسبري ، & # 8220 ماير & # 8217s Hopeless Monster ، & # 8221 إبهام الباندا و # 8217s (تم النشر في 24 أغسطس 2004) ، http://www.pandasthumb.org/pt-archives/000430.html

3 جيم جايلز ، & # 8220 ورقة راجعها النظراء تدافع عن نظرية التصميم الذكي ، & # 8221 طبيعة سجية 431 (2004): 114.

4 إرنست ماير ، & # 8220 & # 8217 تأثير داروين على الفكر الحديث & # 8221 Scientific American (يوليو 2000): 78-83.

5 Francisco J. Ayala، & # 8220Design Without Designer: Darwin & # 8217s Greatest Discovery، & # 8221 pp. 55-80 in Michael Ruse and William A. Dembski (eds.)، Debating التصميم: من داروين إلى الحمض النووي (كامبريدج: مطبعة جامعة كامبريدج ، 2004).

6 Gerd B. M & uumlller و Stuart A. Newman (محرران) ، نشأة الشكل العضوي: ما وراء الجين في علم الأحياء التطوري والتطوري (كامبريدج ، ماساتشوستس: The MIT Press ، 2003).

7 والاس آرثر ، أصل خطط جسم الحيوان: دراسة في علم الأحياء التطوري التطوري (كامبريدج: مطبعة جامعة كامبريدج ، 1997) ، الصفحات 3-10.

8.روبرت إل كارول ، & # 8220 نحو توليفة تطورية جديدة ، & # 8221 الاتجاهات في علم البيئة والتطور 15 (2000): 27-32. انظر أيضًا: Sean B. Carroll، & # 8220 The big picture، & # 8221 طبيعة سجية 409(2001): 669.

9- جيمس فالنتين ، حول أصل Phyla (شيكاغو: مطبعة جامعة شيكاغو ، 2004) ، ص 189 - 195.

10 كيفن باديان ، & # 8220 الشجاعة الحقيقية الكاملة للتطور؟ & # 8221 علم الأحياء القديمة 15 (1989): 73-78.

11 Ernst Mayr، & # 8220 The Emergence of Evolutionary Novelties، & # 8221 pp.349-380 in Sol Tax (ed.)، التطور بعد داروين: المجلد 1: تطور الحياة: أصلها وتاريخها ومستقبلها (شيكاغو: مطبعة جامعة شيكاغو ، 1960).

12 Richard O. Prum and Alan H. Brush، & # 8220 الأصل التطوري وتنوع الريش ، & # 8221 مراجعة ربع سنوية لعلم الأحياء 77 (2002): 261-295.

13 John R. True and Sean B. Carroll، & # 8220Gene Co-Option in Physiological and Morphological Evolution & # 8221 المراجعة السنوية لعلم الأحياء الخلوي والتنموي 18 (2002): 53-80.

14 ماريا د. بيوسيس 21(1999): 432-9.

15 Olle Pellmyr and Harald W. Krenn، & # 8220 نشأة ابتكار رئيسي معقد في مبدأ التبادلية بين النباتات والحشرات ، & # 8221 وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم بالولايات المتحدة الأمريكية 99 (2002): 5498-5502.

16 إندلر ، جون. 1986. الانتقاء الطبيعي في البرية. برينستون: مطبعة جامعة برينستون.

17 ليو دبليو بوس ، تطور الفردية (برينستون: مطبعة جامعة برينستون ، 1987).

معهد ديسكفري هو منظمة غير ربحية يغذيها المؤيدون. إذا كنت تقدر المعلومات والأفكار هنا ، ففكر في التبرع.


ما هي القائمة الجيدة لهياكل البروتين غير المحلولة؟ - مادة الاحياء

سيبدأ CASP13 في أبريل 2018 وسيتناول الأسئلة التالية:

  • ما مدى تشابه النماذج مع الهيكل التجريبي المقابل؟
  • هل توجهات المجال ، وتفاعلات الوحدات الفرعية ، وتداخلات البروتين في المجمعات تم وضعها بشكل صحيح؟
  • ما مدى دقة النماذج المستندة إلى القوالب من تلك التي يمكن الحصول عليها بمجرد نسخ أفضل قالب؟
  • ما مدى موثوقية تقديرات الخطأ الكلي ، والمخلفات ، والمستوى الذري؟
  • إلى أي مدى يمكن أن تؤدي أساليب الصقل الحالية إلى تحسين دقة النماذج؟
  • ما مدى فعالية الأساليب في توقع اتصالات البروتين ثلاثية الأبعاد؟
  • إلى أي مدى تساعد النماذج في الإجابة على الأسئلة البيولوجية ذات الصلة؟
  • ما مدى فائدة المعلومات الإضافية ، خاصة بيانات الرنين المغناطيسي النووي المتناثرة ، والربط المتبادل الكيميائي ، و SAXS و FRET؟
  • ما هي المجالات التي تم إحراز تقدم فيها منذ آخر برنامج CASP؟
  • أين يمكن أن تركز الجهود المستقبلية بشكل أكثر إنتاجية؟

الجديد في CASP13

دعوة للأهداف

فئات النمذجة

  • ال النمذجة عالية الدقة ستشمل الفئة المجالات التي تكون فيها غالبية النماذج المقدمة ذات دقة كافية لإجراء تحليل مفصل. تحل هذه الفئة محل فئة النمذجة القائمة على القوالب السابقة.
  • ال طوبولوجيا فئة (النمذجة المجانية سابقًا) ستقيم المجالات التي تكون فيها النماذج المقدمة ذات دقة منخفضة نسبيًا.
  • ال توقع الاتصال فئة ستقيم قدرة الطرق على التنبؤ بالاتصالات ثلاثية الأبعاد في هياكل الأهداف.
  • ال التنقيح ستحلل فئة النجاح في تحسين النماذج بما يتجاوز الدقة التي تم الحصول عليها في عمليات التقديم الأولية. لكل هدف ، سيتم اختيار أحد أفضل النماذج الأولية ، وإعادة إصداره كهيكل بداية للتنقيح.
  • ال المجسم ستقيم الفئة كيف يمكن للطرق الحالية أن تحدد بشكل جيد تفاعلات مجال المجال والوحدة الفرعية والبروتين والبروتين. كما هو الحال في CASPs 11 و 12 ، نأمل أن نعمل بشكل وثيق مع كابري في هذه الفئة.
  • ال تقدير الدقة ستقيم فئة القدرة على تقديم تقديرات دقة مفيدة للدقة الشاملة للنماذج وعلى مستوى المجال والمخلفات.
  • ال بمساعدة البيانات فئة ستقيّم مدى تحسين دقة النماذج عن طريق إضافة بيانات متفرقة. سيتم إعادة إصدار الأهداف التي تتوفر لها هذه البيانات بعد جمع نماذج البيانات الأولية المستقلة ، جنبًا إلى جنب مع البيانات المتاحة. من المتوقع أن تتضمن أنواع البيانات بيانات الرنين المغناطيسي النووي المتناثرة ، وبيانات التشابك ، وبيانات SAXS و FRET.
  • ال الصلة البيولوجية ستقوم فئة بتقييم النماذج على أساس مدى جودة تقديم إجابات للأسئلة البيولوجية. سيُطلب من مقدمي الخدمة المستهدفين تحديد الأسئلة التي دفعت إلى تحديد الهيكل التجريبي. ستتم مقارنة فائدة النماذج في الإجابة على هذه الأسئلة مع فائدة الهياكل التجريبية.

الجدول الزمني

  • أبريل 2018 - بدء التسجيل في تجربة التنبؤ CASP13.
  • 18 أبريل 2018 - بدء اختبار اتصال الخادم ("التشغيل الجاف" لتنبؤات الخادم).
  • 1 مايو 2018 - إطلاق أول أهداف نمذجة CASP13.
  • مايو / يونيو 2018 - التسجيل المبكر لمؤتمر CASP13 في ديسمبر.
  • 16 يوليو 2018 - آخر موعد لإطلاق الأهداف العادية.
  • 31 يوليو 2018 - نهاية موسم النمذجة العادي.
  • 20 أغسطس 2018 - نهاية موسم الصقل والنمذجة بمساعدة البيانات.
  • سبتمبر 2018 - مجموعة من الملخصات التي تصف الطرق المستخدمة في CASP13.
  • أكتوبر / نوفمبر 2018 - دعوات للمجموعات ذات النماذج الأكثر دقة والأكثر إثارة للاهتمام لإلقاء محاضرات في مؤتمر CASP13.
  • Novermber 2018 - تم الانتهاء من برنامج المؤتمر.
  • ديسمبر 2018 - مؤتمر CASP13.

تسجيل

إذا كنت جديدًا في CASP وليس لديك حساب في مركز التنبؤ ، فسيتعين عليك التسجيل في مركز التنبؤ أولاً وبعد ذلك فقط انتقل إلى تسجيل CASP13.

إذا كان لديك حساب بالفعل في مركز التنبؤات ، فيمكنك الانتقال مباشرةً إلى صفحة تسجيل CASP13. يرجى التحقق ، مع ذلك ، من أن معلومات التسجيل الأساسية الخاصة بك حديثة. إذا تم تغييرها - يرجى تحديثها من خلال رابط بياناتي الشخصية من القائمة الرئيسية.

يُطلب من المشاركين الذين لديهم خوادم التسجيل قبل 18 أبريل 2018 حيث نخطط لبدء التحقق من تنسيق الخوادم والاتصال في ذلك اليوم.

الأهداف

تقديم النموذج

تقييم النماذج

  • نماذج عالية الدقة - راندي ريد (جامعة كامبريدج ، المملكة المتحدة)
  • الطوبولوجيا - ماتيو دال بيرارو (EPFL ، لوزان ، سويسرا)
  • جهات الاتصال - أندراس فيزر (كلية ألبرت أينشتاين للطب ، نيويورك ، نيويورك ، الولايات المتحدة الأمريكية)
  • صقل - راندي ريد (جامعة كامبريدج ، المملكة المتحدة)
  • التجميع (الهيكل الرباعي والمجمعات) - خوسيه دوارتي (RCSB ، سان دييغو ، كاليفورنيا ، الولايات المتحدة الأمريكية)
  • تقدير دقة النموذج - Chaok Seok (جامعة سيول الوطنية ، كوريا الجنوبية)
  • النماذج المدعومة بالبيانات - Gaetano Montelione (Rutgers ، USA) ، Susan Tsutakawa / Greg Hura (LBL ، Berkeley ، CA ، USA) ، Andras Fiser (كلية ألبرت أينشتاين للطب ، نيويورك ، الولايات المتحدة الأمريكية)
  • الأهمية البيولوجية للنماذج - Rosalba Lepore (جامعة بازل ، سويسرا)

انقر هنا للحصول على قائمة المقيمين في جميع CASPs المنعقدة حتى الآن.

وفقًا لسياسة CASP ، لا يمكن للمقيمين المشاركة في الأجزاء ذات الصلة من التجربة كمتنبئين. يجب على المشاركين عدم الاتصال بالمقيمين مباشرة مع الاستفسارات ، ولكن بدلاً من ذلك يجب إرسالها إلى عنوان البريد الإلكتروني.


P seudoreplicaton W ithin a L. ineage

تفسير آخر لفشل اختبارات Maddison (1990) و Pagel (1994) هو أنهم تعاملوا عن طريق الخطأ مع الفروع المجاورة أو الأجزاء الصغيرة المتناهية الصغر من السلالات على أنها مستقلة ، في حين أنها في الواقع يمكن أن تشترك في عوامل مشتركة. في الواقع ، يعتبر افتراض الاستقلال هذا في صميم عملية ماركوف التي تستخدمها النهج القائمة على النموذج. تم طرح هذا النقد لأول مرة بواسطة Read and Nee (1995) و Grafen and Ridley (1997). في جوهرها ، يجب أن تكون أساليبنا حريصة على العد بشكل منفصل أصول كمستقل ، وإدراك أن الأمثلة المتماثلة على طول الفرع هي نسخ كاذبة.

لنأخذ في الاعتبار طريقة Pagel (1994) المطبقة على الرشقة غير المكررة (الشكل 1 د). تقدر الطريقة المعلمات للمعدلات اللحظية للتغير المشترك بين حالات الحرف ، وتستخدم نسب الاحتمالية لاختبار الفرضية القائلة بأن معدلات التغيير لمتغير واحد (على سبيل المثال ، Y ⁠) لا تعتمد على حالة المتغير الآخر. لتقييم الاحتمالات ، تجمع الطريقة احتمالات السيناريوهات المحتملة لحالات الأجداد والمعلمات. يتم حساب احتمال تغيير مثيل الحرف Y من الحالة 0 إلى 1 وفقًا للسياق الذي يحدث فيه: سواء حدث ذلك في سياق الحالة 0 أو في سياق الحالة 1 في الحرف X ⁠. ومع ذلك ، إذا حدثت أحداث مختلفة للتغيير إلى الحالة 1 في Y في سياق الحالة 1 في X ⁠ ، فإن الطريقة لا تولي اهتمامًا لما إذا كانت حالات الحالة 1 في X متماثلة أم لا - فقد تكون جميعها متماثلة ، قادمون من نفس الفرع. كما أشار Grafen و Ridley (1997) ، إذا كانت السياقات المختلفة للحالة 1 في X متماثلة ، فإنها تمثل نفس حالات الحالة 1 ، ولا يوجد الكثير من الأدلة كما يبدو لوجود ارتباط. يشير ريد وني (1995) إلى هذا على أنه "تكرار كاذب للعوامل الخاصة بالنسب".

من المتصور أن هذا "التكرار الكاذب للعوامل الخاصة بالنسب" هو ببساطة طريقة أخرى لوصف تحيز التأكيد الذي تمت مناقشته أعلاه ، بقدر ما يشير كلاهما إلى متغيرات ثالثة غير مدروسة تميز سلالة أكبر. ومع ذلك ، فإن تفسير التكرار الكاذب لا يلائم اختيار الحرف غير العشوائي ، ولذا نشك في أن هذا التأثير سيبقى حتى لو تم حل مشكلة تحيز التأكيد. في الواقع ، نتوقع أن يظل النسخ الكاذب داخل الصفائح حتى إذا تم تعديل النموذج العشوائي الكامن وراء اختبار Pagel (1994) ليتوافق مع الأحرف التي تتطور مثل X في الشكل 1 ج ، د. لحل مشكلة التكرار الكاذب للعوامل الخاصة بالنسب ، يبدو أن هناك حاجة إلى نهج مختلف إلى حد ما للنمذجة.


لماذا تحتاج النباتات إلى البروتين؟

تحتاج النباتات إلى البروتين للنمو الصحي والتطور. أحد الأدوار الحاسمة للبروتين في النباتات هو تنظيم الاتجاه الضوئي والتوسط في استجابة النباتات لدورات الضوء والظلام. تشارك البروتينات أيضًا في تفاعلات توليد الطاقة والبنية داخل الخلايا ونقل الغشاء.

تتكون البروتينات من كتل بناء أصغر تسمى الأحماض الأمينية. تتطلب النباتات حوالي 20 من الأحماض الأمينية لبدء تخليق البروتين ولكي يحدث نمو النبات. على عكس الحيوانات التي يمكن أن تشتق الأحماض الأمينية عن طريق استهلاك النباتات والكائنات الحية الأخرى ، تعتمد النباتات بشكل كبير على مغذيات التربة لتزويدها بالبروتين.

لأن النترات هي أحد العناصر الرئيسية في البروتين ، فإن النظم الزراعية تستخدم الأسمدة النيتروجينية لتجديد العناصر الغذائية في التربة ومساعدة النباتات في إنتاج البروتينات اللازمة. يتم تحويل النترات إلى أحماض أمينية ، وتصنيعها إلى بروتين وتخزينها في أماكن مختلفة من النبات. ومع ذلك ، يتم امتصاص نسبة صغيرة فقط من النترات بواسطة النباتات ، ويتسرب النيتروجين المتبقي إما إلى التربة أو الهواء أو الماء.

قد يؤدي نقص البروتين في النباتات إلى توقف النمو ، وغالبًا ما يتميز بالأوراق السفلية ذات اللون الأخضر الفاتح أو اصفرار الأوراق القديمة. قد يؤدي النقص الإضافي إلى تطور النخر أو تغير اللون البني وموت طرف الورقة.


أدوات الاستكشاف الجزيئي

يمكن حفظ الرسوم المتحركة الجاهزة للعرض التقديمي من FirstGlance. هنا أمثلة.
يمكّنك FirstGlance في Jmol (firstglance.jmol.org) من استكشاف أي جزيء باستخدام القوائم والأزرار ، دون تعلم أي أوامر ، وباستخدام لا شيء للتثبيت (جافا اختياري). يعمل على الفور مع جميع أنواع المتصفحات وأجهزة الكمبيوتر الشائعة بما في ذلك أجهزة iPad الحديثة والهواتف الذكية ، ويستخدم لروابط العرض ثلاثي الأبعاد في المجلة طبيعة سجية، من بين أمور أخرى.

يوفر FirstGlance في Jmol العديد من طرق العرض المحددة مسبقًا بنقرة واحدة ، مما يسهل ذلك إخفاء أجزاء من الجزيء ، تجد المخلفات حسب التسلسل أو الاسم ، إظهار كل البروتين روابط ثاني كبريتيد وجسور الملح والتفاعلات المدارية الكاتيونية-باي. إنه جهات الاتصال.. يظهر الحوار الروابط غير التساهمية إلى أي جزء مستهدف تختاره بالنقر ، وتقسيمها إلى سبع فئات يمكنك إخفاءها أو عرضها باستخدام مربعات الاختيار.


ما & rsquos الصفقة مع البروتين و mdashand الكامل وغير الكامل هل يهم حتى؟

خبر سار: أنت (ربما) لست بحاجة إلى القلق بشأن تناول أطعمة بروتينية كاملة.

إذا كنت & # x2019 من أشد المعجبين بالكينوا, أو بذور الشيا ، ربما سمعت أنها توصف بأنها بروتينات كاملة. باختصار ، هذا يعني أنها تحتوي على جميع الأحماض الأمينية الأساسية التسعة اللازمة لبناء وإصلاح أنسجة البروتين في الجسم. لكن السؤال هو: هل هذا مهم؟

الجواب القصير هو لا ، ليس في الحقيقة. لكن أولاً ، دع & aposs يعود خطوة.

الأطعمة القائمة على الحيوانات مثل البيض ومنتجات الألبان والأسماك واللحوم هي بروتينات كاملة بينما معظم الأطعمة النباتية غير مكتملة و # x2014 يعني أن بعض الأحماض الأمينية مفقودة من لغز البروتين.

يعتقد بعض الناس أنه من أجل الاستفادة من البروتين النباتي بكفاءة ، يجب عليك تناول ما يسمى & quot؛ البروتينات التكميلية & quot؛ معًا. يعتبر الأرز والفاصوليا مثالًا جيدًا للبروتينات التكميلية ، لأن الأحماض الأمينية المفقودة من الفول موجودة في الأرز والعكس صحيح.

ومع ذلك ، وفقًا لأكاديمية التغذية وعلم التغذية ، فإن المصطلحات & quot؛ بروتين كامل & quot و & quotincomplete protein & quot؛ مضللة. هذا & # x2019s لأنه إذا كان الشخص يستهلك سعرات حرارية كافية من نظام غذائي صحي ومتنوع & # x2014 حتى إذا كانت هذه السعرات الحرارية تأتي حصريًا من الأطعمة النباتية & # x2014 ، يجب أن تحصل على إمدادات كافية من الأحماض الأمينية الأساسية في غضون 24 ساعة.

يساعد كبدك عن طريق تخزين العديد من الأحماض الأمينية الأساسية على مدار اليوم لاستخدامها لاحقًا. بعبارة أخرى ، لا داعي للقلق بشأن تناول الأطعمة النباتية التكميلية في وقت واحد ، طالما أنك تتناول مجموعة متنوعة من الأطعمة المغذية (وليس فقط الوجبات السريعة النباتية).

هل أنت جاهز للتخلص من السكر المضاف؟ اشترك في تحدي التخلص من سموم السكر لمدة 14 يومًا!

لذا لا ، لا تحتاج إلى تناول الكينوا أو الشياات في كل وجبة أو حفظ قوائم الأطعمة لإقرانها. ولكن إذا كنت نباتيًا أو تميل إلى اتباع نظام غذائي نباتي ، ولتلبية احتياجاتك من البروتين بحلول نهاية اليوم ، فمن المهم تناول سعرات حرارية عالية الجودة من مزيج من الأطعمة الكاملة. فيما يلي بعض الأمثلة على الوجبات الخفيفة والوجبات الصغيرة التي يمكن أن تساعدك على استهلاك مجموعة واسعة من العناصر الغذائية والأحماض الأمينية التي يحتاجها جسمك:

  • أضف الخضار ، مثل الكوسا المبشور أو الكرنب المفروم جيدًا والفواكه الطازجة إلى الشوفان ، وزينها بكميات كبيرة من المكسرات و / أو البذور.
  • طبقة من الكينوا المطبوخة والمبردة والحمص مع الخضار النيئة.
  • تُخفق كرات الطاقة المصنوعة من زبدة الجوز أو زبدة بذور عباد الشمس ، ممزوجة بالشوفان الملفوف أو الكينوا المحمص والفواكه المجففة ، ملفوفة في بذور الشيا.
  • أضف الفاصوليا السوداء والأرز البري المطبوخ والمبرد إلى سلطات الحديقة.
  • قلبي نودلز سوبا الحنطة السوداء مع الخضار والبازلاء السوداء والصلصة المصنوعة من زبدة اللوز المتبل بالزنجبيل والثوم والفلفل الحار.
  • يُزيّن شوربة العدس والخضار بالجوز المفروم أو البقان.
  • يُخفق دقيق الحمص في عصائر الفاكهة والخضروات مع بذور اليقطين المنبثقة.
  • - خضروات مشوية بالفرن مع طحينة أو تقدم مع صلصة البيستو المصنوعة من زيت الزيتون والأعشاب والمكسرات.

وتذكر أنه إذا كنت تأكل أطعمة حيوانية ، فلا تزال الجودة مهمة للصحة وإدارة الوزن والوقاية من الأمراض. قم بإقران البيض المرعى ومنتجات الألبان أو لحوم البقر التي تتغذى على الأعشاب والدواجن العضوية والمأكولات البحرية البرية والمستدامة مع الكثير من النباتات. وتذكر أنك لا تحتاج إلى تناول البروتين الحيواني في كل وجبة من أجل تناول نظام غذائي غني بالأحماض الأمينية.

سينثيا ساس ، MPH ، RD ، هو الصحة& # x2019s محرر التغذية المساهمة ، أ نيويورك تايمز المؤلف الأكثر مبيعًا ، ومستشار نيويورك يانكيز وبروكلين نتس.


شاهد الفيديو: Full Day of Bodybuilders MEALS! - وجبات يوم كامل لزيادة عضلات بدون دهون (أغسطس 2022).